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- PDB-7mss: Human E105Qa GTP-specific succinyl-CoA synthetase complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mss
タイトルHuman E105Qa GTP-specific succinyl-CoA synthetase complexed with succinate, magnesium ion and CoA
要素(Succinate--CoA ligase ...) x 2
キーワードLIGASE / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase complex (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate metabolic process / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / succinyl-CoA catabolic process ...succinate-CoA ligase complex (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate metabolic process / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / succinyl-CoA catabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / GDP binding / mitochondrial matrix / nucleotide binding / protein-containing complex binding / GTP binding / magnesium ion binding / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / PHOSPHATE ION / SUCCINIC ACID / Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Huang, J. / Fraser, M.E.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)04815-2019 カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2022
タイトル: The structure of succinyl-CoA synthetase bound to the succinyl-phosphate intermediate clarifies the catalytic mechanism of ATP-citrate lyase
著者: Huang, J. / Fraser, M.E.
履歴
登録2021年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
B: Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,52710
ポリマ－76,1542
非ポリマー1,3738
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7450 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.471, 81.092, 54.486
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Succinate--CoA ligase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase subunit alpha / SCS-alpha


分子量: 33526.363 Da / 分子数: 1 / 変異: E105Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUCLG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P53597, succinate-CoA ligase (GDP-forming), succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / GTP-specific succinyl-CoA synthetase subunit beta / GTPSCS / Succinyl-CoA synthetase beta-G chain / SCS-betaG


分子量: 42627.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUCLG2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96I99, succinate-CoA ligase (GDP-forming)

-
非ポリマー , 6種, 281分子

#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.84 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22.5% (w/v) PEG3350, 100 mM Ammonium succinate pH 7.5, 100 mM Tris-HCl 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→56.32 Å / Num. obs: 66677 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 30.28 Å2 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 12.4 / Num. measured all: 215571
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.75-1.783.30.51083832521.1572.13195.2
4.75-56.353.463.61190935030.0180.03399.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
xia23.4.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Cootモデル構築
PHASER位相決定
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CAE

5cae


解像度: 1.75→53.01 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2269 4846 7.29 %
Rwork0.2019 61584 -
obs0.2041 66430 96.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.84 Å2 / Biso mean: 42.4354 Å2 / Biso min: 18.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→53.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5244 0 155 273 5672
Biso mean--37.2 38.93 -
残基数----700
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.75-1.770.4604810.41581989207092
1.77-1.790.4024980.3872064216294
1.79-1.810.3761190.36892027214694
1.81-1.840.3669780.36112075215396
1.84-1.860.36451130.35182065217897
1.86-1.890.2586850.32742116220195
1.89-1.910.3539950.30462100219597
1.91-1.940.3371070.29732057216495
1.94-1.970.35531110.27432078218996
1.97-20.31161020.26562088219096
2-2.040.26181180.25342067218596
2.04-2.080.30581020.24332086218897
2.08-2.120.29651040.26932098220296
2.12-2.160.25481370.23592077221497
2.16-2.210.27711390.22912050218997
2.21-2.260.25821750.22382068224397
2.26-2.310.23951990.2332022222197
2.31-2.380.29142020.22852029223197
2.38-2.450.25652210.20921983220498
2.45-2.520.26972310.20661991222298
2.52-2.610.27472090.20062047225698
2.61-2.720.23872420.19582002224498
2.72-2.840.24022170.20411993221098
2.84-2.990.24942110.20862052226398
2.99-3.180.24992300.20192017224798
3.18-3.430.19992230.19212048227199
3.43-3.770.21872280.17062040226899
3.77-4.320.16712170.14732062227999
4.32-5.440.17522390.14122080231999
5.44-53.010.20132130.17122113232699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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