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- PDB-7n2i: MicroED structure of human LECT2 (45-53) phased by ARCIMBOLDO-BORGES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n2i
タイトルMicroED structure of human LECT2 (45-53) phased by ARCIMBOLDO-BORGES
要素LECT2
キーワードPROTEIN FIBRIL / MicroED / amyloid / LECT2
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.402 Å
データ登録者Richards, L.S. / Flores, M.D. / Zee, C.T. / Glynn, C. / Gallagher-Jones, M. / Sawaya, M.R.
資金援助 米国, ブラジル, スペイン, 13件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM128867 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM136508 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136614 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM007185 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI143368 米国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)16/24191-8 米国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)17/13485-3 ブラジル
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBES-2015-071397 米国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessPGC2018-101370-B-100, スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessMDM2014-0435-01 スペイン
Other government2017SGR- 1192 スペイン
引用ジャーナル: ACS Bio Med Chem Au / 年: 2023
タイトル: Fragment-Based Phasing of Peptidic Nanocrystals by MicroED.
著者: Logan S Richards / Maria D Flores / Claudia Millán / Calina Glynn / Chih-Te Zee / Michael R Sawaya / Marcus Gallagher-Jones / Rafael J Borges / Isabel Usón / Jose A Rodriguez /
要旨: Electron diffraction (MicroED/3DED) can render the three-dimensional atomic structures of molecules from previously unamenable samples. The approach has been particularly transformative for peptidic ...Electron diffraction (MicroED/3DED) can render the three-dimensional atomic structures of molecules from previously unamenable samples. The approach has been particularly transformative for peptidic structures, where MicroED has revealed novel structures of naturally occurring peptides, synthetic protein fragments, and peptide-based natural products. Despite its transformative potential, MicroED is beholden to the crystallographic phase problem, which challenges its determination of structures. ARCIMBOLDO, an automated, fragment-based approach to structure determination, eliminates the need for atomic resolution, instead enforcing stereochemical constraints through libraries of small model fragments, and discerning congruent motifs in solution space to ensure validation. This approach expands the reach of MicroED to presently inaccessible peptide structures including fragments of human amyloids, and yeast and mammalian prions. For electron diffraction, fragment-based phasing portends a more general phasing solution with limited model bias for a wider set of chemical structures.
履歴
登録2021年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LECT2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9421
ポリマ－9421
非ポリマー00
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.400, 4.730, 19.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.010, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LECT2


分子量: 942.023 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 45-53 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Steric zipper structure of a peptide (45-53) of human LECT2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.942 kDa/nm / 実験値: YES
緩衝液pH: 4.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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データ収集

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 0.05 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 1000 mm
EM回折 シェル
解像度 (Å)IDEM diffraction stats-IDフーリエ空間範囲 (%)多重度構造因子数位相残差 (°)
7.7545-2.969511773.541030.01
2.9695-2.379421774.46750.01
2.3794-2.085331803.021010.01
2.0853-1.897741814.18940.01
1.8977-1.763451804.37810.01
1.7634-1.660561844.46790.01
1.6605-1.578171783.93720.01
1.5781-1.509981884.08990.01
1.5099-1.452291844.87950.01
1.4522-1.4024101854.17970.01
EM回折 統計詳細: Phase error and phase residual statistics are not routinely reported for crystallographic structures. No imaging was used. The phases were obtained by an ab initio crystallographic method ...詳細: Phase error and phase residual statistics are not routinely reported for crystallographic structures. No imaging was used. The phases were obtained by an ab initio crystallographic method described in our manuscript
フーリエ空間範囲: 80 % / 再高解像度: 1.4 Å / 測定した強度の数: 4159 / 構造因子数: 986 / 位相誤差: 22.72 ° / 位相残差: 0.01 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 15.9 / Rsym: 15.9
放射散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.4→7.754 Å / Num. obs: 986 / % possible obs: 80 % / 冗長度: 4.218 % / Biso Wilson estimate: 15.813 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.159 / Rrim(I) all: 0.178 / Χ2: 0.865 / Net I/σ(I): 5.16 / Num. measured all: 4159 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.4-1.484.1740.3852.566221801490.8950.43682.8
1.48-1.574.8690.2723.977451801530.9290.30185
1.57-1.684.0830.2663.84411361080.9510.30379.4
1.68-1.813.9270.2274.424281341090.9620.25681.3
1.81-1.984.4590.215.834861371090.9630.23479.6
1.98-2.224.3690.1756.644501261030.9750.19681.7
2.22-2.564.1840.1446.77364110870.9860.16179.1
2.56-3.133.0270.1416.7522190730.9810.16981.1
3.13-4.434.4650.1488.8331790710.9720.16378.9
4.43-7.7543.5420.0927.58549240.9970.10149

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 105 ° / ∠γ: 90 ° / A: 58.4 Å / B: 4.73 Å / C: 19.63 Å / 空間群名: C2 / 空間群番号: 5
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER
精密化解像度: 1.402→7.754 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 22.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1923 89 9.04 %
Rwork0.1936 896 -
obs0.1938 985 81.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 24.81 Å2 / Biso mean: 8.7768 Å2 / Biso min: 3.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.402→7.754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数67 0 0 2 69
Biso mean---12.66 -
残基数----9
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4024-1.45220.454990.26529785
1.4522-1.50990.1986100.24149584
1.5099-1.57810.2996100.22179988
1.5781-1.66050.254870.24657278
1.6605-1.76340.371580.22017984
1.7634-1.89770.127280.24578180
1.8977-2.08530.201790.20019481
2.0853-2.37940.1673100.199610180
2.3794-2.96950.180370.18347577
2.9695-7.7540.128110.135410377

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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