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- PDB-7ndl: Crystal structure of human GFAT-1 S205D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ndl
タイトルCrystal structure of human GFAT-1 S205D
要素Isoform 2 of Glutamine-fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
キーワードTRANSFERASE / Glutamine fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / Ntn hydrolase
機能・相同性glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / Glutamine amidotransferase domain / SIS domain / GLUCOSE-6-PHOSPHATE / GLUTAMIC ACID / Isoform 2 of Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.223 Å
データ登録者Ruegenberg, S. / Baumann, U. / Denzel, M.S.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and Research01GQ1423A ドイツ
European CommissionERC-2014-StG-640254-MetAGEn ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 216/949-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Protein kinase A controls the hexosamine pathway by tuning the feedback inhibition of GFAT-1.
著者: Ruegenberg, S. / Mayr, F.A.M.C. / Atanassov, I. / Baumann, U. / Denzel, M.S.
履歴
登録2021年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Glutamine-fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
B: Isoform 2 of Glutamine-fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,0135
ポリマ－155,3462
非ポリマー6673
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area49060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.615, 153.615, 166.132
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Glutamine-fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1 / D-fructose-6-phosphate amidotransferase 1 / Glutamine:fructose-6-phosphate amidotransferase 1 / ...D-fructose-6-phosphate amidotransferase 1 / Glutamine:fructose-6-phosphate amidotransferase 1 / GFAT1 / Hexosephosphate aminotransferase 1


分子量: 77672.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The initial Met is post-translationally removed (confirmed by Mass spectrometry).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GFPT1, GFAT, GFPT
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06210-2, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-G6Q / GLUCOSE-6-PHOSPHATE / D-グルコ-ス6-りん酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細The initial Met is post-translationally removed (confirmed by Mass spectrometry).
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.99 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis tris propane pH 9.0, 0.3 M Sodium malonate dibasic, 20 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9747 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9747 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.223→90.914 Å / Num. obs: 97303 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 25.8 % / Biso Wilson estimate: 59.48 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 22.99
反射 シェル解像度: 2.223→2.303 Å / Num. unique obs: 9193 / CC1/2: 0.581

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSJan 31, 2020データ削減
XDSJan 31, 2020データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6R4E

6r4e


解像度: 2.223→90.914 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1934 1933 1.99 %
Rwork0.1762 95354 -
obs0.1765 97287 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 288.36 Å2 / Biso mean: 87.2451 Å2 / Biso min: 36.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.223→90.914 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10377 0 76 143 10596
Biso mean--63.97 58.74 -
残基数----1313
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2234-2.2790.34661340.2885629094
2.279-2.34060.27741300.25636762100
2.3406-2.40950.24681390.23396768100
2.4095-2.48730.27841490.22016755100
2.4873-2.57620.20941140.21836778100
2.5762-2.67930.23881540.22476765100
2.6793-2.80130.2551300.2156795100
2.8013-2.9490.25341430.20916792100
2.949-3.13370.22731280.20986835100
3.1337-3.37570.23421410.21376838100
3.3757-3.71540.20481420.18446846100
3.7154-4.25310.15631370.15296909100
4.2531-5.35830.14581430.1386971100
5.3583-90.9140.17771490.15727250100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0257-0.2143-0.54181.3386-0.06861.6173-0.057-0.062-0.044-0.1017-0.0329-0.35940.21970.5307-0.0010.45320.12250.0650.65610.10920.60915.007254.2244-73.8076
21.28290.53170.34491.05270.10650.60210.00330.11270.16930.10910.01740.1377-0.0321-0.0058-00.46760.0197-0.02530.41720.01170.464-13.010951.3299-38.101
30.6476-0.308-0.06620.65720.00280.68980.1163-0.3458-0.2990.777-0.22390.0180.0269-0.19890.00161.2766-0.2040.0520.96950.0540.5819-12.252734.67989.1309
41.32080.23360.20651.05650.22540.86510.1232-0.0436-0.21740.2875-0.0361-0.15970.08330.108500.55220.0135-0.1270.44780.00860.53222.407430.1116-26.6648
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 323 )A2 - 323
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 324 through 679 )A324 - 679
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 2 through 323 )B2 - 323
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 324 through 681 )B324 - 681

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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