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万見
- PDB-7nxg: Wax synthase 1 from Acinetobacter baylyi (AbWSD1) co-crystallized... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nxg
タイトルWax synthase 1 from Acinetobacter baylyi (AbWSD1) co-crystallized with myristic acid
要素O-acyltransferase WSD
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / acyltransferase / wax synthase / wax synthase/acyl-CoA:diacylglycerol acyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase / long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase activity / : / triglyceride biosynthetic process / diacylglycerol O-acyltransferase / diacylglycerol O-acyltransferase activity / glycerol metabolic process
類似検索 - 分子機能
O-acyltransferase WSD1-like / O-acyltransferase, WSD1-like, N-terminal / O-acyltransferase WSD1, C-terminal / Acyltransferase, WS/DGAT/MGAT / Wax ester synthase/diacylglycerol acyltransferase catalytic domain / WS/DGAT C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / O-acyltransferase WSD
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Vollheyde, K. / Kuehnel, K. / Lambrecht, F. / Kawelke, S. / Herrfurth, C. / Feussner, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2022
タイトル: Crystal Structure of the Bifunctional Wax Synthase 1 from Acinetobacter baylyi Suggests a Conformational Change upon Substrate Binding and Formation of Additional Substrate Binding Sites
著者: Vollheyde, K. / Kuhnel, K. / Lambrecht, F. / Kawelke, S. / Herrfurth, C. / Feussner, I.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年10月12日Group: Atomic model / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _atom_site_anisotrop.id / _citation.country ..._atom_site_anisotrop.id / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 2.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-acyltransferase WSD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5872
ポリマ－52,3581
非ポリマー2281
水3,783210
1
A: O-acyltransferase WSD
ヘテロ分子

A: O-acyltransferase WSD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1744
ポリマ－104,7172
非ポリマー4572
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area31710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.320, 118.320, 142.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 O-acyltransferase WSD / Diacylglycerol O-acyltransferase / DGAT / Long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase / Wax ester ...Diacylglycerol O-acyltransferase / DGAT / Long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase / Wax ester synthase/acyl-CoA:diacylglycerol acyltransferase / Wax synthase / WS


分子量: 52358.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
株: ATCC 33305 / BD413 / ADP1 / 遺伝子: wax-dgaT, ACIAD0832 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Star
参照: UniProt: Q8GGG1, diacylglycerol O-acyltransferase, long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.3848.37
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
277.151蒸気拡散法, シッティングドロップ法Native crystal: Crystals were grown by in situ proteolysis with trypsin. Trypsin was added in a 1:200 (w/w) ration to 20 mg/mL native His6-TF-AbWSD1 before set up of the crystallization screens. 100 nL precipitant (17.3 % ethanol, 0.2 M MgCl2, 0.1 M TRIS pH 8.0) were added to 200 nL protein using 96-well plates with a Cartesian pipetting robot (Zinsser Analytic). Plates were stored at 277.15 K. Crystals were transferred into a cryoprotectant consisting of mother liquor supplemented with 30 % ethylene glycol and then flash cooled in liquid nitrogen.
277.152蒸気拡散法, シッティングドロップ法SeMet crystal: Trypsin was added in a 1:1000 ratio (w/w) to 15 mg/mL selenomethionine-labelled His6-TF-AbWSD1. Sitting drops consisting of 100 nL protein and 100 nL precipitant (14.1 % ethanol, 0.1 M MgCl2, 0.1 M HEPES pH 7.5) were pipetted with a Gryphon robot (Art Robbins Instruments). The 96-well plates were stored at 277.15 K. For cryoprotection of the crystals, 2-methyl-2,4-pentanediol was added to the crystallization drop by transferring it five times with a 0.4 mm LithoLoop (Molecular Dimensions) at 277.15 K. Crystals were then harvested from the drop and flash-cooled in liquid nitrogen.

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21002N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSLS X10SA10.9788
シンクロトロンSLS X06SA20.97644
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2014年5月5日
DECTRIS EIGER X 16M2PIXEL2016年5月5日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97881
20.976441
反射解像度: 1.95→44.1 Å / Num. obs: 36998 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.172 % / Biso Wilson estimate: 39.11 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rrim(I) all: 0.091 / Χ2: 0.838 / Net I/σ(I): 19.91 / Num. measured all: 487337 / Scaling rejects: 52
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.95-2.0512.6992.1191.4650490.6592.20699.4
2.05-2.1513.841.0982.9242000.8771.13999.5
2.15-2.3513.6540.6035.2263610.9510.62699.6
2.35-813.0250.0630.412077210.06399.8
8-1412.8670.02285.548710.02399.8
14-1712.0730.0283.45550.9990.021100
17-5010.0950.02178.777410.02297.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→44.1 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2093 1850 5 %
Rwork0.1885 35135 -
obs0.1896 36985 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 183.36 Å2 / Biso mean: 50.5539 Å2 / Biso min: 26.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→44.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3050 0 43 210 3303
Biso mean--51.77 49.29 -
残基数----390
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-20.4341400.4022668280899
2-2.060.31971390.28062638277799
2.06-2.130.26541400.2532655279599
2.13-2.20.25091400.239226652805100
2.2-2.290.26861410.215626702811100
2.29-2.40.22961390.201426722811100
2.4-2.520.24821420.199926692811100
2.52-2.680.2291420.227102852100
2.68-2.890.25531420.207227042846100
2.89-3.180.2371430.193426932836100
3.18-3.640.20721440.181127412885100
3.64-4.580.15481450.145327602905100
4.58-44.10.17951530.176628903043100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5415-0.69860.10721.3005-0.30821.0927-0.0263-0.16560.29370.2068-0.0004-0.0416-0.12050.0740.02990.3936-0.00730.01350.3367-0.0150.336943.802118.933549.0532
22.45381.0223-0.57092.4371-1.33992.37210.00610.06750.07820.05420.09070.257-0.0012-0.1601-0.08260.3298-0.00040.02970.2921-0.0120.329927.1206-1.816750.4296
36.17180.71710.28881.6532-0.64132.96690.069-0.4656-0.01870.248-0.09810.13140.07620.10.08270.45280.02710.07940.31530.00370.320535.1308-7.677358.6242
41.42450.1567-0.08793.2236-0.08150.71870.0150.04140.04470.1488-0.00610.16460.06590.00410.00430.39090.00730.02910.3693-0.00970.318829.76314.5751.0619
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -4 through 220 )A-4 - 220
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 221 through 276 )A221 - 276
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 277 through 351 )A277 - 351
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 352 through 451 )A352 - 451

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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