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万見
- PDB-7mkx: Crystal Structure Analysis of human CDK2 and CCNA2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mkx
タイトルCrystal Structure Analysis of human CDK2 and CCNA2 complex
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2
キーワードTRANSFERASE / cyclin dependent kinase / cell cycle / DNA damage / ATP-binding / small molecule inhibitor / tumor suppression
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon ...: / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / G0 and Early G1 / cochlea development / Telomere Extension By Telomerase / animal organ regeneration / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / cellular response to estradiol stimulus / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G1/S transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / peptidyl-serine phosphorylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Orc1 removal from chromatin / potassium ion transport / Meiotic recombination / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Degradation / cellular senescence / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / protein phosphorylation / Ub-specific processing proteases / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / DNA-templated transcription / centrosome / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZGY / Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure Analysis of human CDK2 and CCNA2 complex
著者: Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2021年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,1696
ポリマ－130,1294
非ポリマー1,0412
水00
1
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5853
ポリマ－65,0642
非ポリマー5201
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23220 Å2
手法PISA
2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5853
ポリマ－65,0642
非ポリマー5201
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area23580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.050, 161.520, 65.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12(chain B and resid 175 through 432)
22chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERchain AAA0 - 2965 - 301
21SERSERchain CCC0 - 2965 - 301
12VALVAL(chain B and resid 175 through 432)BB175 - 43211 - 268
22VALVALchain DDD175 - 43211 - 268

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34467.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 30596.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2, CCN1, CCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20248
#3: 化合物 ChemComp-ZGY / 2-[(5-bromo-2-{4-[(cyanomethyl)sulfamoyl]anilino}pyrimidin-4-yl)amino]-6-fluorobenzamide


分子量: 520.335 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H15BrFN7O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.5M Ammonium Citrate, pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→80.76 Å / Num. obs: 32528 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 80.359 Å2 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.195 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 218526
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.08-3.136.91.21115116150.9582.53699.6
8.36-80.795.934.21061117880.0150.038100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1h1r

1h1r


解像度: 3.08→80.76 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2888 1629 5.02 %
Rwork0.2456 30828 -
obs0.2476 32457 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 367.87 Å2 / Biso mean: 101.114 Å2 / Biso min: 71.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.08→80.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8959 0 94 0 9053
Biso mean--107.23 --
残基数----1113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029251
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60212570
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051577
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9281265
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1842X-RAY DIFFRACTION2.619TORSIONAL
12C1842X-RAY DIFFRACTION2.619TORSIONAL
21B1550X-RAY DIFFRACTION2.619TORSIONAL
22D1550X-RAY DIFFRACTION2.619TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.08-3.170.42171270.44625462673100
3.17-3.270.40911420.405925182660100
3.27-3.390.40171210.370825252646100
3.39-3.530.35931340.328925222656100
3.53-3.690.30011400.28222536267699
3.69-3.880.31211530.253525362689100
3.88-4.120.291120.248725812693100
4.12-4.440.2281390.23322529266899
4.44-4.890.27431360.218525702706100
4.89-5.60.27141540.22112566272099
5.6-7.050.26951430.236226192762100
7.05-80.760.25111280.17972780290899
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -48.9871 Å / Origin y: 41.5741 Å / Origin z: -33.715 Å
111213212223313233
T0.8947 Å2-0.0037 Å20.0513 Å2-0.8798 Å20.0017 Å2--1.1626 Å2
L0.9815 °2-0.6245 °20.381 °2-0.1713 °2-0.3395 °2--0.1725 °2
S-0.0659 Å °0.047 Å °-0.0181 Å °0.043 Å °0.0369 Å °0.1005 Å °-0.0101 Å °0.0124 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 296
2X-RAY DIFFRACTION1allA301
3X-RAY DIFFRACTION1allB172 - 432
4X-RAY DIFFRACTION1allC0 - 296
5X-RAY DIFFRACTION1allC301
6X-RAY DIFFRACTION1allD175 - 432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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