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万見
- PDB-7o3y: Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o3y
タイトルStructural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
要素Protein sll0617
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / ESCRT-III / Membrane remodelling / nucleotide hydrolysis / photosynthesis / thylakoid biogenesis / stress response
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / plasma membrane / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Membrane-associated protein Vipp1
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Gupta, T.K. / Klumpe, S. / Gries, K. / Strauss, M. / Rudack, T. / Schuller, J.M. / Schroda, M. / Engel, B.D.
資金援助 ドイツ, 日本, 7件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FOR2092 EN1194/1-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)NI 390/9-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FOR2092 Schr 617/8-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)TRR 175/C02 ドイツ
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)16H06554 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17H03699 日本
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity.
著者: Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias ...著者: Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias Ostermeier / Mike Strauss / Jürgen M Plitzko / Wolfgang Baumeister / Till Rudack / Wataru Sakamoto / Jörg Nickelsen / Jan M Schuller / Michael Schroda / Benjamin D Engel /
要旨: Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its vital membrane-remodeling functions. Here, we use cryo-electron microscopy to determine structures of cyanobacterial VIPP1 rings, revealing how VIPP1 monomers flex and interweave to form basket-like assemblies of different symmetries. Three VIPP1 monomers together coordinate a non-canonical nucleotide binding pocket on one end of the ring. Inside the ring's lumen, amphipathic helices from each monomer align to form large hydrophobic columns, enabling VIPP1 to bind and curve membranes. In vivo mutations in these hydrophobic surfaces cause extreme thylakoid swelling under high light, indicating an essential role of VIPP1 lipid binding in resisting stress-induced damage. Using cryo-correlative light and electron microscopy (cryo-CLEM), we observe oligomeric VIPP1 coats encapsulating membrane tubules within the Chlamydomonas chloroplast. Our work provides a structural foundation for understanding how VIPP1 directs thylakoid biogenesis and maintenance.
履歴
登録2021年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年7月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12712
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12712
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Protein sll0617
F: Protein sll0617
A: Protein sll0617
B: Protein sll0617
D: Protein sll0617
C: Protein sll0617
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,3607
ポリマ－172,9336
非ポリマー4271
水00
1
E: Protein sll0617
F: Protein sll0617
A: Protein sll0617
B: Protein sll0617
D: Protein sll0617
C: Protein sll0617
ヘテロ分子
x 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,773,761112
ポリマ－2,766,92696
非ポリマー6,83516
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation15

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要素

#1: タンパク質
Protein sll0617 / VIPP1 / IM30 complex


分子量: 28822.145 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: sll0617 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: Q55707
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: VIPP1 / IM30 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: ER2566
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7NAMD2.12モデルフィッティング
9PHENIX1.17.1モデル精密化
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initial model 4whe used for comparative modelling and Rosetta to predict the missing segments
原子モデル構築PDB-ID: 4WHE

4whe


PDB chain-ID: A / Accession code: 4WHE / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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