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Yorodumi- PDB-7mbj: Crystal structure of cGMP dependent protein kinase I alpha (PKG I... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7mbj | ||||||
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Title | Crystal structure of cGMP dependent protein kinase I alpha (PKG I alpha)CNB-A domain with R177Q mutation | ||||||
Components | cGMP-dependent protein kinase 1 | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / cGMP dependent protein kinase I alpha / second messenger / thoracic aortic aneurysms and aortic dissections causing mutation | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / mitogen-activated protein kinase p38 binding / cGMP-mediated signaling / cGMP effects / dendrite development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cGMP binding / spermatid development / calcium channel regulator activity / forebrain development / protein kinase A signaling / cerebellum development / acrosomal vesicle / neuron migration / sarcolemma / Ca2+ pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / actin cytoskeleton organization / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.26 Å | ||||||
Authors | Kim, J.J. / Casteel, D.E. / Kim, C. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2022 Title: An auto-inhibited state of protein kinase G and implications for selective activation. Authors: Sharma, R. / Kim, J.J. / Qin, L. / Henning, P. / Akimoto, M. / VanSchouwen, B. / Kaur, G. / Sankaran, B. / MacKenzie, K.R. / Melacini, G. / Casteel, D.E. / Herberg, F.W. / Kim, C.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7mbj.cif.gz | 152.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7mbj.ent.gz | 97.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7mbj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7mbj_validation.pdf.gz | 439.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7mbj_full_validation.pdf.gz | 442.2 KB | Display | |
Data in XML | 7mbj_validation.xml.gz | 16 KB | Display | |
Data in CIF | 7mbj_validation.cif.gz | 24 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mb/7mbj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mb/7mbj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7lv3C 3shrS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15275.832 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: R177Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRKG1, PRKG1B, PRKGR1A, PRKGR1B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q13976, cGMP-dependent protein kinase #2: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 4.5 / Details: 6% Tacsimate (pH 4.5), 18% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 0.987 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.26→50 Å / Num. obs: 62350 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 14.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.071 / Net I/σ(I): 25.04 |
Reflection shell | Resolution: 1.26→1.31 Å / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Mean I/σ(I) obs: 6.56 / Num. unique obs: 5426 / Χ2: 1.064 / % possible all: 80.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3shr Resolution: 1.26→36.54 Å / SU ML: 0.142 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / Phase error: 21.8058 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.17 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.26→36.54 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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