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万見
- PDB-7mn9: PTP1B 1-284 F225Y-R199N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mn9
タイトルPTP1B 1-284 F225Y-R199N
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of systemic arterial blood pressure / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of postsynapse assembly / regulation of proteolysis / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to angiotensin / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / protein dephosphorylation / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / mitochondrial matrix / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Torgeson, K.R. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Diabetes Association1-14-ACN-31 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098482 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Conserved conformational dynamics determine enzyme activity.
著者: Torgeson, K.R. / Clarkson, M.W. / Granata, D. / Lindorff-Larsen, K. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2021年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9767
ポリマ－33,5061
非ポリマー4696
水6,431357
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.464, 88.464, 72.429
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 33506.309 Da / 分子数: 1 / 変異: F225Y, R199N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M MgCl2, .1 M Tris pH 7.6, 18.5% PEG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→38.31 Å / Num. obs: 92834 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 13.7 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.24→1.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.607 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4211 / CC1/2: 0.999 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.18.2_3874位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5k9v

5k9v


解像度: 1.24→38.31 Å / SU ML: 0.1114 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.3016
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1801 4841 5.25 %
Rwork0.1622 87304 -
obs0.1631 92145 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→38.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2244 0 28 357 2629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01632424
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.49383292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1106353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0097428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7392924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.24-1.260.27831690.25712907X-RAY DIFFRACTION99.71
1.26-1.270.23461470.24742859X-RAY DIFFRACTION99.77
1.27-1.290.20011780.23092889X-RAY DIFFRACTION99.97
1.29-1.30.22871330.21662911X-RAY DIFFRACTION99.97
1.3-1.320.23911650.21722854X-RAY DIFFRACTION99.8
1.32-1.340.24831400.2062906X-RAY DIFFRACTION99.84
1.34-1.360.18691360.19962920X-RAY DIFFRACTION99.97
1.36-1.380.20671580.19042907X-RAY DIFFRACTION99.93
1.38-1.40.18741530.1892866X-RAY DIFFRACTION100
1.4-1.420.18271370.18422917X-RAY DIFFRACTION100
1.42-1.450.20071500.1812936X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.470.1691550.16712892X-RAY DIFFRACTION100
1.47-1.50.17381760.1652876X-RAY DIFFRACTION100
1.5-1.530.19221610.16422876X-RAY DIFFRACTION99.38
1.53-1.560.16291400.15212901X-RAY DIFFRACTION99.18
1.56-1.60.17051610.15392898X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.640.19581450.15162906X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.690.16071670.15032889X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.740.17841720.15342910X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.790.19951710.14872891X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.860.16381640.15522911X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.930.18161790.15132888X-RAY DIFFRACTION99.26
1.93-2.020.14631800.15262901X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.120.1691820.15122905X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.260.18181700.14382923X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.430.17531800.16152901X-RAY DIFFRACTION99.87
2.43-2.680.19061710.16482942X-RAY DIFFRACTION99.74
2.68-3.060.18151670.16332939X-RAY DIFFRACTION99.62
3.06-3.860.17251490.14963012X-RAY DIFFRACTION100
3.86-38.310.17751850.16273071X-RAY DIFFRACTION99.54
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.2418823232 Å / Origin y: 18.0240126638 Å / Origin z: 4.23700997965 Å
111213212223313233
T0.126462409925 Å2-0.0286866638829 Å2-0.0167471741161 Å2-0.0863010490562 Å20.0228857912072 Å2--0.091932484421 Å2
L0.665734341717 °20.299131026159 °20.15396872105 °2-1.05350390728 °2-0.067710124706 °2--0.420358372795 °2
S0.0923222057228 Å °-0.0503123159104 Å °-0.076805062682 Å °0.0961074068081 Å °-0.097174089129 Å °-0.1173451739 Å °0.0560353676966 Å °0.0177299025413 Å °-0.0015564057244 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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