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万見
- PDB-7kyz: Solution structures of full-length K-RAS bound to GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kyz
タイトルSolution structures of full-length K-RAS bound to GDP
要素Isoform 2B of GTPase KRas
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / skeletal muscle cell differentiation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / glial cell proliferation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / striated muscle cell differentiation / Signaling by FGFR2 in disease / positive regulation of glial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / homeostasis of number of cells within a tissue / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / MAP2K and MAPK activation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / visual learning / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / G protein activity / actin cytoskeleton organization / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / gene expression / Ras protein signal transduction / mitochondrial outer membrane / Golgi membrane / focal adhesion / GTPase activity
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Sharma, A.K. / Maciag, A.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Blocking C-terminal processing of KRAS4b via a direct covalent attack on the CaaX-box cysteine.
著者: Maciag, A.E. / Yang, Y. / Sharma, A.K. / Turner, D.M. / DeHart, C.J. / Abdelkarim, H. / Fan, L. / Smith, B.P. / Kumari, V. / Dyba, M. / Rigby, M. / Castillo Badillo, J.A. / Adams, L. / ...著者: Maciag, A.E. / Yang, Y. / Sharma, A.K. / Turner, D.M. / DeHart, C.J. / Abdelkarim, H. / Fan, L. / Smith, B.P. / Kumari, V. / Dyba, M. / Rigby, M. / Castillo Badillo, J.A. / Adams, L. / Fornelli, L. / Fox, S. / Brafman, A. / Turbyville, T. / Gillette, W. / Messing, S. / Agamasu, C. / Wolfe, A.L. / Gysin, S. / Chan, A.H. / Simanshu, D.K. / Esposito, D. / Chertov, O. / Stephen, A.G. / Arkin, M. / Renslo, A. / Kelleher, N.L. / Gaponenko, V. / Lightstone, F.C. / Nissley, D.V. / McCormick, F.
履歴
登録2020年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 1.32025年5月28日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2B of GTPase KRas


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4601
ポリマ－21,4601
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2B of GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 21459.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116, small monomeric GTPase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic31D 1H
122isotropic32D 1H-15N HSQC
133isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
143isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
152isotropic33D 1H-15N TOCSY
1153isotropic33D HN(CA)CB
1143isotropic33D CBCA(CO)NH
1133isotropic33D HNCA
1123isotropic33D HN(CO)CA
1113isotropic33D C(CO)NH
1103isotropic33D HNCO
193isotropic23D 1H-15N NOESY
183isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
173isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
163isotropic22D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution20.7-0.9 mM [U-100% 15N] GTPase KRas, 20 mM [U-2H] MES, 100 mM potassium chloride, 50 mM sodium chloride, 2 mM MgCl2, 1 mM [U-2H] TCEP, 7 mM [U-2H] D2O, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O0.7-0.9 mM sample was treated with 2.5% of DMSO to match equal composition of a separate sample that was treated with small-molecule cysteine inhibitor in DMSO. Sample was subsequently purified using Liquid Chromatography (FPLC) system.15N_sample90% H2O/10% D2O
solution30.7-0.9 mM [U-13C; U-15N] GTPase KRas, 20 mM [U-2H] MES, 100 mM potassium chloride, 50 mM sodium chloride, 2 mM MgCl2, 1 mM [U-2H] TCEP, 7 mM [U-2H] D2O, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O0.7-0.9 mM sample was treated with 2.5% of DMSO to match equal composition of a separate sample that was treated with small-molecule cysteine inhibitor in DMSO. Sample was subsequently purified using Liquid Chromatography (FPLC) system.13C15N_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
20 mMMES[U-2H]2
100 mMpotassium chloridenatural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
2 mMMgCl2natural abundance2
1 mMTCEP[U-2H]2
7 mMD2O[U-2H]2
0.05 %sodium azidenatural abundance2
20 mMMES[U-2H]3
100 mMpotassium chloridenatural abundance3
50 mMsodium chloridenatural abundance3
2 mMMgCl2natural abundance3
1 mMTCEP[U-2H]3
7 mMD2O[U-2H]3
0.05 %sodium azidenatural abundance3
mMGTPase KRas[U-13C; U-15N]0.7-0.93
mMGTPase KRas[U-100% 15N]0.7-0.92
試料状態詳細: Samples were freshly prepared in NMR buffer pH 6.5. NMR Data was collected with 320 uL sample volume at 298K. Sample apparently held the concentration during the week long data acquisition ...詳細: Samples were freshly prepared in NMR buffer pH 6.5. NMR Data was collected with 320 uL sample volume at 298K. Sample apparently held the concentration during the week long data acquisition with one sample. Two 13C15N labeled NMR samples and one 15N labeled NMR sample was used for all data collection.
イオン強度: 0.15 M / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD8001TS 3.5.6
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9002TS 2.1.6
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7003TS 3.5.6

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin4Bruker Biospincollection
NMRPipe10.9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
PONDEROSALee W, Petit CM, Cornilescu G, Stark JL, Markley JL.peak picking
CYANA3.98.13Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
PONDEROSALee W, Petit CM, Cornilescu G, Stark JL, Markley JL.精密化
CYANA3.98.13Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 4
詳細: structures are based on 2140 distance restraints, 138 hydrogen bond restraints as deduced from secondary structure and the tertiary fold detremined using refinement process, and 238 dihedral angle restraints
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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