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- PDB-7o6t: Crystal structure of the polymerising VEL domain of VIN3 (R556D I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o6t
タイトルCrystal structure of the polymerising VEL domain of VIN3 (R556D I575D mutant)
要素(Protein VERNALIZATION INSENSITIVE 3) x 2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / protein oligomerization / head-to-tail polymerization / domain swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


vernalization response / chromatin silencing complex / cellular response to cold / negative regulation of gene expression, epigenetic / response to cold / response to hypoxia / nuclear speck / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
VIN3-like, fibronectin type-III domain / Oberon, PHD finger domain / Vernalization insensitive 3-like / PHD - plant homeodomain finger protein / VIN3-like, C-terminal domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein VERNALIZATION INSENSITIVE 3
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Fiedler, M. / Franco-Echevarria, E. / Dean, C. / Bienz, M.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192713 英国
Royal SocietyRP/R1/180002 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: Head-to-tail polymerization by VEL proteins underpins cold-induced Polycomb silencing in flowering control.
著者: Fiedler, M. / Franco-Echevarria, E. / Schulten, A. / Nielsen, M. / Rutherford, T.J. / Yeates, A. / Ahsan, B. / Dean, C. / Bienz, M.
履歴
登録2021年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein VERNALIZATION INSENSITIVE 3
B: Protein VERNALIZATION INSENSITIVE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4003
ポリマ－17,3752
非ポリマー241
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area8740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.423, 51.809, 85.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein VERNALIZATION INSENSITIVE 3


分子量: 8725.775 Da / 分子数: 1 / 変異: R556D I575D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: VIN3, At5g57380, MSF19.4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FIE3
#2: タンパク質 Protein VERNALIZATION INSENSITIVE 3


分子量: 8649.657 Da / 分子数: 1 / 変異: R556D I575D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: VIN3, At5g57380, MSF19.4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FIE3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.06M Morpheus Divalents, 0.1M Morpheus Buffer System 2 pH 7.5, 10% w/v PEG 8K, 20% v/v ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→29.49 Å / Num. obs: 9677 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 36.2
反射 シェル解像度: 2.02→2.07 Å / Num. unique obs: 677 / CC1/2: 0.93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
CRANK2位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.02→29.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 11.826 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23655 506 5.3 %RANDOM
Rwork0.20241 ---
obs-9131 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.648 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.23 Å20 Å20 Å2
2--3.04 Å2-0 Å2
3----1.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→29.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 1 49 1223
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0181193
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021127
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2281.8841602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0992.7432599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9935139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.35121.54971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.93415221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9951510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02279
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7293.016562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7313.013561
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5574.496699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5554.5700
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.053.662631
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0493.663631
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.3285.256903
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.84536.8181392
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.85136.7231388
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.069 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 36 -
Rwork0.254 639 -
obs--96.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.81121.0506-0.91063.5163-3.90955.78050.1135-0.040.05250.37030.12190.1053-0.3239-0.3363-0.23540.11950.00690.0580.03630.02110.101815.9656.38673.178
20.51230.5134-1.97412.4214-3.408610.34410.0431-0.0542-0.11050.10520.05260.09670.1680.1072-0.09570.1269-0.0235-0.05430.0250.01910.167624.5818.31864.682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A531 - 603
2X-RAY DIFFRACTION2B533 - 600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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