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万見
- PDB-7oz0: Solution structure of the N-terminal domain of human telomeric Re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oz0
タイトルSolution structure of the N-terminal domain of human telomeric Repeat-binding factor 2-interacting protein 1 (hRap1): implication for Rap1-TRF2 interaction in Human.
要素Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / Telomere Integrity
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination at telomere / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of telomere maintenance / shelterin complex / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping ...negative regulation of DNA recombination at telomere / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of telomere maintenance / shelterin complex / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of protein phosphorylation / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / phosphatase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / male germ cell nucleus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / intracellular signal transduction / nuclear body / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Miron, S. / LeDU, M.H. / Gaullier, G. / Zinn-justin, S. / Cuniasse, P.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)Teloloop : ANR-1582-30020690 フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI) フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Solution structure of the N-terminal domain of human telomeric Repeat-binding factor 2-interacting protein 1 (hRap1): implication for Rap1-TRF2 interaction in Human.
著者: Miron, S. / LeDU, M.H. / Gaullier, G. / Zinn-justin, S. / Cuniasse, P.
履歴
登録2021年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1391
ポリマ－12,1391
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8520 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1 / TERF2-interacting telomeric protein 1 / TRF2-interacting telomeric protein 1 / Dopamine receptor- ...TERF2-interacting telomeric protein 1 / TRF2-interacting telomeric protein 1 / Dopamine receptor-interacting protein 5 / Repressor/activator protein 1 homolog / RAP1 homolog / hRap1


分子量: 12138.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2IP, DRIP5, RAP1, PP8000 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NYB0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HN(CA)CO
181isotropic13D (H)CCH-TOSCY
1131isotropic13D 1H-15N NOESY
191isotropic13D 1H-15N TOCSY
1101isotropic23D 15N NOESY-HSQC
1111isotropic23D 13C (aromatic)NOESY-HSQC
1121isotropic23D 13C(aliphatic)NOESY-HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 100 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] human Telomeric Repeat-binding factor 2-interacting protein 1 (hRAP1), 90% H2O/10% D2O
詳細: 50 mM MES Buffer / Label: 15N_13C_Sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 100 uM
構成要素: human Telomeric Repeat-binding factor 2-interacting protein 1 (hRAP1)
Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl Not defined / Label: 15N_13C / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II7001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin4.0.7Bruker Biospin解析
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
CYANA3.98.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5 / 詳細: Explicit Water
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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