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- PDB-7n1r: A novel and unique ATP hydrolysis to AMP by a human Hsp70 BiP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n1r
タイトルA novel and unique ATP hydrolysis to AMP by a human Hsp70 BiP
要素Endoplasmic reticulum chaperone BiP
キーワードCHAPERONE / protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes ...regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / endoplasmic reticulum chaperone complex / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / ER overload response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / chaperone cofactor-dependent protein refolding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to interleukin-4 / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to glucose starvation / ERAD pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein folding chaperone / heat shock protein binding / substantia nigra development / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / unfolded protein binding / melanosome / Platelet degranulation / ribosome binding / protein-folding chaperone binding / midbody / protein refolding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
Model detailsA crystal structure of BiP in the complex with AMP after the hydrolysis of ATP included in the ...A crystal structure of BiP in the complex with AMP after the hydrolysis of ATP included in the crystallization buffer by BiP.
データ登録者Yang, J. / Musayev, F. / Liu, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098592 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: A novel and unique ATP hydrolysis to AMP by a human Hsp70 Binding immunoglobin protein (BiP).
著者: Li, H. / Musayev, F.N. / Yang, J. / Su, J. / Liu, Q. / Wang, W. / Fang, X. / Zhou, L. / Liu, Q.
履歴
登録2021年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,96835
ポリマ－134,4762
非ポリマー3,49233
水19,2401068
1
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,03618
ポリマ－67,2381
非ポリマー1,79817
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,93217
ポリマ－67,2381
非ポリマー1,69416
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.988, 76.388, 79.917
Angle α, β, γ (deg.)84.880, 62.490, 63.140
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum chaperone BiP / 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock ...78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock protein 70 family protein 5 / HSP70 family protein 5 / Heat shock protein family A member 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein


分子量: 67237.977 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residue 25-633 / 変異: L3,4 modification (TASDNQP to VGG) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P11021, non-chaperonin molecular chaperone ATPase

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非ポリマー , 7種, 1101分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1068 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.5
詳細: 18-22% PEG1000, 0.1 M phosphate citrate, pH 4.5, 0.2 M lithium sulfate, 2% w/v dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 83507 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 35.976 Å2 / CC1/2: 0.985 / R split: 0.067 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 5328 / CC1/2: 0.76 / CC star: 0.929 / Rpim(I) all: 0.369 / Rrim(I) all: 0.519 / Χ2: 2.004 / % possible all: 84.11

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6ASY

6asy


解像度: 2.03→45.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 4.673 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2232 4408 5 %RANDOM
Rwork0.1743 ---
obs0.1768 83507 96.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 198.85 Å2 / Biso mean: 31.885 Å2 / Biso min: 3.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.25 Å21.74 Å2-0.7 Å2
2--0.5 Å2-1 Å2
3---0.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.03→45.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9418 0 203 1068 10689
Biso mean--41.84 31.56 -
残基数----1212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0149868
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4151.68713353
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8961.65521391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.83851246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.94424.049494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.51151812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3631552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0210971
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021635
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.083 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 304 -
Rwork0.238 5328 -
all-5632 -
obs--84.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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