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- PDB-7lld: Crystal structure of GenB4 in complex with external aldimine of P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lld
タイトルCrystal structure of GenB4 in complex with external aldimine of PLP-sisomicin
要素C-6' aminotransferase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / PLP-dependent enzyme / gentamicin / biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


transaminase activity / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SBV / Chem-YS7 / C-6' aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Micromonospora echinospora (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Bury, P.S. / Huang, F. / Leadlay, P.F. / Dias, M.V.B.
資金援助 ブラジル, 3件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2014/15971-3 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2015/09188-8 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2018/00351-1 ブラジル
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of GenB4 in complex with external aldimine of PLP-sisomicin
著者: Bury, P.S. / Huang, F. / Leadlay, P.F. / Dias, M.V.B.
履歴
登録2021年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-6' aminotransferase
B: C-6' aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8689
ポリマ－98,1702
非ポリマー1,6977
水23,5461307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9730 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area29790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.455, 75.036, 186.031
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 C-6' aminotransferase / GntH / Neamine transaminase/2'-deamino-2'-hydroxyneamine transaminase/neomycin C transaminase / ...GntH / Neamine transaminase/2'-deamino-2'-hydroxyneamine transaminase/neomycin C transaminase / Putative gentamicin aminotransferase IV


分子量: 49085.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora echinospora (バクテリア)
遺伝子: gntH, genB4, JD80_03664 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6QVT7

-
非ポリマー , 5種, 1314分子

#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-YS7 / (1R,2S,3S,4R,6S)-4,6-diamino-3-{[3-deoxy-4-C-methyl-3-(methylamino)-beta-L-arabinopyranosyl]oxy}-2-hydroxycyclohexyl 2-amino-2,3,4,6-tetradeoxy-6-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)amino]-alpha-D-erythro-hexopyranoside


分子量: 680.685 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H49N6O12P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-SBV / (1R,2S,3S,4R,6S)-4,6-diamino-3-{[3-deoxy-4-C-methyl-3-(methylamino)-beta-L-arabinopyranosyl]oxy}-2-hydroxycyclohexyl 2-amino-2,3,4,6-tetradeoxy-6-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)amino]-beta-L-threo-hexopyranoside / PLP-sisomicin


分子量: 680.685 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C27H49N6O12P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.87 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.15 M DL-malic acid and 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→46.51 Å / Num. obs: 195485 / % possible obs: 99.54 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 12.85
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Num. unique obs: 19105 / CC1/2: 0.64

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: several

解像度: 1.4→39.73 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1876 9722 4.98 %
Rwork0.1443 185331 -
obs0.1465 195053 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.95 Å2 / Biso mean: 24.7709 Å2 / Biso min: 10.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→39.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6880 0 118 1307 8305
Biso mean--42.64 42.06 -
残基数----890
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.420.29853190.25615896621596
1.42-1.430.25613060.214561216427100
1.43-1.450.28943100.213561376447100
1.45-1.470.25853130.203561676480100
1.47-1.490.2443040.191561656469100
1.49-1.510.23463000.171661766476100
1.51-1.530.23773560.163161306486100
1.53-1.550.1973090.150661606469100
1.55-1.580.20932990.143861526451100
1.58-1.60.21623390.140561276466100
1.6-1.630.20643120.135162056517100
1.63-1.660.18743330.12861676500100
1.66-1.690.20143620.129660746436100
1.69-1.730.20753540.136261436497100
1.73-1.770.19183300.122561526482100
1.77-1.810.18443090.124261966505100
1.81-1.850.18483010.12862166517100
1.85-1.90.21573100.14996110642099
1.9-1.960.25112970.19216082637998
1.96-2.020.17323280.121761856513100
2.02-2.090.18513520.120761886540100
2.09-2.180.18133570.125261656522100
2.18-2.280.20213010.16636065636697
2.28-2.40.1713490.13261726521100
2.4-2.550.18123290.13362506579100
2.55-2.740.17853380.14362376575100
2.74-3.020.18433300.142162496579100
3.02-3.460.16893220.14076285660799
3.46-4.350.14983210.13356346666799
4.35-39.730.19073320.154466136945100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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