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- PDB-7lo1: FAD-dependent monooxygenase AfoD from A. nidulans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lo1
タイトルFAD-dependent monooxygenase AfoD from A. nidulans
要素FAD-dependent monooxygenase afoD
キーワードFLAVOPROTEIN / AfoD / Flavin-dependent monooxygenase / FDMO / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


asperfuranone biosynthetic process / 酸化還元酵素 / secondary metabolite biosynthetic process / FAD binding / monooxygenase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
: / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD-dependent monooxygenase afoD
類似検索 - 構成要素
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Rodriguez Benitez, A. / Smith, J.L. / Narayan, A.R.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM134671) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Deciphering the evolution of flavin-dependent monooxygenase stereoselectivity using ancestral sequence reconstruction.
著者: Chiang, C.H. / Wymore, T. / Rodriguez Benitez, A. / Hussain, A. / Smith, J.L. / Brooks 3rd, C.L. / Narayan, A.R.H.
履歴
登録2021年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FAD-dependent monooxygenase afoD
B: FAD-dependent monooxygenase afoD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0367
ポリマ－98,1772
非ポリマー1,8595
水5,026279
1
A: FAD-dependent monooxygenase afoD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0664
ポリマ－49,0891
非ポリマー9783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FAD-dependent monooxygenase afoD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9703
ポリマ－49,0891
非ポリマー8822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.542, 96.969, 116.341
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 FAD-dependent monooxygenase afoD / Asperfuranone biosynthesis protein D


分子量: 49088.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Emericella nidulans (strain FGSC A4 / ATCC 38163 / CBS 112.46 / NRRL 194 / M139) (カビ)
株: FGSC A4 / ATCC 38163 / CBS 112.46 / NRRL 194 / M139 / 遺伝子: afoD, AN1033 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5BEJ7, 酸化還元酵素
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.75 % / 解説: Crystals were sensitive to radiation
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: (0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M MES:NaOH pH 6.5, 30% w/v PEG 5K MME).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.017→44.75 Å / Num. obs: 763820 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.5 % / Biso Wilson estimate: 50.8 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1195 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.017→2.09 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 1.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 71983 / CC1/2: 0.712 / CC star: 0.912 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4080精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NES

6nes


解像度: 2.09→44.75 Å / SU ML: 0.3008 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.2141
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 3801 3.51 %
Rwork0.1871 104517 -
obs0.1891 108318 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→44.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6622 0 121 279 7022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01136935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33449422
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05811003
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00961210
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4437938
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.110.35251320.37043699X-RAY DIFFRACTION94.92
2.11-2.140.39171460.34713866X-RAY DIFFRACTION99.88
2.14-2.170.4281380.31953877X-RAY DIFFRACTION99.95
2.17-2.20.32311450.29533901X-RAY DIFFRACTION99.98
2.2-2.230.32561400.27273850X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.270.30581450.27963884X-RAY DIFFRACTION99.83
2.27-2.310.27981400.24783889X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.350.28281420.24483840X-RAY DIFFRACTION99.97
2.35-2.390.31141420.23033873X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.430.2991410.22663904X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.480.31741410.21963868X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.540.27361420.20673899X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.60.25341420.20353862X-RAY DIFFRACTION99.9
2.6-2.660.23741420.20343874X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.730.25511420.19683852X-RAY DIFFRACTION99.92
2.73-2.820.26011380.19943893X-RAY DIFFRACTION99.98
2.82-2.910.2861410.19343899X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.010.27361430.22083847X-RAY DIFFRACTION99.95
3.01-3.130.3471400.20683903X-RAY DIFFRACTION100
3.13-3.270.28451420.20593883X-RAY DIFFRACTION99.98
3.27-3.450.26661410.17893900X-RAY DIFFRACTION99.98
3.45-3.660.20651400.17453858X-RAY DIFFRACTION100
3.66-3.940.20781390.16013868X-RAY DIFFRACTION100
3.94-4.340.22161410.13963894X-RAY DIFFRACTION100
4.34-4.970.18731340.13353875X-RAY DIFFRACTION100
4.97-6.250.17161410.16293879X-RAY DIFFRACTION99.98
6.26-44.750.21131410.17073880X-RAY DIFFRACTION99.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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