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- PDB-7ndu: Gag:02 TCR in complex with HLA-E featuring a non-natural amino acid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ndu
タイトルGag:02 TCR in complex with HLA-E featuring a non-natural amino acid
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • Gag6V(276-284 H4C)
  • HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
  • T cell receptor alpha variable 4,T cell receptor alpha joining 23,M1-specific T cell receptor alpha chain
  • T cell receptor beta variable 7-9,T cell receptor beta joining 1-2,Human nkt tcr beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / TCR-pHLA complex / non-natural amino acid
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC protein binding / positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding ...MHC protein binding / positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding / negative regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of immunoglobulin production / T cell receptor complex / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of interleukin-4 production / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / MHC class I protein binding / Generation of second messenger molecules / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / PD-1 signaling / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / positive regulation of tumor necrosis factor production / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / Downstream TCR signaling / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / antibacterial humoral response / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory
類似検索 - 分子機能
: / : / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / Immunoglobulin V-Type ...: / : / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / Immunoglobulin V-Type / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Immunoglobulin V-set domain / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin V-set domain / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T cell receptor alpha joining 23 / T cell receptor alpha variable 4 / T cell receptor beta joining 1-2 / Human nkt tcr beta chain / T cell receptor beta variable 7-9 / M1-specific T cell receptor alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Pengelly, R.J. / Robinson, R.A.
引用ジャーナル: Eur.J.Immunol. / 年: 2022
タイトル: Structure-guided stabilization of pathogen-derived peptide-HLA-E complexes using non-natural amino acids conserves native TCR recognition.
著者: Barber, C. / De Souza, V.A. / Paterson, R.L. / Martin-Urdiroz, M. / Mulakkal, N.C. / Srikannathasan, V. / Connolly, M. / Phillips, G. / Foong-Leong, T. / Pengelly, R. / Karuppiah, V. / Grant, ...著者: Barber, C. / De Souza, V.A. / Paterson, R.L. / Martin-Urdiroz, M. / Mulakkal, N.C. / Srikannathasan, V. / Connolly, M. / Phillips, G. / Foong-Leong, T. / Pengelly, R. / Karuppiah, V. / Grant, T. / Dembek, M. / Verma, A. / Gibbs-Howe, D. / Blicher, T.H. / Knox, A. / Robinson, R.A. / Cole, D.K. / Leonard, S.
履歴
登録2021年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 2.02022年2月16日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / citation / entity_src_gen / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.22022年7月27日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 2.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
BBB: Beta-2-microglobulin
CCC: Gag6V(276-284 H4C)
DDD: T cell receptor alpha variable 4,T cell receptor alpha joining 23,M1-specific T cell receptor alpha chain
EEE: T cell receptor beta variable 7-9,T cell receptor beta joining 1-2,Human nkt tcr beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,8775
ポリマ－94,8775
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10780 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area37760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.980, 88.980, 293.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E / MHC class I antigen E


分子量: 31911.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-E, HLA-6.2, HLAE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13747
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Gag6V(276-284 H4C)


分子量: 1098.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
#4: タンパク質 T cell receptor alpha variable 4,T cell receptor alpha joining 23,M1-specific T cell receptor alpha chain / TR alpha chain TRAV27*01J42*01C*01


分子量: 22074.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAV4, TRAJ23, TRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0B4J268, UniProt: A0A075B6U7, UniProt: P0DSE1
#5: タンパク質 T cell receptor beta variable 7-9,T cell receptor beta joining 1-2,Human nkt tcr beta chain


分子量: 27913.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRBV7-9, TRBJ1-2, B2M, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04435, UniProt: A0A0J9YX06, UniProt: K7N5M4
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 22.3% (w/v) PEG 1500, 89 mM MMT pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→61.597 Å / Num. obs: 27166 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Rpim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 2.569 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 1306 / CC1/2: 0.458 / Rpim(I) all: 0.933 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7NDQ

7ndq


解像度: 2.9→61.597 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / WRfactor Rfree: 0.272 / WRfactor Rwork: 0.22 / SU B: 58.028 / SU ML: 0.448 / Average fsc free: 0.7983 / Average fsc work: 0.8409 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.736 / ESU R Free: 0.448 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3015 1336 4.923 %
Rwork0.2419 25800 -
all0.245 --
obs-27136 99.823 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1.1 Å / 減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 68.718 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.801 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.801 Å2-0 Å2
3----3.602 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→61.597 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6529 0 0 0 6529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0136725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.6539140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1351.58213851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7525810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.57422.211398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.164151093
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5291549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2849
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021643
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21199
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1830.25729
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.23001
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.23504
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0960.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2250.226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1730.26
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.9750.3781190.3881844X-RAY DIFFRACTION99.3421
2.975-3.0570.44950.3731820X-RAY DIFFRACTION100
3.057-3.1460.381880.3621768X-RAY DIFFRACTION99.9461
3.146-3.2420.321840.3111715X-RAY DIFFRACTION99.889
3.242-3.3490.389870.2871665X-RAY DIFFRACTION99.943
3.349-3.4660.383870.2611613X-RAY DIFFRACTION100
3.466-3.5970.314670.261602X-RAY DIFFRACTION99.9401
3.597-3.7440.307810.2521503X-RAY DIFFRACTION99.9369
3.744-3.910.325610.2291478X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.1010.285760.2051380X-RAY DIFFRACTION100
4.101-4.3230.292650.1881346X-RAY DIFFRACTION100
4.323-4.5850.228770.1831246X-RAY DIFFRACTION99.9245
4.585-4.9020.27520.1851203X-RAY DIFFRACTION99.7615
4.902-5.2940.273560.2131131X-RAY DIFFRACTION99.8318
5.294-5.7990.364480.241031X-RAY DIFFRACTION99.815
5.799-6.4830.272500.23945X-RAY DIFFRACTION99.8996
6.483-7.4860.308440.213853X-RAY DIFFRACTION99.556
7.486-9.1670.255520.212715X-RAY DIFFRACTION99.8698
9.167-12.9570.237260.243590X-RAY DIFFRACTION99.1948
12.957-61.5970.291210.285352X-RAY DIFFRACTION97.389
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85930.07540.15011.53781.0512.2-0.0095-0.04180.05490.0704-0.03040.0052-0.2297-0.21480.03990.1963-0.026-0.01150.333-0.00690.004432.230122.226648.037
22.49660.0706-1.61781.5741-1.00995.7348-0.01030.05810.0513-0.10870.0791-0.33850.04280.3795-0.06880.19310.0179-0.01550.2824-0.08770.139446.484915.10737.7121
30.4295-0.8282.18521.624-4.303511.4183-0.1047-0.02770.0030.09380.0816-0.0005-0.1778-0.21660.02310.4197-0.0467-0.00250.4236-0.0230.345332.300921.475667.78
41.13510.06910.09360.7702-0.19863.933-0.0187-0.3674-0.00760.2829-0.02720.2301-0.3618-0.76550.0460.57630.1048-0.00790.8313-0.07050.340921.593922.5826101.6134
50.94870.09120.2850.5252-0.7033.721-0.1478-0.19830.0220.30860.07210.1028-0.3703-0.34960.07570.42040.05140.00010.39110.00090.170540.957219.5323104.7014
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLAAA1 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2ALLBBB0 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3ALLCCC1 - 9
4X-RAY DIFFRACTION4ALLDDD3 - 204
5X-RAY DIFFRACTION5ALLEEE3 - 258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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