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- PDB-7pcj: X-ray structure of CypA-C52AK125C/CsA/aromatic foldamer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pcj
タイトルX-ray structure of CypA-C52AK125C/CsA/aromatic foldamer complex
要素
  • Aromatic foldamer
  • Cyclosporin A
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / aromatic foldamer disulfide tether cysteine mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / protein peptidyl-prolyl isomerization / Basigin interactions / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / negative regulation of protein phosphorylation / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / Calcineurin activates NFAT / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / Binding and entry of HIV virion / activation of protein kinase B activity / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of protein secretion / peptidylprolyl isomerase / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / platelet activation / platelet aggregation / neuron differentiation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / integrin binding / unfolded protein binding / Platelet degranulation / positive regulation of protein phosphorylation / protein folding / cellular response to oxidative stress / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclosporin A / polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Tolypocladium inflatum (菌類)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Vallade, M. / Langlois d'Estaintot, B. / Fischer, L. / Buratto, J. / Savko, M. / Huc, I.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Other government フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-ray structure of a cystein mutant of Cyclophilin A tethered to an aromatic oligoamide foldamer complexed with Cyclosporin A
著者: Fischer, L. / Savko, M. / Langlois d'Estaintot, B. / Buratto, J. / Vallade, M. / Huc, I.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02024年9月4日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1
改定 3.02024年10月2日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
B: Cyclosporin A
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
E: Cyclosporin A
F: Aromatic foldamer
C: Aromatic foldamer


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4536
ポリマ－41,4536
非ポリマー00
水2,270126
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
B: Cyclosporin A
C: Aromatic foldamer


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology, Homology of the CypA/CsA complex with 1CWA structure, mass spectrometry, CypA-foldamer covalently linked via a disulfide bridge (identified by MS and supported by solution NMR studies)
  • 20.7 kDa, 3 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7273
ポリマ－20,7273
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
E: Cyclosporin A
F: Aromatic foldamer


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7273
ポリマ－20,7273
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.474, 70.891, 64.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 18010.467 Da / 分子数: 2 / 変異: K125C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysY / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: Polypeptide(D) Cyclosporin A


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 免疫抑制剤 / 分子量: 1220.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: cyclic undecapeptide, CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. CYCLIZATION IS ACHIEVED BY LINKING THE N- AND THE C- TERMINI.
由来: (天然) Tolypocladium inflatum (菌類) / 参照: Cyclosporin A
#3: タンパク質・ペプチド Aromatic foldamer


分子量: 1495.612 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES)
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4 / 詳細: Tris 0.1M, PEG 3350 15%, NaN3 3mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→62.52 Å / Num. obs: 28858 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.196 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.3216.51.2064476927090.8180.31.2443.1100
6.97-62.52200.095125196270.9970.0210.09822.399.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å62.52 Å
Translation4 Å62.52 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ESL

2esl


解像度: 1.91→62.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 9.84 / SU ML: 0.13 / SU R Cruickshank DPI: 0.176 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2194 1272 4.9 %RANDOM
Rwork0.1771 ---
obs0.1793 24452 89.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 113.38 Å2 / Biso mean: 37.155 Å2 / Biso min: 21.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.64 Å2-0 Å20.94 Å2
2---1.19 Å2-0 Å2
3---2.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→62.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2667 0 216 126 3009
Biso mean--59.96 46.59 -
残基数----350
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132959
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0182707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5681.7533989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2551.6736249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1665334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.87922.868129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.37515428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.041511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.023364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02639
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.959 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 21 -
Rwork0.305 277 -
all-298 -
obs--13.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.70120.04390.67593.0981.62862.9446-0.0553-0.0325-0.003-0.03620.1246-0.0464-0.066-0.0541-0.06930.1323-0.0131-0.02430.08060.01530.0088-12.918775.639167.1367
23.11651.00252.94198.27290.572.9691-0.1270.2473-0.1082-0.43140.1469-0.1222-0.12930.1485-0.01990.1765-0.0213-0.01530.1134-0.02870.0557-18.782969.852953.6456
31.42840.18630.08521.7582-0.27042.50790.00380.2223-0.0055-0.170.01240.0179-0.0340.0226-0.01620.1714-0.0125-0.03370.17320.03290.01422.753160.170131.7936
47.40110.68772.21234.4913-3.95245.9102-0.05440.16540.28070.53950.16050.1155-0.39920.1521-0.10610.20840.0010.00450.1437-0.02240.022627.588266.476645.1944
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 167
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 11
3X-RAY DIFFRACTION3D4 - 167
4X-RAY DIFFRACTION4E1 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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