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万見
- PDB-7n69: Pre-fusion state 2 of EEEV with localized reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n69
タイトルPre-fusion state 2 of EEEV with localized reconstruction
要素
  • Spike glycoprotein E1
  • Spike glycoprotein E2
キーワードVIRUS / EEEV / pre-fusion / localized reconstruction
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.1 Å
データ登録者Chen, C.-L. / Kuhn, R.J. / Klose, T.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI095366 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI142790 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI095436 米国
Defense Threat Reduction Agency (DTRA)HDTRA1-15-1-0047 米国
Defense Threat Reduction Agency (DTRA)HDTRA1-15-1-0013 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of alphavirus conformational intermediates in low pH-triggered prefusion states.
著者: Chun-Liang Chen / Thomas Klose / Chengqun Sun / Arthur S Kim / Geeta Buda / Michael G Rossmann / Michael S Diamond / William B Klimstra / Richard J Kuhn /
要旨: Alphaviruses can cause severe human arthritis and encephalitis. During virus infection, structural changes of viral glycoproteins in the acidified endosome trigger virus-host membrane fusion for ...Alphaviruses can cause severe human arthritis and encephalitis. During virus infection, structural changes of viral glycoproteins in the acidified endosome trigger virus-host membrane fusion for delivery of the capsid core and RNA genome into the cytosol to initiate virus translation and replication. However, mechanisms by which E1 and E2 glycoproteins rearrange in this process remain unknown. Here, we investigate prefusion cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of eastern equine encephalitis virus (EEEV) under acidic conditions. With models fitted into the low-pH cryo-EM maps, we suggest that E2 dissociates from E1, accompanied by a rotation (∼60°) of the E2-B domain (E2-B) to expose E1 fusion loops. Cryo-EM reconstructions of EEEV bound to a protective antibody at acidic and neutral pH suggest that stabilization of E2-B prevents dissociation of E2 from E1. These findings reveal conformational changes of the glycoprotein spikes in the acidified host endosome. Stabilization of E2-B may provide a strategy for antiviral agent development.
履歴
登録2021年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spike glycoprotein E1
B: Spike glycoprotein E2
C: Spike glycoprotein E1
D: Spike glycoprotein E2
E: Spike glycoprotein E1
F: Spike glycoprotein E2
G: Spike glycoprotein E1
H: Spike glycoprotein E2
I: Spike glycoprotein E1
J: Spike glycoprotein E2
K: Spike glycoprotein E1
L: Spike glycoprotein E2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)569,91112
ポリマ－569,91112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area40410 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area125330 Å2

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要素

#1: タンパク質
Spike glycoprotein E1 / E1 envelope glycoprotein


分子量: 47938.141 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (strain Florida 91-469) (ウイルス)
株: Florida 91-469 / 発現宿主: Cricetinae gen. sp. (ネズミ) / 参照: UniProt: Q4QXJ7
#2: タンパク質
Spike glycoprotein E2 / E2 envelope glycoprotein


分子量: 47046.953 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (strain Florida 91-469) (ウイルス)
株: Florida 91-469 / 発現宿主: Cricetinae gen. sp. (ネズミ) / 参照: UniProt: Q4QXJ7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Eastern equine encephalitis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Cricetinae gen. sp. (ネズミ) / 細胞: Baby hamster kidney cells
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Equus caballus
ウイルス殻直径: 660 nm
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1140 mMsodium chlorideNaCl1
210 mMpotassium chlorideKCl1
38 mMsodium phosphateNa2HPO41
42 mMpotassium phosphateKH2PO41
550 mMsodium citrateNa3C6H5O71
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Estimate E2 protein concentration by SDS-PAGE with BSA ranging from 0.1 to 1 microgram.
試料支持詳細: 25 mA / グリッドの材料: COPPER
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: blot for 3.3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 100 K
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7MDFFモデルフィッティング
9jspr2017初期オイラー角割当
10jspr2017最終オイラー角割当
12cisTEM３次元再構成
13MDFFモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 14.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 192060 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: 192060 asymmetric units were used for reconstruction
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6MX4

6mx4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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