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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7oag | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the plectasin fibril (single strand) | ||||||
要素 | Fungal defensin plectasin | ||||||
キーワード | ANTIMICROBIAL PROTEIN / fibril / helical | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 potassium channel regulator activity / toxin activity / defense response to bacterium / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pseudoplectania nigrella (クロチャワンタケ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Effantin, G. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: pH- and concentration-dependent supramolecular assembly of a fungal defensin plectasin variant into helical non-amyloid fibrils. 著者: Christin Pohl / Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Sebastian Meier / Guanghong Zeng / Werner Streicher / Dorotea Raventos Segura / Per H Mygind / Dorthe Sandvang / Line Anker Nielsen / ...著者: Christin Pohl / Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Sebastian Meier / Guanghong Zeng / Werner Streicher / Dorotea Raventos Segura / Per H Mygind / Dorthe Sandvang / Line Anker Nielsen / Günther H J Peters / Guy Schoehn / Christoph Mueller-Dieckmann / Allan Noergaard / Pernille Harris / 要旨: Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of ...Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of the protein into predominantly β-sheet form. However, much less is known about the assembly of proteins into other types of supramolecular structures. Using cryo-electron microscopy at a resolution of 1.97 Å, we show that a triple-mutant of the anti-microbial peptide plectasin, PPI42, assembles into helical non-amyloid fibrils. The in vitro anti-microbial activity was determined and shown to be enhanced compared to the wildtype. Plectasin contains a cysteine-stabilised α-helix-β-sheet structure, which remains intact upon fibril formation. Two protofilaments form a right-handed protein fibril. The fibril formation is reversible and follows sigmoidal kinetics with a pH- and concentration dependent equilibrium between soluble monomer and protein fibril. This high-resolution structure reveals that α/β proteins can natively assemble into fibrils. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7oag.cif.gz | 163.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7oag.ent.gz | 139.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7oag.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7oag_validation.pdf.gz | 859.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7oag_full_validation.pdf.gz | 864 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7oag_validation.xml.gz | 29.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7oag_validation.cif.gz | 46.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oa/7oag ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oa/7oag | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4402.092 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudoplectania nigrella (クロチャワンタケ) 遺伝子: DEF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53I06 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: assembly of plectasin's monomers into a protein fibril タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Pseudoplectania nigrella (クロチャワンタケ) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 5.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 156.5 ° / 軸方向距離/サブユニット: 3.76 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66272 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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