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- PDB-7ny7: Crystal structure of the Capsaspora owczarzaki macroH2A macrodoma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ny7
タイトルCrystal structure of the Capsaspora owczarzaki macroH2A macrodomain in complex with ADP-ribose
要素Histone macroH2A1.1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / macrodomain / ADP-ribose / NAD+ metabolism / PARP1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of NAD metabolic process / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Appr-1"-p processing enzyme ...Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / Histone macroH2A1.1
類似検索 - 構成要素
生物種Capsaspora owczarzaki
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Guberovic, I. / Knobloch, G. / Basquin, J. / Buschbeck, M. / Ladurner, A.G.
資金援助 スペイン, European Union, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRTI2018-094005-B-I00 スペイン
European CommissionH2020-MSCA-ITN-2015-675610European Union
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Evolution of a histone variant involved in compartmental regulation of NAD metabolism.
著者: Guberovic, I. / Hurtado-Bages, S. / Rivera-Casas, C. / Knobloch, G. / Malinverni, R. / Valero, V. / Leger, M.M. / Garcia, J. / Basquin, J. / Gomez de Cedron, M. / Frigole-Vivas, M. / Cheema, ...著者: Guberovic, I. / Hurtado-Bages, S. / Rivera-Casas, C. / Knobloch, G. / Malinverni, R. / Valero, V. / Leger, M.M. / Garcia, J. / Basquin, J. / Gomez de Cedron, M. / Frigole-Vivas, M. / Cheema, M.S. / Perez, A. / Ausio, J. / Ramirez de Molina, A. / Salvatella, X. / Ruiz-Trillo, I. / Eirin-Lopez, J.M. / Ladurner, A.G. / Buschbeck, M.
履歴
登録2021年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone macroH2A1.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7525
ポリマ－23,0071
非ポリマー7464
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.392, 71.392, 81.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Histone macroH2A1.1


分子量: 23006.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Capsaspora owczarzaki (strain ATCC 30864) (真核生物)
株: ATCC 30864 / 遺伝子: CAOG_004778 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D2UG83
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.66 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M ammonium tartarate dibasic 20% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: BRUKER METALJET / 波長: 1.34 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.34 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→17.85 Å / Num. obs: 16593 / % possible obs: 96.14 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 16.96 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2→2.071 Å / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 1608 / CC1/2: 0.7 / Rrim(I) all: 0.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3126: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IID

3iid


解像度: 2→17.848 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2054 1610 10.07 %
Rwork0.1583 --
obs0.163 15983 96.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→17.848 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1324 0 48 176 1548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9481903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.82801
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004235
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.06460.32251340.21321167X-RAY DIFFRACTION88
2.0646-2.13820.22381370.18981246X-RAY DIFFRACTION93
2.1382-2.22370.24051430.17191254X-RAY DIFFRACTION94
2.2237-2.32470.22631370.16641251X-RAY DIFFRACTION94
2.3247-2.4470.2111500.15771276X-RAY DIFFRACTION95
2.447-2.59980.19251400.15441321X-RAY DIFFRACTION97
2.5998-2.79990.20071490.1511327X-RAY DIFFRACTION98
2.7999-3.08030.1881520.15351348X-RAY DIFFRACTION99
3.0803-3.52310.19991480.14711365X-RAY DIFFRACTION100
3.5231-4.42750.18351560.13811375X-RAY DIFFRACTION100
4.4275-17.8480.19841640.16661443X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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