[日本語] English
万見
- PDB-7ns7: Human L-alanine:glyoxylate aminotransferase minor allele variant:... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ns7
タイトルHuman L-alanine:glyoxylate aminotransferase minor allele variant: AGXT-Mi (P11L-I340M)
要素L-alanine:glyoxylate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / alanine-glyoxylate transaminase / alanine-glyoxylate aminotransferase / alanine-glyoxylic aminotransferase / L-alanine-glycine transaminase / pyrodoxal / disorder
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cellini, B. / Dindo, M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Structural dynamics shape the fitness window of alanine:glyoxylate aminotransferase.
著者: Dindo, M. / Pascarelli, S. / Chiasserini, D. / Grottelli, S. / Costantini, C. / Uechi, G.I. / Giardina, G. / Laurino, P. / Cellini, B.
履歴
登録2021年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-alanine:glyoxylate aminotransferase
B: L-alanine:glyoxylate aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6502
ポリマ－86,6502
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The model is equivalent to the biological assembly
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6700 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area24310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.590, 90.590, 140.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質 L-alanine:glyoxylate aminotransferase / Alanine-glyoxylate aminotransferase / Serine-pyruvate aminotransferase


分子量: 43325.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: polymorphic variant P11L-I340M. PLP bound to K209 internal aldimine form
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGXT / Variant: P11L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21549, alanine-glyoxylate transaminase, serine-pyruvate transaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.12 % / 解説: diamond shaped yellow crystals
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1:1 mixing of: Protein: 0.04M AGT-Mi solution in 0.1M KPhO Precipitant: 0.03M MgCl2 , 0.03M CaCl2 , 0.05M HEPES 0.05M MOPS at a final pH 7.5, 40% v/v Ethylene glycol; 20% w/v PEG 8K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.505
11-K, -H, -L20.495
反射解像度: 2.2→64.06 Å / Num. obs: 57290 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 214921 / Scaling rejects: 58
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.263.80.3691684244370.7880.2130.4293.699.5
9.59-64.063.90.05428137160.9950.0290.06220.698.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F9S

5f9s


解像度: 2.2→64.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / SU B: 5.292 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2894 5660 9.9 %RANDOM
Rwork0.2407 ---
obs0.2455 51579 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.54 Å2 / Biso mean: 26.561 Å2 / Biso min: 5.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.61 Å20 Å20 Å2
2--11.61 Å20 Å2
3----23.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→64.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5202 0 0 75 5277
Biso mean---17.93 -
残基数----681
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0135318
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174993
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5891.6327229
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4121.56711551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7155673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.1621.917240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.4215848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3761532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2686
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021075
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 373 -
Rwork0.291 3831 -
all-4204 -
obs--99.24 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る