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- PDB-7m5a: Crystal Structure of human BAK in complex with W3W5_BID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m5a
タイトルCrystal Structure of human BAK in complex with W3W5_BID
要素
  • BH3-interacting domain death agonist p15
  • Bcl-2 homologous antagonist/killer
キーワードAPOPTOSIS / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type endopeptidase regulator activity involved in apoptotic process / mitochondrial outer membrane permeabilization / Activation, translocation and oligomerization of BAX / Activation and oligomerization of BAK protein / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus ...cysteine-type endopeptidase regulator activity involved in apoptotic process / mitochondrial outer membrane permeabilization / Activation, translocation and oligomerization of BAX / Activation and oligomerization of BAK protein / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / positive regulation of fibroblast apoptotic process / response to mycotoxin / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endocrine pancreas development / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / B cell apoptotic process / regulation of epithelial cell proliferation / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of mitochondrial membrane permeability / establishment of protein localization to membrane / death receptor binding / calcium ion transport into cytosol / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / fibroblast apoptotic process / response to UV-C / mitochondrial fusion / positive regulation of mitochondrial membrane potential / Bcl-2 family protein complex / myeloid cell homeostasis / protein targeting to mitochondrion / porin activity / thymocyte apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / pore complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / apoptotic mitochondrial changes / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / vagina development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / B cell homeostasis / regulation of T cell proliferation / positive regulation of proteolysis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / blood vessel remodeling / signal transduction in response to DNA damage / animal organ regeneration / Activation of BAD and translocation to mitochondria / cellular response to unfolded protein / Pyroptosis / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / supramolecular fiber organization / heat shock protein binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of mitochondrial membrane potential / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / epithelial cell proliferation / response to gamma radiation / positive regulation of protein-containing complex assembly / apoptotic signaling pathway / establishment of localization in cell / response to hydrogen peroxide / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / protein-folding chaperone binding / channel activity / protein-containing complex assembly / neuron apoptotic process / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
BH3-interacting domain death agonist / BH3 interacting domain (BID) / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. ...BH3-interacting domain death agonist / BH3 interacting domain (BID) / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BH3-interacting domain death agonist / Bcl-2 homologous antagonist/killer
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Singh, G. / Aggarwal, A. / Moldoveanu, T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of BAK activation in mitochondrial apoptosis initiation.
著者: Singh, G. / Guibao, C.D. / Seetharaman, J. / Aggarwal, A. / Grace, C.R. / McNamara, D.E. / Vaithiyalingam, S. / Waddell, M.B. / Moldoveanu, T.
履歴
登録2021年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bcl-2 homologous antagonist/killer
B: BH3-interacting domain death agonist p15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3892
ポリマ－21,3892
非ポリマー00
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Protein peptide in 1:1 complex
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area8530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.855, 70.847, 71.393
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-287-

HOH

21A-321-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bcl-2 homologous antagonist/killer / Apoptosis regulator BAK / Bcl-2-like protein 7 / Bcl2-L-7


分子量: 18714.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAK1, BAK, BCL2L7, CDN1 / プラスミド: pNIC28Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 placI/Y / 参照: UniProt: Q16611
#2: タンパク質・ペプチド BH3-interacting domain death agonist p15 / p15 BID


分子量: 2673.962 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55957
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.43 % / Mosaicity: 0.329 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.2 M Potassium Sodium tartrate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 26921 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 18.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 1.058 / Net I/σ(I): 13.5 / Num. measured all: 185563
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.534.90.512620.8570.2350.5560.51796.9
1.53-1.555.50.40613120.9190.1810.4460.58798.7
1.55-1.586.20.38113620.9230.1620.4150.57199.6
1.58-1.626.80.32713060.9490.1340.3540.56699.5
1.62-1.657.10.28113320.9580.1120.3030.51699.3
1.65-1.697.20.23613330.9740.0940.2540.51999.3
1.69-1.737.10.19713520.9810.0790.2120.52399.6
1.73-1.786.80.15913290.9850.0650.1720.57799.4
1.78-1.8360.13313490.9860.0590.1460.60499.4
1.83-1.897.40.11113260.9930.0430.1190.6399.8
1.89-1.967.80.09213390.9960.0350.0990.737100
1.96-2.047.80.07713470.9970.0290.0820.851100
2.04-2.137.50.06413540.9980.0250.0691.06799.8
2.13-2.247.40.05513560.9980.0210.0591.17299.4
2.24-2.387.10.04813400.9990.0190.0521.36499
2.38-2.566.10.04713390.9970.0210.0521.67998.4
2.56-2.827.40.04213660.9990.0170.0461.71999.9
2.82-3.237.80.0413780.9990.0150.0432.02499.9
3.23-4.077.20.03513940.9990.0140.0382.17199.9
4.07-506.50.03314450.9990.0140.0352.14598.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vwz

2vwz


解像度: 1.5→35.697 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2192 1257 4.67 %
Rwork0.1851 25660 -
obs0.1866 26917 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 70.57 Å2 / Biso mean: 22.1179 Å2 / Biso min: 8.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→35.697 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1439 0 0 141 1580
Biso mean---33.02 -
残基数----178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.942007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.153805
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5-1.55990.25371540.2547272798
1.5599-1.63080.25091430.2154281799
1.6308-1.71680.24461390.1985283099
1.7168-1.82440.28291190.1985284999
1.8244-1.96520.24691610.18882803100
1.9652-2.1630.19961380.17622865100
2.163-2.47590.20241290.1702286299
2.4759-3.11910.18781290.1913290599
3.1191-35.6970.22231450.1774300299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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