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- PDB-7n8w: Crystal structure of ERI2 nuclease bound to rAMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n8w
タイトルCrystal structure of ERI2 nuclease bound to rAMP
要素ERI1 exoribonuclease 2
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE METAL BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-5'-RNA exonuclease activity / nucleic acid binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger GRF-type profile. / : / : / Exonuclease / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / : / ERI1 exoribonuclease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Thapar, R. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
Robert A. Welch Foundation
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA220430 米国
Other privateGAP Award (to R.T., J.A.T) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM076660-04S1 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01 CA092584 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of ERI2 nuclease bound to rAMP
著者: Thapar, R. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A.
履歴
登録2021年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERI1 exoribonuclease 2
B: ERI1 exoribonuclease 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7529
ポリマ－59,9032
非ポリマー8487
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area20080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.832, 56.338, 75.852
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.572, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 30 and (name N or name...
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1SERLEUA1 - 213
d_21ens_1SERLEUD1 - 213

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.936361118806, 0.193294095175, -0.293027725581), (-0.0353982591461, -0.882482784683, -0.469010765321), (-0.34924893477, -0.428790773581, 0.833164842065)ベクター: - ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.936361118806, 0.193294095175, -0.293027725581), (-0.0353982591461, -0.882482784683, -0.469010765321), (-0.34924893477, -0.428790773581, 0.833164842065)
ベクター: -51.5081073618, -17.3704501062, -10.673173577)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ERI1 exoribonuclease 2 / Exonuclease domain-containing protein 1


分子量: 29951.580 Da / 分子数: 2 / 断片: exonuclease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERI2, EXOD1, KIAA1504 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A8K979, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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非ポリマー , 5種, 14分子

#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.43 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 9% MPEG 2K, 1% saturated Magnesium Sulfate, 5% Ethylene glycol, 200 mM Imidazole Malate buffer pH 5.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 19057 / % possible obs: 90.8 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 48.79 Å2
詳細: The number provided for unique reflections observed in data collection is that found after merging Friedel pairs. The number recorded for refinement counts the individual Friedel mates separately
Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / Num. unique obs: 1820 / Rrim(I) all: 0.55

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4l83

4l83


解像度: 2.35→44.69 Å / SU ML: 0.2983 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 35.507
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2227 1529 4.9 %
Rwork0.179 29676 -
obs0.1812 31205 76.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→44.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3429 0 48 7 3484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00223551
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53944802
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0408525
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036599
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.09291302
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.86165181966 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.430.4441620.33591261X-RAY DIFFRACTION35.91
2.43-2.510.3479850.33081628X-RAY DIFFRACTION46.69
2.51-2.610.31091030.31841959X-RAY DIFFRACTION55.97
2.61-2.730.3751180.29212177X-RAY DIFFRACTION62.64
2.73-2.880.31111240.29822678X-RAY DIFFRACTION76.1
2.88-3.060.34821580.28333070X-RAY DIFFRACTION86.4
3.06-3.290.29841670.24813252X-RAY DIFFRACTION93.01
3.29-3.620.31051750.20563358X-RAY DIFFRACTION95.93
3.62-4.150.24041760.16093410X-RAY DIFFRACTION97.79
4.15-5.220.13581830.12933455X-RAY DIFFRACTION98.43
5.23-44.690.17111780.12773428X-RAY DIFFRACTION97.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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