[日本語] English
- PDB-7pb2: Crystal structure of JDI TCR in complex with HLA-A*11:01 bound to... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pb2
タイトルCrystal structure of JDI TCR in complex with HLA-A*11:01 bound to KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK)
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK)
  • MHC class I antigen
  • TCR alpha
  • TCR beta
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA / T cell receptor / KRAS
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast differentiation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / tertiary granule membrane / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS ...myoblast differentiation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / tertiary granule membrane / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / positive regulation of endothelial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / VEGFR2 mediated cell proliferation / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / small monomeric GTPase / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / FCERI mediated MAPK activation / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / RAF activation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / Signaling by SCF-KIT / HFE-transferrin receptor complex / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / T cell mediated cytotoxicity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / Signaling by ERBB2 KD Mutants / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Small GTPase / Ras family / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Rab subfamily of small GTPases / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MHC class I antigen / GTPase NRas / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Coles, C.H. / Karuppiah, V. / Robinson, R.A.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: Therapeutic high affinity T cell receptor targeting a KRASG12D cancer neoantigen
著者: Poole, A. / Karuppiah, V. / Hartt, A. / Haidar, J.N. / Moureau, S. / Dobrzycki, T. / Hayes, C. / Rowley, C. / Dias, J. / Harper, S. / Barnbrook, K. / Hock, M. / Coles, C. / Yang, W. / ...著者: Poole, A. / Karuppiah, V. / Hartt, A. / Haidar, J.N. / Moureau, S. / Dobrzycki, T. / Hayes, C. / Rowley, C. / Dias, J. / Harper, S. / Barnbrook, K. / Hock, M. / Coles, C. / Yang, W. / Aleksic, M. / Lin, A.B. / Robinson, R. / Dukes, J.D. / Liddy, N. / Van der Kamp, M. / Plowman, G.D. / Vuidepot, A. / Cole, D.K. / Whale, A.D. / Chillakuri, C.
履歴
登録2021年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK)
D: TCR alpha
E: TCR beta
F: MHC class I antigen
G: Beta-2-microglobulin
H: KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK)
I: TCR alpha
J: TCR beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,95010
ポリマ-189,95010
非ポリマー00
00
1
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK)
D: TCR alpha
E: TCR beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9755
ポリマ-94,9755
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
F: MHC class I antigen
G: Beta-2-microglobulin
H: KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK)
I: TCR alpha
J: TCR beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9755
ポリマ-94,9755
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)208.366, 208.366, 124.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21F
12B
22G
13D
23I
14E
24J

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLUGLUAA2 - 2752 - 275
21SERSERGLUGLUFF2 - 2752 - 275
12GLNGLNARGARGBB2 - 973 - 98
22GLNGLNARGARGGG2 - 973 - 98
13GLNGLNSERSERDD2 - 1832 - 183
23GLNGLNSERSERII2 - 1832 - 183
14ASNASNALAALAEE1 - 2441 - 244
24ASNASNALAALAJJ1 - 2441 - 244

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31952.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A583ZB34
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド KRAS G12D peptide (VVVGADGVGK) / Transforming protein N-Ras / GTPase NRas


分子量: 901.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01111, small monomeric GTPase
#4: タンパク質 TCR alpha


分子量: 22749.033 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質 TCR beta


分子量: 27493.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 20 % PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.41→147.77 Å / Num. obs: 38015 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 28.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.138 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 3.41→3.47 Å / 冗長度: 17.5 % / Rmerge(I) obs: 2.603 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1869 / CC1/2: 0.618 / Rpim(I) all: 0.622 / Rrim(I) all: 2.68 / % possible all: 99.52

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UQ2, 4JRX, 4X6B
解像度: 3.41→147.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 66.141 / SU ML: 0.426 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.524 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2537 1864 4.9 %RANDOM
Rwork0.22783 ---
obs0.22912 36110 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 79.926 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3---0.65 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.41→147.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12801 0 0 0 12801
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01313148
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01811769
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.65217866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.041.58327116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.99251579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.39122.252777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16152104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.0791594
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0340.21648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0215115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A89110.06
12F89110.06
21B29450.05
22G29450.05
31D47610.08
32I47610.08
41E76710.05
42J76710.05
LS精密化 シェル解像度: 3.41→3.497 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 165 -
Rwork0.359 2585 -
obs--99.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.37890.60670.50961.65440.72231.747-0.15960.24950.0691-0.25070.19420.0046-0.28780.3601-0.03460.7577-0.09760.09040.41910.1520.0887142.80263.52-125.671
22.9740.496-0.0541.95760.05661.57290.17870.57930.8867-0.22840.01930.1833-0.6236-0.0234-0.1981.0543-0.20860.03750.45740.2410.5556145.39782.369-129.97
31.72290.8498-3.53270.4507-2.478829.16420.13430.2850.7480.03450.17190.3441.30160.069-0.30620.65240.13820.05520.40370.29620.4893125.03956.418-123.161
48.2122.1645-2.21.21810.38482.066-0.16540.5539-1.2563-0.0469-0.1126-0.30040.1479-0.57670.2780.57580.0532-0.01520.59350.20570.679497.67835.733-125.721
54.67451.7993-2.3771.139-0.54852.01020.03811.07190.0679-0.25280.0427-0.0085-0.3437-0.8362-0.08080.57820.2758-0.03250.72770.17310.221683.11449.633-122.097
62.4534-0.97550.26521.4269-0.50441.33520.0046-0.11380.70870.17650.05650.1695-0.4736-0.4827-0.06110.90670.20340.17160.5268-0.02250.460375.1868.458-90.867
71.5057-0.94150.07430.6304-0.03590.0394-0.2631-0.57411.23630.10360.2257-0.7395-0.2233-0.04080.03741.50940.30330.08660.6615-0.28071.467575.38587.343-85.727
81.5712.12732.18862.982.99893.06370.1968-0.00090.03180.2489-0.1382-0.12650.2895-0.0238-0.05850.72020.12680.11670.3341-0.03280.619291.61358.813-92.815
98.2271-3.6359-1.64511.92210.52561.8165-0.1599-0.0804-1.2370.2218-0.08580.370.27330.27690.24580.6047-0.12480.01880.28880.01580.5118117.34232.884-90.709
103.53-1.8604-1.08031.67050.59171.55090.0196-0.23330.08690.213-0.0289-0.067-0.31090.38730.00930.5364-0.28450.01510.32490.0430.0866131.96645.8-94.136
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 274
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 98
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 10
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 184
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 244
6X-RAY DIFFRACTION6F2 - 275
7X-RAY DIFFRACTION7G2 - 98
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 10
9X-RAY DIFFRACTION9I2 - 196
10X-RAY DIFFRACTION10J1 - 244

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る