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- PDB-7pa1: Structure of N-acetylglucosamine kinase from Plesiomonas shigello... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pa1
タイトルStructure of N-acetylglucosamine kinase from Plesiomonas shigelloides in complex with AMP-PNP in the absence of N-acetylglucoseamine substrate
要素Ubiquitin-like protein SMT3,N-acetyl-D-glucosamine kinase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / N-acetylglucosamine recycling / carbohydrate kinase / ROK kinase.
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylglucosamine kinase / N-acetylglucosamine kinase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation ...N-acetylglucosamine kinase / N-acetylglucosamine kinase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / peptidoglycan turnover / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / protein tag activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
N-acetyl-D-glucosamine kinase / : / ROK family signature. / ROK family / ROK family / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. ...N-acetyl-D-glucosamine kinase / : / ROK family signature. / ROK family / ROK family / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Ubiquitin-like protein SMT3 / N-acetyl-D-glucosamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Plesiomonas shigelloides 302-73 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Roy, S. / Isupov, M.N. / Harmer, N.J. / Ames, J.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N001591/1 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Spinning sugars in antigen biosynthesis: characterization of the Coxiella burnetii and Streptomyces griseus TDP-sugar epimerases
著者: Cross, A.R. / Roy, S. / Vivoli Vega, M. / Rejzek, M. / Nepogodiev, S.A. / Cliff, M. / Salmon, D. / Isupov, M.N. / Field, R.A. / Prior, J.L. / Harmer, N.J.
履歴
登録2021年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年2月7日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Ubiquitin-like protein SMT3,N-acetyl-D-glucosamine kinase
BBB: Ubiquitin-like protein SMT3,N-acetyl-D-glucosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,43521
ポリマ－91,9202
非ポリマー2,51519
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8980 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area23750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.265, 121.265, 91.684
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11AAA
21BBB

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: -1 - 302 / Label seq-ID: 114 - 417

Dom-IDComponent-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AAAA
22BBBB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AAABBB

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,N-acetyl-D-glucosamine kinase / GlcNAc kinase


分子量: 45960.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Plesiomonas shigelloides 302-73 (バクテリア)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15, nagK, PLESHI_11010 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q12306, UniProt: R8APY9, N-acetylglucosamine kinase

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非ポリマー , 6種, 171分子

#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 0.09M NPS; 0.1 M Tris/bicine pH 8.5; 30% each PEG 550 MME and PEG 20K, condition C9 from Morpheus crystallisation screen (Molecular Dimensions).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→60.63 Å / Num. obs: 38637 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.964 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Num. unique obs: 3361 / CC1/2: 0.396

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MoRDa位相決定
直接法位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DB3

4db3


解像度: 2.2→39.693 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 11.534 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.208 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2517 1846 4.779 %
Rwork0.2076 36784 -
all0.21 --
obs-38630 99.168 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.045 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.417 Å20.209 Å20 Å2
2--0.417 Å20 Å2
3----1.353 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.693 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4630 0 154 152 4936
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0124915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5631.6426635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7825618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65322.129249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.30615784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4841532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2620
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023710
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.23302
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1130.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2250.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1180.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.4598.5452442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.46915.9823052
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.4549.9832473
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.61918.0573577
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it13.40587.29120457
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0780.059536
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AAAX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.078230.05009
12BBBX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.078230.05009
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.2-2.2570.4581250.41227230.41428550.4180.53899.75480.411
2.257-2.3190.3651480.36126160.36227710.5570.55799.74740.36
2.319-2.3860.3941450.34325650.34527340.6870.72699.12220.344
2.386-2.4590.3251230.33324910.33326260.7680.74799.5430.332
2.459-2.5390.3751050.33824270.3425370.7480.76999.80290.339
2.539-2.6280.3341060.30923680.3124870.8220.8299.47730.303
2.628-2.7270.3561190.30222460.30523730.8270.84299.66290.294
2.727-2.8370.319710.26822410.26923200.8690.8899.65520.249
2.837-2.9630.3361290.25920600.26422040.8840.90199.31940.236
2.963-3.1070.328890.22620080.2321060.8880.92399.57260.2
3.107-3.2730.2621180.2118880.21320260.9180.93499.01280.186
3.273-3.4710.27790.19617770.19918810.9270.94698.67090.174
3.471-3.7080.251120.18216640.18618090.9440.9698.17580.162
3.708-4.0020.2840.15815540.1616600.9580.96998.67470.144
4.002-4.380.191600.13814660.1415440.9630.97698.83420.131
4.38-4.890.152710.11513160.11714040.9790.98398.78920.111
4.89-5.6320.169570.11911680.12112410.9730.97998.71070.113
5.632-6.8630.174370.149840.14110450.9650.97597.70330.135
6.863-9.5640.149440.1527690.1518330.9680.97497.5990.156
9.564-39.6930.187240.1494520.1514900.8480.97397.14290.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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