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万見
- PDB-7oxu: VDR complex - calcitroic acid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oxu
タイトルVDR complex - calcitroic acid
要素
  • Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1
  • Vitamin D3 receptor A
キーワードTRANSCRIPTION / nuclear receptor / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


heart jogging / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of intracellular receptors / enucleate erythrocyte development / positive regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of RNA biosynthetic process / androgen biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / retinal pigment epithelium development / G0 to G1 transition ...heart jogging / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of intracellular receptors / enucleate erythrocyte development / positive regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of RNA biosynthetic process / androgen biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / retinal pigment epithelium development / G0 to G1 transition / thyroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland branching involved in thelarche / core mediator complex / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / vitamin D binding / calcitriol binding / lithocholic acid binding / nuclear retinoic acid receptor binding / positive regulation of hepatocyte proliferation / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / mediator complex / positive regulation of keratinocyte differentiation / thyroid hormone generation / Generic Transcription Pathway / peroxisome proliferator activated receptor binding / embryonic heart tube development / cellular response to thyroid hormone stimulus / nuclear vitamin D receptor binding / embryonic hindlimb morphogenesis / nuclear thyroid hormone receptor binding / lens development in camera-type eye / embryonic hemopoiesis / megakaryocyte development / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of neuron differentiation / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / hematopoietic stem cell proliferation / histone acetyltransferase binding / heart looping / erythrocyte development / LBD domain binding / RSV-host interactions / fat cell differentiation / mammary gland branching involved in pregnancy / monocyte differentiation / general transcription initiation factor binding / animal organ regeneration / hematopoietic stem cell differentiation / ubiquitin ligase complex / negative regulation of keratinocyte proliferation / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / embryonic placenta development / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / calcium ion homeostasis / keratinocyte differentiation / intracellular receptor signaling pathway / lactation / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / ossification / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / positive regulation of erythrocyte differentiation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / transcription coregulator activity / promoter-specific chromatin binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / liver development / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / protein-DNA complex / Cytoprotection by HMOX1 / brain development / chromatin DNA binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / transcription coactivator binding / nuclear receptor activity / cell morphogenesis / protein import into nucleus / ubiquitin protein ligase activity / : / transcription corepressor activity / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / cell differentiation / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
: / Mediator complex, subunit Med1 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D receptor / VDR, DNA-binding domain / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type ...: / Mediator complex, subunit Med1 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D receptor / VDR, DNA-binding domain / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
calcitroic acid / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D3 receptor A
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Rochel, N. / Arnold, L.A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: VDR complex - calcitroic acid
著者: Arnold, L.A.
履歴
登録2021年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D3 receptor A
B: Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6183
ポリマ－35,2432
非ポリマー3751
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area11950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.728, 65.728, 264.354
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 Vitamin D3 receptor A / VDR-A / 1 / 25-dihydroxyvitamin D3 receptor A / Nuclear receptor subfamily 1 group I member 1-A


分子量: 34030.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: vdra, nr1i1a, vdr / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9PTN2
#2: タンパク質・ペプチド Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Activator-recruited cofactor 205 kDa component / ARC205 / Mediator complex subunit 1 / Peroxisome ...Activator-recruited cofactor 205 kDa component / ARC205 / Mediator complex subunit 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor-binding protein / PBP / PPAR-binding protein / Thyroid hormone receptor-associated protein complex 220 kDa component / Trap220 / Thyroid receptor-interacting protein 2 / TR-interacting protein 2 / TRIP-2 / Vitamin D receptor-interacting protein complex component DRIP205 / p53 regulatory protein RB18A


分子量: 1212.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15648
#3: 化合物 ChemComp-2QI / calcitroic acid / (3~{R})-3-[(1~{R},3~{a}~{S},4~{E},7~{a}~{R})-7~{a}-methyl-4-[(2~{Z})-2-[(3~{S},5~{R})-2-methylidene-3,5-bis(oxidanyl)cyclohexylidene]ethylidene]-2,3,3~{a},5,6,7-hexahydro-1~{H}-inden-1-yl]butanoic acid


分子量: 374.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C23H34O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M Mes pH 6 and 1.8 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→29.43 Å / Num. obs: 14257 / % possible obs: 99.22 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 71.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.26
反射 シェル解像度: 2.394→2.479 Å / Num. unique obs: 1361 / CC1/2: 0.433

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HC4

2hc4


解像度: 2.39→28.47 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2594 1224 10 %
Rwork0.1934 11022 -
obs0.2001 12246 85.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.24 Å2 / Biso mean: 61.993 Å2 / Biso min: 28.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→28.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2002 0 27 48 2077
Biso mean--50.88 63.3 -
残基数----249
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.39-2.490.3775700.355362869846
2.49-2.60.4046920.336783592760
2.6-2.740.39631320.33441172130485
2.74-2.910.37621490.26221336148597
2.91-3.130.34781530.24461377153098
3.13-3.450.28471520.20821377152997
3.45-3.950.24571520.15741368152096
3.95-4.970.17811570.13251417157496
4.97-29.430.23031670.18081512167995
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.14035.04656.37538.32136.42559.1262-0.3848-0.40120.4359-0.3573-0.27220.1163-0.696-0.33380.65350.34880.0950.02840.46540.00110.28396.030945.123241.1847
22.08920.0548-0.04583.10811.14395.5053-0.0946-0.2832-0.01410.28220.0695-0.00630.2254-0.03230.01510.42110.0503-0.01890.46380.02660.24038.760634.516443.5743
32.1705-2.13421.80884.8448-4.68714.6041-0.0320.8210.0156-0.7051-0.3162-0.6535-0.14871.49880.22810.5691-0.0375-0.03280.764-0.04390.424321.487138.702429.625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 154 through 254 )A154 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 255 through 452 )A255 - 452
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 640 through 649 )B640 - 649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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