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- PDB-7kbs: Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain in Complex with Ral... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kbs
タイトルEstrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain in Complex with Raloxifene
要素Estrogen receptor
キーワードTRANSCRIPTION / Estrogen Receptor / Breast Cancer / Selective Estrogen Receptor Modulator
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / : / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / steroid binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
RALOXIFENE / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.834 Å
データ登録者Fanning, S.W.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Stereospecific lasofoxifene derivatives reveal the interplay between estrogen receptor alpha stability and antagonistic activity in ESR1 mutant breast cancer cells.
著者: Hosfield, D.J. / Weber, S. / Li, N.S. / Suavage, M. / Joiner, C.F. / Hancock, G.R. / Sullivan, E.A. / Ndukwe, E. / Han, R. / Cush, S. / Laine, M. / Mader, S.C. / Greene, G.L. / Fanning, S.W.
履歴
登録2020年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2894
ポリマ－60,3422
非ポリマー9472
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.802, 57.879, 87.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.930, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 30171.119 Da / 分子数: 2 / 断片: Alpha Ligand Binding Domain, residues 307-554 / 変異: L536S, C381S, C417S, C530S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物 ChemComp-RAL / RALOXIFENE / ラロキシフェン


分子量: 473.583 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H27NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 8,000, MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2019年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.834→30.864 Å / Num. obs: 39139 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 3.01
反射 シェル解像度: 1.834→1.9 Å / Num. unique obs: 7108 / CC1/2: 0.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UFX

5ufx


解像度: 1.834→30.864 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2097 2030 5.19 %
Rwork0.1713 37109 -
obs0.1732 39139 89.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.99 Å2 / Biso mean: 23.226 Å2 / Biso min: 3.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.834→30.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3744 0 68 338 4150
Biso mean--18.45 31.66 -
残基数----476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0055321
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2141447
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.834-1.87660.3122780.2167136350
1.8766-1.92350.2603950.2092178165
1.9235-1.97550.22371270.2004207576
1.9755-2.03360.25031510.1911229583
2.0336-2.09930.2261120.1879248489
2.0993-2.17430.2341370.1683257493
2.1743-2.26130.21361480.1623259094
2.2613-2.36420.17321370.163265396
2.3642-2.48880.21951580.169271599
2.4888-2.64460.21761470.1647279199
2.6446-2.84870.20651590.1707273799
2.8487-3.13510.20021660.15892755100
3.1351-3.58820.21341550.1575276399
3.5882-4.51840.16131350.1527277298
4.5184-30.8640.23661250.197276195
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.85260.85-0.51111.6474-0.16711.4271-0.02430.14290.04390.0994-0.0035-0.0332-0.1265-0.18110.0750.14410.0444-0.02470.12250.01260.184-2.6057-15.148424.5315
22.09370.9104-0.69831.5801-0.32621.47180.00180.134-0.0441-0.0094-0.06890.0641-0.0065-0.11340.01180.10790.0458-0.01310.1282-0.00680.1267-5.8444-25.172321.5447
31.41060.3239-0.17310.6131-0.34341.61-0.0108-0.0006-0.02390.0440.0145-0.0254-0.0179-0.0728-0.01650.09780.02930.00340.0698-0.00370.09544.5285-24.146727.0364
40.04540.0203-0.337-0.0222-0.03591.36030.01240.1772-0.2485-0.5362-0.16930.10530.4740.12010.07850.50120.04660.13040.40740.16360.475714.9065-27.96117.0261
51.40360.67060.69281.97791.41484.5515-0.01280.21780.1855-0.12320.0423-0.1358-0.1339-0.0062-0.00770.1460.0114-0.00080.15650.04090.159417.5148-12.915614.9897
61.92731.24460.31412.44420.22630.843-0.0153-0.0024-0.0490.0172-0.0168-0.04240.04340.08420.03030.09590.03140.01620.1027-0.00430.114813.6447-26.211426.6289
70.68360.2551-0.07372.0464-1.22672.0066-0.04770.3471-0.0494-0.61690.16210.47570.1575-0.16960.03660.2999-0.0513-0.05090.49620.02690.2265-5.3463-27.3988.4863
81.29370.08280.07811.858-0.0811.3059-0.01540.1389-0.0498-0.00420.0318-0.24440.14230.11970.08090.08940.01960.00860.17530.02610.152337.586-3822.8405
91.0370.27030.20072.61571.10121.90710.01330.006-0.1591-0.1775-0.0633-0.05480.00080.02490.01270.11390.0540.01670.13020.00390.140831.5347-44.96724.81
100.706-0.30270.01570.76630.22731.66150.0105-0.0283-0.01170.0495-0.02740.0088-0.0319-0.02470.00990.10330.0265-0.00150.10450.01360.10526.9561-36.27830.4899
111.3142-0.92970.18142.0987-1.19841.662-0.18210.45290.1889-0.78340.0358-0.2824-0.26430.392-0.00670.26360.16020.09950.29220.0460.119632.5473-39.00169.2008
121.6382-0.53020.24520.17090.02050.29810.03120.4668-0.3877-0.4357-0.16290.32580.2141-0.27090.07970.32810.1126-0.03750.4662-0.12470.251722.4067-46.17336.7804
132.32661.3650.25964.06480.43991.79180.11610.3572-0.0346-0.6428-0.23040.2311-0.2886-0.2729-0.00030.26230.1696-0.03750.39950.01710.058323.1407-33.1779.9744
141.1854-0.02060.23491.8778-0.02972.0030.14080.04780.08250.14810.00290.0801-0.2216-0.2502-0.06250.11380.04430.02480.11950.02460.159727.3883-27.875426.7341
151.48280.1252-0.55652.3323-1.15882.9291-0.0397-0.13820.14580.30210.06710.0165-0.00960.06760.00880.15330.006-0.03170.1347-0.01650.191229.2452-20.352632.3197
161.10681.04160.13743.6753-0.07370.48490.03280.09460.0292-0.1057-0.04370.1115-0.0013-0.0333-0.00740.10950.03310.0020.13150.00460.138320.7383-27.721819.6973
170.14940.26430.26470.36080.41110.38150.16870.1992-0.9222-0.40260.02870.52830.6269-0.1146-0.10910.3536-0.0003-0.09180.2548-0.04720.339618.7053-50.969326.0158
183.19181.59940.57353.95920.83573.7955-0.0604-0.2513-0.2828-0.0856-0.253-0.32980.27680.5826-0.00510.22680.01310.01950.20330.06630.109828.876-46.167338.7116
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 307 through 338 )A307 - 338
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 339 through 363 )A339 - 363
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 364 through 455 )A364 - 455
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 456 through 465 )A456 - 465
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 466 through 496 )A466 - 496
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 497 through 528 )A497 - 528
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 529 through 550 )A529 - 550
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 306 through 341 )B306 - 341
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 342 through 363 )B342 - 363
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 364 through 394 )B364 - 394
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 395 through 407 )B395 - 407
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 408 through 421 )B408 - 421
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 422 through 437 )B422 - 437
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 438 through 466 )B438 - 466
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 467 through 496 )B467 - 496
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 497 through 527 )B497 - 527
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 528 through 536 )B528 - 536
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 537 through 546 )B537 - 546

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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