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- PDB-7n2t: O-acetylserine sulfhydrylase from Citrullus vulgaris in the inter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n2t
タイトルO-acetylserine sulfhydrylase from Citrullus vulgaris in the internal aldimine state, with citrate bound
要素Cysteine synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / O-acetylserine sulfhydrylase / PLP / cysteine synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-pyrazolylalanine synthase / L-mimosine synthase / pyrazolylalanine synthase / beta-pyrazolylalanine synthase activity / pyrazolylalanine synthase activity / L-mimosine synthase activity / cysteine synthase / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / PHOSPHATE ION / Cysteine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Citrullus lanatus subsp. vulgaris (スイカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Smith, J.L. / Buller, A.R. / Bingman, C.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM137417-01 米国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2022
タイトル: Investigation of beta-Substitution Activity of O-Acetylserine Sulfhydrolase from Citrullus vulgaris.
著者: Smith, J.L. / Harrison, I.M. / Bingman, C.A. / Buller, A.R.
履歴
登録2021年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2044
ポリマ－35,6791
非ポリマー5253
水3,765209
1
A: Cysteine synthase
ヘテロ分子

A: Cysteine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4098
ポリマ－71,3582
非ポリマー1,0516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area6040 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area22130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.207, 63.591, 66.918
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.450, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-597-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cysteine synthase / CSase / Beta-PA/CSase / Beta-pyrazolylalanine synthase / L-mimosine synthase / O-acetylserine ...CSase / Beta-PA/CSase / Beta-pyrazolylalanine synthase / L-mimosine synthase / O-acetylserine (thiol)-lyase / OAS-TL / O-acetylserine sulfhydrylase


分子量: 35678.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Citrullus lanatus subsp. vulgaris (スイカ)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q43317, cysteine synthase, beta-pyrazolylalanine synthase, pyrazolylalanine synthase, L-mimosine synthase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.2
詳細: 29% PEG 300, 0.25 mM Citrate, 0.25 mM potassium phosphate pH 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年4月15日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→40 Å / Num. obs: 439646 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 15.11
反射 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.49 / Num. unique obs: 30554 / CC1/2: 0.718

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 17ZY

17zy


解像度: 1.55→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 2.6 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1913 3030 5.1 %RANDOM
Rwork0.1773 ---
obs0.178 56148 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.11 Å2 / Biso mean: 24.683 Å2 / Biso min: 15.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20.21 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2264 0 34 209 2507
Biso mean--34.05 35.53 -
残基数----309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0132449
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172391
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1541.6383343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2521.575530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7975337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.84422.78497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.39715404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6451513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022813
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02496
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 242 -
Rwork0.356 4111 -
all-4353 -
obs--99.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4726-0.1205-1.4440.31820.05183.98880.0036-0.01120.0448-0.00010.0274-0.0192-0.1510.0678-0.0310.1213-0.0130.02340.075-0.00340.03050.6772.51524.893
21.07730.0482-0.1462.8211-0.45471.9747-0.0816-0.09290.01250.117-0.0342-0.08150.00330.07810.11580.09070.00480.02840.08540.010.0324-9.549-3.73728.483
32.5991-1.1177-0.79743.27820.8560.7693-0.007-0.0448-0.02260.0439-0.03710.224-0.0173-0.07960.04410.0857-0.00710.02290.08680.00520.0555-23.013-6.132.305
42.63550.2480.36266.19712.62242.5025-0.0124-0.0615-0.00670.0229-0.022-0.05650.0375-0.06480.03450.0865-0.01220.03540.06920.02010.0521-19.276-12.23635.284
58.95690.4949-1.46765.98842.74514.7217-0.08880.5891-0.7852-0.13790.0423-0.29760.29590.06430.04650.0757-0.00970.00970.0819-0.03240.0893-12.052-18.22734.942
62.4379-1.1302-1.12585.55631.32064.1936-0.05570.2406-0.1435-0.476-0.0640.23160.1024-0.15260.11970.1192-0.06140.01170.0651-0.02540.0742-24.882-21.81625.516
70.92980.3174-0.57151.0731-0.19621.04110.0440.10920.0515-0.0324-0.0010.1165-0.0908-0.1133-0.04290.11760.01150.01730.09270.01450.0182-14.3071.37718.442
89.57830.90076.46553.94773.597412.12380.44040.5251-1.2778-0.0979-0.18270.32431.2435-0.2856-0.25770.2983-0.0658-0.01670.0829-0.11980.2349-11.01-16.02810.727
90.8916-0.0176-0.07220.45770.00550.968600.1-0.1106-0.06370.03780.02050.0549-0.0001-0.03780.1304-0.00190.02050.0978-0.01210.0224-1.861-6.21613.294
1011.0989-18.9368-0.645578.7255-6.74031.3671-2.02820.6423-1.95671.10241.65431.5680.5359-0.48420.37390.5729-0.18240.2870.2674-0.36260.723-1.207-22.01527.562
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 40
2X-RAY DIFFRACTION2A41 - 54
3X-RAY DIFFRACTION3A55 - 85
4X-RAY DIFFRACTION4A86 - 103
5X-RAY DIFFRACTION5A104 - 118
6X-RAY DIFFRACTION6A119 - 139
7X-RAY DIFFRACTION7A140 - 211
8X-RAY DIFFRACTION8A212 - 228
9X-RAY DIFFRACTION9A229 - 303
10X-RAY DIFFRACTION10A304 - 314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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