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- PDB-7ovj: Protein kinase MKK7 in complex with difluoro-phenethyltriazole-su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ovj
タイトルProtein kinase MKK7 in complex with difluoro-phenethyltriazole-substituted pyrazolopyrimidine
要素Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / Complex / MKK7 / Kinase / Triazole / Click-Chemistry / CuACC
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase kinase activity / regulation of motor neuron apoptotic process / mitogen-activated protein kinase kinase / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere maintenance / MAP kinase kinase activity / response to tumor necrosis factor / Uptake and function of anthrax toxins / cellular response to interleukin-1 ...JUN kinase kinase activity / regulation of motor neuron apoptotic process / mitogen-activated protein kinase kinase / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere maintenance / MAP kinase kinase activity / response to tumor necrosis factor / Uptake and function of anthrax toxins / cellular response to interleukin-1 / MAP kinase activity / response to UV / stress-activated MAPK cascade / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / molecular function activator activity / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / response to wounding / cellular senescence / cellular response to lipopolysaccharide / response to heat / Oxidative Stress Induced Senescence / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein serine kinase activity / apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-24N / Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Wiese, J.N. / Buehrmann, M. / Mueller, M.P. / Rauh, D.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Optimization of Covalent MKK7 Inhibitors via Crude Nanomole-Scale Libraries.
著者: Gehrtz, P. / Marom, S. / Buhrmann, M. / Hardick, J. / Kleinbolting, S. / Shraga, A. / Dubiella, C. / Gabizon, R. / Wiese, J.N. / Muller, M.P. / Cohen, G. / Babaev, I. / Shurrush, K. / Avram, ...著者: Gehrtz, P. / Marom, S. / Buhrmann, M. / Hardick, J. / Kleinbolting, S. / Shraga, A. / Dubiella, C. / Gabizon, R. / Wiese, J.N. / Muller, M.P. / Cohen, G. / Babaev, I. / Shurrush, K. / Avram, L. / Resnick, E. / Barr, H. / Rauh, D. / London, N.
履歴
登録2021年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32022年9月14日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6562
ポリマ－36,1751
非ポリマー4821
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13590 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.050, 68.800, 83.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7 / MAP kinase kinase 7 / MAPKK 7 / JNK-activating kinase 2 / MAPK/ERK kinase 7 / MEK 7 / Stress- ...MAP kinase kinase 7 / MAPKK 7 / JNK-activating kinase 2 / MAPK/ERK kinase 7 / MEK 7 / Stress-activated protein kinase kinase 4 / SAPK kinase 4 / SAPKK-4 / SAPKK4 / c-Jun N-terminal kinase kinase 2 / JNK kinase 2 / JNKK 2


分子量: 36174.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP2K7, JNKK2, MEK7, MKK7, PRKMK7, SKK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14733, mitogen-activated protein kinase kinase
#2: 化合物 ChemComp-24N / 1-[(3~{R})-3-[4-azanyl-3-[1-[2,2-bis(fluoranyl)-2-phenyl-ethyl]-1,2,3-triazol-4-yl]pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-1-yl]piperidin-1-yl]propan-1-one


分子量: 481.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H25F2N9O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 180-220 mM sodium citrate, 15-25 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9197 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9197 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 15135 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.22 % / Biso Wilson estimate: 54.62 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.0071 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 2.35→2.4 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.21 / Num. unique obs: 894 / CC1/2: 0.88 / Rrim(I) all: 0.942

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6QFL

6qfl


解像度: 2.35→45.66 Å / SU ML: 0.1547 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.5713
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2445 756 5 %
Rwork0.2017 14374 -
obs0.2038 15130 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→45.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2119 0 35 77 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00142205
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44822980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0404331
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7926828
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.530.28181480.24032811X-RAY DIFFRACTION99.93
2.53-2.790.31091480.24412830X-RAY DIFFRACTION99.97
2.79-3.190.29681490.24022840X-RAY DIFFRACTION100
3.19-4.020.2441530.20242892X-RAY DIFFRACTION100
4.02-45.660.2141580.17893001X-RAY DIFFRACTION99.87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.4193257956 Å / Origin y: -9.97497331132 Å / Origin z: 12.3006263093 Å
111213212223313233
T0.473585631464 Å2-0.0435839223052 Å20.0183451613609 Å2-0.335909587491 Å2-0.0219026781358 Å2--0.370501183545 Å2
L1.90580514257 °2-1.13125717806 °20.651392813021 °2-1.17195132439 °2-0.601905772207 °2--1.09061718712 °2
S-0.0208939090799 Å °-0.128267611049 Å °0.0240589071557 Å °0.0937293709828 Å °0.0420107282115 Å °-0.00209188649406 Å °-0.112101061246 Å °-0.0371331875801 Å °-0.0274172042348 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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