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- PDB-7m7c: Crystal Structure of Hip1 (Rv2224c) mutant - T466A/S228DHA (dehyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m7c
タイトルCrystal Structure of Hip1 (Rv2224c) mutant - T466A/S228DHA (dehydroalanine)
要素Carboxylesterase A
キーワードHYDROLASE / serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxylesterase activity / response to host immune response / cell envelope / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / post-translational protein modification / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease Hip1
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Naffin-Olivos, J.L. / Daab, A. / Goldfarb, N.E. / Doran, M.H. / Baikovitz, J. / Liu, D. / Sun, S. / White, A. / Dunn, B.M. / Rengarajan, J. ...Naffin-Olivos, J.L. / Daab, A. / Goldfarb, N.E. / Doran, M.H. / Baikovitz, J. / Liu, D. / Sun, S. / White, A. / Dunn, B.M. / Rengarajan, J. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM32415 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Inhibitors and Inactivators of Mycobacterium tuberculosis serine protease Hip1 (Rv2224c)
著者: Naffin-Olivos, J.L. / Daab, A. / Goldfarb, N. / Doran, M.H. / Baikovitz, J. / Liu, D. / Sun, S. / White, A. / Dunn, B.M. / Rengarajan, J. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録2021年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxylesterase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9361
ポリマ－52,9361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, analytical size exclusion provided evidence Hip1 is a monomer.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19690 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)104.750, 104.750, 128.309
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Carboxylesterase A / Hip1


分子量: 52936.152 Da / 分子数: 1
変異: N-terminal truncation of first 49 amino acids, T466A, S228DHA
由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal 6xHis Tag with linker and thrombin recognition cleavage site. Threonine 466 is mutated to alanine. Also residue serine 228 has been modified to dehydroalanine (DHA)
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: caeA, Rv2224c, MTCY427.05c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR
参照: UniProt: P9WHR3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% (W/V) PEG3350, 0.1 M Sodium Acetate pH 5.6, 0.2 M (NH4)2SO4, 10% (V/V) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.291→50 Å / Num. obs: 37080 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 44.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.25 / Rpim(I) all: 0.095 / Rrim(I) all: 0.26 / Χ2: 0.821 / Net I/σ(I): 2.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.3-2.386.136260.4540.8120.54699.8
2.38-2.487.936710.5870.6610.56399.9
2.48-2.599.936510.6120.560.57699.8
2.59-2.7313.536800.8160.4320.603100
2.73-2.914.736800.8970.2970.656100
2.9-3.1214.336740.9350.2060.7671000.7620.79
3.12-3.4415.137010.9660.1291.0011000.4910.508
3.44-3.9315.237190.9830.0781.00599.90.2960.306
3.93-4.9514.637580.9870.0531.0321000.1960.204
4.95-5013.939200.9920.0421.03599.90.150.156

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UNO

5uno


解像度: 2.3→45.358 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2393 1996 5.39 %
Rwork0.213 35020 -
obs0.2144 37016 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 89.51 Å2 / Biso mean: 46.7521 Å2 / Biso min: 22.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→45.358 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3498 0 0 0 3498
残基数----463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093584
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0974879
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043535
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005660
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1291312
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3-2.34860.29751390.2921242899
2.3486-2.41210.35531430.3072449100
2.4121-2.48310.30631390.28752499100
2.4831-2.56320.34941360.2842245499
2.5632-2.65480.30751390.27792465100
2.6548-2.76110.33041440.25452503100
2.7611-2.88670.26921440.24572476100
2.8867-3.03890.30411440.25482458100
3.0389-3.22920.27741430.24672506100
3.2292-3.47850.28381460.23572521100
3.4785-3.82840.20931410.19262488100
3.8284-4.3820.19441420.1792561100
4.382-5.51930.19111440.16562551100
5.5193-45.3580.1881520.17882661100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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