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- PDB-7nzy: Crystal structure of human Casein Kinase I delta in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nzy
タイトルCrystal structure of human Casein Kinase I delta in complex with CGS-15943
要素Casein kinase I isoform delta
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Inhibitor / Complex / ATP-competitive
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to nerve growth factor stimulus / ciliary basal body / circadian regulation of gene expression / spindle microtubule / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Circadian Clock / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / PHOSPHATE ION / Chem-UX2 / Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pichlo, C. / Baumann, U.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Phenotypic Discovery of Triazolo[1,5- c ]quinazolines as a First-In-Class Bone Morphogenetic Protein Amplifier Chemotype.
著者: Wesseler, F. / Lohmann, S. / Riege, D. / Halver, J. / Roth, A. / Pichlo, C. / Weber, S. / Takamiya, M. / Muller, E. / Ketzel, J. / Flegel, J. / Gihring, A. / Rastegar, S. / Bertrand, J. / ...著者: Wesseler, F. / Lohmann, S. / Riege, D. / Halver, J. / Roth, A. / Pichlo, C. / Weber, S. / Takamiya, M. / Muller, E. / Ketzel, J. / Flegel, J. / Gihring, A. / Rastegar, S. / Bertrand, J. / Baumann, U. / Knippschild, U. / Peifer, C. / Sievers, S. / Waldmann, H. / Schade, D.
履歴
登録2021年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
C: Casein kinase I isoform delta
D: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,76216
ポリマ－145,8314
非ポリマー1,93112
水11,944663
1
A: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9484
ポリマ－36,4581
非ポリマー4903
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8393
ポリマ－36,4581
非ポリマー3812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9334
ポリマ－36,4581
非ポリマー4763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0435
ポリマ－36,4581
非ポリマー5854
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.938, 82.081, 89.556
Angle α, β, γ (deg.)87.097, 74.264, 86.332
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

-
要素

#1: タンパク質
Casein kinase I isoform delta / CKI-delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 36457.867 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): TAKARA 2
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-UX2 / 9-chloranyl-2-(furan-2-yl)-[1,2,4]triazolo[1,5-c]quinazolin-5-amine / CGS-15943


分子量: 285.689 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H8ClN5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 663 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium malonate pH = 5.0, 20% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→47.04 Å / Num. obs: 110137 / % possible obs: 96.27 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.96
反射 シェル解像度: 1.85→1.916 Å / Num. unique obs: 10873 / CC1/2: 0.797

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
XDS20180126データ削減
XDS20180126データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TWC

4twc


解像度: 1.85→47.04 Å / SU ML: 0.2443 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 30.9771
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2289 1765 1.6 %
Rwork0.2049 108218 -
obs0.2053 109983 96.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→47.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9218 0 128 663 10009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00749743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.783313145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05041351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00531681
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.14443620
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.90.41641350.38738208X-RAY DIFFRACTION95.02
1.9-1.960.35551360.34188277X-RAY DIFFRACTION95.33
1.96-2.020.39251450.29628209X-RAY DIFFRACTION95.41
2.02-2.090.30091150.2798265X-RAY DIFFRACTION95.38
2.09-2.170.27221390.25348259X-RAY DIFFRACTION95.83
2.17-2.270.26291370.21978369X-RAY DIFFRACTION96.47
2.27-2.390.21591240.2018308X-RAY DIFFRACTION96.38
2.39-2.540.24461420.20428345X-RAY DIFFRACTION96.22
2.54-2.740.24371450.20898371X-RAY DIFFRACTION96.95
2.74-3.020.23731320.20838362X-RAY DIFFRACTION97.04
3.02-3.450.23321370.19728401X-RAY DIFFRACTION96.76
3.45-4.350.20531380.16558448X-RAY DIFFRACTION97.77
4.35-47.040.16121400.17448396X-RAY DIFFRACTION97.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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