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万見
- PDB-7lz0: Structure of glutamate receptor-like channel GLR3.4 ligand-bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lz0
タイトルStructure of glutamate receptor-like channel GLR3.4 ligand-binding domain in complex with glutamate
要素Glutamate receptor 3.4
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / Ion-Channel (イオンチャネル) / glutamate receptor-like channel (GLR) / Ligand binding domain (リガンド)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to acetate / chloroplast membrane / glutamate receptor activity / cellular response to cold / 色素体 / ligand-gated monoatomic ion channel activity / 葉緑体 / calcium-mediated signaling / cellular response to amino acid stimulus / calcium channel activity ...cellular response to acetate / chloroplast membrane / glutamate receptor activity / cellular response to cold / 色素体 / ligand-gated monoatomic ion channel activity / 葉緑体 / calcium-mediated signaling / cellular response to amino acid stimulus / calcium channel activity / response to wounding / cellular response to mechanical stimulus / calcium ion transport / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, plant / Plant glutamate receptor, periplasmic ligand-binding domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Ionotropic glutamate receptor, plant / Plant glutamate receptor, periplasmic ligand-binding domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / Glutamate receptor 3.4
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Gangwar, S.P. / Green, M.N. / Sobolevsky, A.I.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA206573 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS107253 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1818086 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structure of the Arabidopsis thaliana glutamate receptor-like channel GLR3.4.
著者: Marriah N Green / Shanti Pal Gangwar / Erwan Michard / Alexander A Simon / Maria Teresa Portes / Juan Barbosa-Caro / Michael M Wudick / Michael A Lizzio / Oleg Klykov / Maria V Yelshanskaya / ...著者: Marriah N Green / Shanti Pal Gangwar / Erwan Michard / Alexander A Simon / Maria Teresa Portes / Juan Barbosa-Caro / Michael M Wudick / Michael A Lizzio / Oleg Klykov / Maria V Yelshanskaya / José A Feijó / Alexander I Sobolevsky /
要旨: Glutamate receptor-like channels (GLRs) play vital roles in various physiological processes in plants, such as wound response, stomatal aperture control, seed germination, root development, innate ...Glutamate receptor-like channels (GLRs) play vital roles in various physiological processes in plants, such as wound response, stomatal aperture control, seed germination, root development, innate immune response, pollen tube growth, and morphogenesis. Despite the importance of GLRs, knowledge about their molecular organization is limited. Here we use X-ray crystallography and single-particle cryo-EM to solve structures of the Arabidopsis thaliana GLR3.4. Our structures reveal the tetrameric assembly of GLR3.4 subunits into a three-layer domain architecture, reminiscent of animal ionotropic glutamate receptors (iGluRs). However, the non-swapped arrangement between layers of GLR3.4 domains, binding of glutathione through S-glutathionylation of cysteine C205 inside the amino-terminal domain clamshell, unique symmetry, inter-domain interfaces, and ligand specificity distinguish GLR3.4 from representatives of the iGluR family and suggest distinct features of the GLR gating mechanism. Our work elaborates on the principles of GLR architecture and symmetry and provides a molecular template for deciphering GLR-dependent signaling mechanisms in plants.
履歴
登録2021年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3.4
B: Glutamate receptor 3.4
C: Glutamate receptor 3.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,49612
ポリマ－89,6033
非ポリマー8939
水1,76598
1
A: Glutamate receptor 3.4
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 3.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0304
ポリマ－59,7352
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/61
2
B: Glutamate receptor 3.4
C: Glutamate receptor 3.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,48110
ポリマ－59,7352
非ポリマー7458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.337, 74.337, 513.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERCYSCYSAA6 - 25122 - 267
21SERSERCYSCYSBB6 - 25122 - 267
12GLYGLYSERSERAA1 - 25217 - 268
22GLYGLYSERSERCC1 - 25217 - 268
13SERSERCYSCYSBB6 - 25122 - 267
23SERSERCYSCYSCC6 - 25122 - 267

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor 3.4 / AtGLR3.4 / Glutamate receptor-like protein 3.4 / Ligand-gated ion channel 3.4


分子量: 29867.660 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 492-601,709-842 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GLR3.4, GLR4, GLUR3, At1g05200, YUP8H12.19 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami (DE3) / 参照: UniProt: Q8GXJ4

-
非ポリマー , 5種, 107分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.69 % / 解説: small octagonal crystals
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6 / 詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6 / Temp details: Cold room

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid Nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月6日
放射モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→64.46 Å / Num. obs: 39519 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.29-2.379.20.8093363236570.8050.2750.8562.897
8.88-64.3870.02862178850.9990.0110.0331.299.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6VEA

6vea


解像度: 2.29→64.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 7.435 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.329 / ESU R Free: 0.227 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2426 1962 5 %RANDOM
Rwork0.2095 ---
obs0.2112 37406 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 124.04 Å2 / Biso mean: 36.822 Å2 / Biso min: 21.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.61 Å2-0.31 Å20 Å2
2---0.61 Å2-0 Å2
3---1.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.29→64.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5877 0 53 98 6028
Biso mean--42.51 30.68 -
残基数----751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0136042
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2511.6498221
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1451.57913142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6875743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.37822.546326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41315977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6571542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026863
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021365
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A75080.12
12B75080.12
21A76460.11
22C76460.11
31B76670.11
32C76670.11
LS精密化 シェル解像度: 2.293→2.353 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 135 -
Rwork0.276 2589 -
all-2724 -
obs--95.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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