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- PDB-7o5m: Crystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Syn... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7o5m | ||||||
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Title | Crystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Synechocystis sp. PCC 6803 cocrystallized with adenosine in the presence of Na+ cations | ||||||
![]() | Adenosylhomocysteinase | ||||||
![]() | HYDROLASE / REGULATION OF SAM-DEPENDENT METHYLATION REACTIONS | ||||||
Function / homology | ![]() adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / one-carbon metabolic process / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Malecki, P.H. / Imiolczyk, B. / Barciszewski, J. / Czyrko-Horczak, J. / Brzezinski, K. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Biochemical and structural insights into an unusual, alkali-metal-independent S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Synechocystis sp. PCC 6803. Authors: Malecki, P.H. / Imiolczyk, B. / Barciszewski, J. / Czyrko-Horczak, J. / Sliwiak, J. / Gawel, M. / Wozniak, K. / Jaskolski, M. / Brzezinski, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 339.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 274 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 35.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 51.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7o5lC ![]() 7zd7C ![]() 7zd8C ![]() 7zd9C ![]() 3onfS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AC
#1: Protein | Mass: 46266.754 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: PCC 6803 / Kazusa / Gene: ahcY, sll1234 / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 495 molecules ![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/ADN.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/ADN.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-1PE / | ||||||
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#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-ADN / | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 0.2MSodium fluoride, 0.1MBis-Tris propane pH 7.5, 20% w/vPEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Jan 15, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.89429 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.2→42.27 Å / Num. obs: 46913 / % possible obs: 93.3 % / Redundancy: 4.388 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Rrim(I) all: 0.243 / Χ2: 0.827 / Net I/σ(I): 5.92 / Num. measured all: 205840 / Scaling rejects: 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3ONF Resolution: 2.2→42.27 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.64 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 99.43 Å2 / Biso mean: 29.8547 Å2 / Biso min: 9.85 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→42.27 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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