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- PDB-7ltb: Crystal Structure of Keratinicyclin B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ltb
タイトルCrystal Structure of Keratinicyclin B
要素Keratinicyclin B peptide moiety
キーワードANTIBIOTIC / Glycopeptide / ACTINOMYCETE / BIOSYNTHESIS
機能・相同性FORMIC ACID / alpha-D-mannopyranose / Chem-YBJ
機能・相同性情報
生物種Amycolatopsis keratiniphila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Davis, K.M. / Jeffrey, P.D. / Seyedsayamdost, M.R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM129496 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)4R00GM129460 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2024
タイトル: Potent and specific antibiotic combination therapy against Clostridioides difficile.
著者: Chioti, V.T. / McWhorter, K.L. / Blue, T.C. / Li, Y. / Xu, F. / Jeffrey, P.D. / Davis, K.M. / Seyedsayamdost, M.R.
履歴
登録2021年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年7月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Keratinicyclin B peptide moiety
B: Keratinicyclin B peptide moiety
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,4449
ポリマ－2,0952
非ポリマー1,3497
水73941
1
A: Keratinicyclin B peptide moiety
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6994
ポリマ－1,0471
非ポリマー6523
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Keratinicyclin B peptide moiety
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,7455
ポリマ－1,0471
非ポリマー6984
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.316, 29.667, 32.209
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Keratinicyclin B peptide moiety


分子量: 1047.413 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Amycolatopsis keratiniphila (バクテリア)

-
糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 3-ammonio-2,3,6-trideoxy-alpha-L-arabino-hexopyranose-(1-2)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 310.321 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][ad211m-1a_1-5_3*N]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp]{[(2+1)][a-L-2,6-deoxy-Glcp3N]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 44分子

#4: 化合物 ChemComp-YBJ / (2~{S},4~{S},5~{R},6~{S})-4-azanyl-5-methoxy-6-methyl-oxan-2-ol / L-actinosamine


分子量: 161.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C7H15NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Peptide was mixed in a 3:1 ratio with 0.1 M sodium acetate (pH 4.6) and 2 M sodium formate alone

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.652523 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.652523 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.89→32.21 Å / Num. obs: 18474 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 11.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 216032 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
0.89-0.95.41.48242797870.5470.6671.6380.885.9
4.86-32.21100.03914861490.9990.0120.04141.599.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17-3644精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7LKC

7lkc


解像度: 0.95→21.82 Å / SU ML: 0.0779 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.9702
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1509 820 5.39 %
Rwork0.1458 14396 -
obs0.1462 15216 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 11.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.95→21.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数232 0 3 41 276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126247
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.4779342
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.111144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.02126
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.455770
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.95-1.010.21791440.18242358X-RAY DIFFRACTION99.8
1.01-1.090.15051000.13722369X-RAY DIFFRACTION99.68
1.09-1.20.14281340.11862368X-RAY DIFFRACTION99.72
1.2-1.370.14921290.1312385X-RAY DIFFRACTION99.8
1.37-1.730.15711530.15042401X-RAY DIFFRACTION99.88
1.73-21.820.14581600.15042515X-RAY DIFFRACTION99.96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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