[日本語] English
万見
- PDB-7m1s: Crystal structure of human guanylate-binding protein 2 (hGBP2) K5... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m1s
タイトルCrystal structure of human guanylate-binding protein 2 (hGBP2) K51A mutant
要素Guanylate-binding protein 2
キーワードHYDROLASE / large GTPase / immune signaling / NTPase / guanylate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / defense response to protozoan / cellular response to interleukin-1 / protein localization to nucleus / activation of innate immune response / cytoplasmic vesicle membrane ...positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / defense response to protozoan / cellular response to interleukin-1 / protein localization to nucleus / activation of innate immune response / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to type II interferon / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / defense response to virus / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / immune response / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Guanylate-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Roy, S. / Wang, B. / Tian, Y. / Yin, Q.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R00AI108793 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI146330 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human guanylate-binding protein 2 (hGBP2) K51A mutant
著者: Roy, S. / Wang, B. / Tian, Y. / Yin, Q.
履歴
登録2021年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Guanylate-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3602
ポリマ－67,2651
非ポリマー951
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area31700 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)59.631, 140.569, 240.079
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Guanylate-binding protein 2 / GTP-binding protein 2 / GBP-2 / HuGBP-2 / Guanine nucleotide-binding protein 2 / Interferon-induced ...GTP-binding protein 2 / GBP-2 / HuGBP-2 / Guanine nucleotide-binding protein 2 / Interferon-induced guanylate-binding protein 2


分子量: 67264.820 Da / 分子数: 1 / 変異: K51A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P32456, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.12 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.7M NaH2PO4, 1.05M K2HPO4, 0.1M sodium acetate pH 3.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.920126 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.920126 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 22461 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.182 / Χ2: 1.076 / Net I/σ(I): 4.5 / Num. measured all: 211551
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-2.957.11.74110980.7080.6221.8550.50198.8
2.95-37.91.59610790.7770.5511.6930.49799.9
3-3.068.51.38611040.8330.4611.4640.501100
3.06-3.129.41.30311080.8590.411.3680.512100
3.12-3.199.91.06811020.9270.3341.1210.518100
3.19-3.279.90.96211300.9210.2971.0080.787100
3.27-3.35100.71110860.9570.2210.7450.549100
3.35-3.4410.20.63611240.9730.20.6671.15100
3.44-3.54100.51610970.9770.1640.5420.921100
3.54-3.65100.48711250.9780.1510.5111.225100
3.65-3.7810.10.35811170.990.1120.3761.398100
3.78-3.949.90.40211090.9850.1280.4222.289100
3.94-4.11100.19911040.9930.0620.2080.899100
4.11-4.339.70.14911380.9960.0470.1561.093100
4.33-4.69.40.12711140.9960.0410.1341.246100
4.6-4.968.90.11311400.9970.0370.1191.425100
4.96-5.468.40.10811430.9970.0370.1141.177100
5.46-6.248.90.10811440.9960.0360.1151.049100
6.24-7.8610.30.07811600.9980.0250.0821.245100
7.86-509.60.04912390.9990.0170.0522.01599.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DG3

1dg3


解像度: 2.91→45.64 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2736 1994 8.91 %
Rwork0.2451 20383 -
obs0.2333 22377 98.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 248.2 Å2 / Biso mean: 100.5535 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.91→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4608 0 5 116 4729
Biso mean--112.01 126.24 -
残基数----577
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.91-2.980.45581220.43761248137086
2.98-3.060.42931420.385214441586100
3.06-3.150.34451410.329214431584100
3.15-3.260.39451400.294414311571100
3.26-3.370.37091420.282314451587100
3.37-3.510.3221420.277314721614100
3.51-3.670.32231410.248814491590100
3.67-3.860.2911430.214914521595100
3.86-4.10.23861430.227314661609100
4.1-4.420.26671460.19114731619100
4.42-4.860.22971440.188414761620100
4.86-5.570.25211450.205914841629100
5.57-7.010.29681480.249315101658100
7.01-45.640.25821550.192915901745100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 78.5498 Å / Origin y: -1.0308 Å / Origin z: 261.0101 Å
111213212223313233
T0.5557 Å20.0413 Å2-0.0904 Å2-0.5069 Å20.0192 Å2--0.4991 Å2
L0.5478 °20.6254 °20.487 °2-2.7539 °21.8501 °2--2.2057 °2
S-0.0793 Å °-0.0686 Å °-0.0467 Å °0.1181 Å °0.0109 Å °-0.2123 Å °-0.0775 Å °-0.1497 Å °0.0565 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 579
2X-RAY DIFFRACTION1allB1
3X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 116

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る