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- PDB-7oxl: Crystal structure of human Spermine Oxidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oxl
タイトルCrystal structure of human Spermine Oxidase
要素Spermine oxidase,Spermine oxidase,Spermine oxidase
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Spermine oxidase / polyamine metabolism / Spermine / Spermidine
機能・相同性
機能・相同性情報


spermine oxidase / PAOs oxidise polyamines to amines / Interconversion of polyamines / spermine oxidase activity / polyamine oxidase activity / polyamine catabolic process / polyamine biosynthetic process / spermine catabolic process / xenobiotic metabolic process / nuclear membrane ...spermine oxidase / PAOs oxidise polyamines to amines / Interconversion of polyamines / spermine oxidase activity / polyamine oxidase activity / polyamine catabolic process / polyamine biosynthetic process / spermine catabolic process / xenobiotic metabolic process / nuclear membrane / intracellular membrane-bounded organelle / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FAD-MDL72527 adduct / Spermine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Impagliazzo, A. / Johannsson, S. / Thomsen, M. / Krapp, S.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of human spermine oxidase in complex with a highly selective allosteric inhibitor.
著者: Diaz, E. / Adhikary, S. / Tepper, A.W.J.W. / Riley, D. / Ortiz-Meoz, R. / Krosky, D. / Buyck, C. / Lamenca, C.M. / Llaveria, J. / Fang, L. / Kalin, J.H. / Klaren, V.N.A. / Fahmy, S. / ...著者: Diaz, E. / Adhikary, S. / Tepper, A.W.J.W. / Riley, D. / Ortiz-Meoz, R. / Krosky, D. / Buyck, C. / Lamenca, C.M. / Llaveria, J. / Fang, L. / Kalin, J.H. / Klaren, V.N.A. / Fahmy, S. / Shaffer, P.L. / Kirkpatrick, R. / Carbajo, R.J. / Thomsen, M. / Impagliazzo, A.
履歴
登録2021年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spermine oxidase,Spermine oxidase,Spermine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0195
ポリマ－54,8521
非ポリマー1,1674
水1,00956
1
A: Spermine oxidase,Spermine oxidase,Spermine oxidase
ヘテロ分子

A: Spermine oxidase,Spermine oxidase,Spermine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,03710
ポリマ－109,7032
非ポリマー2,3348
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_558-x,-x+y,-z+31
Buried area2410 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area39300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)190.919, 190.919, 43.574
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Spermine oxidase,Spermine oxidase,Spermine oxidase / Polyamine oxidase 1 / PAO-1 / PAOh1


分子量: 54851.699 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT,FRAGMENT,FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMOX, C20orf16, SMO, UNQ3039/PRO9854 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWM0, spermine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-6YU / FAD-MDL72527 adduct


分子量: 977.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H53N11O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 29.9999 %v/v MPD, 0.05 M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.395→165.34 Å / Num. obs: 28433 / % possible obs: 79.1 % / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rsym value: 0.167 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.395→2.436 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.018 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 27492 / % possible all: 16.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
autoPROCデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: None

解像度: 2.4→165.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 17.159 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.249 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2141 941 3.3 %RANDOM
Rwork0.1854 ---
obs0.1864 27492 79.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 166.53 Å2 / Biso min: 38.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å2-0.37 Å20 Å2
2---0.75 Å2-0 Å2
3---2.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→165.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3469 0 69 56 3594
Biso mean--58.66 62.93 -
残基数----442
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0133554
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0173295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3581.6684839
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1071.5847555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1795437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.07321.42176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.85315542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7861524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024031
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02823
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.629 Å / Rfactor Rfree error: 0 /
Rfactor反射数
Rfree0.386 6
Rwork0.311 74
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -26.65 Å / Origin y: 98.072 Å / Origin z: 61.994 Å
111213212223313233
T0.0965 Å2-0.0893 Å20.007 Å2-0.2633 Å20.0458 Å2--0.0425 Å2
L1.1893 °20.0212 °2-0.1129 °2-4.4153 °2-0.2339 °2--1.4843 °2
S0.0344 Å °0.0626 Å °0.1221 Å °-0.0826 Å °0.0037 Å °-0.3083 Å °-0.295 Å °0.0577 Å °-0.0381 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 490
2X-RAY DIFFRACTION1A501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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