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Yorodumi- PDB-7kbs: Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain in Complex with Ral... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7kbs | ||||||
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Title | Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain in Complex with Raloxifene | ||||||
Components | Estrogen receptor | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Estrogen Receptor / Breast Cancer / Selective Estrogen Receptor Modulator | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / : / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / steroid binding / TBP-class protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / nuclear receptor activity / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of fibroblast proliferation / sequence-specific double-stranded DNA binding / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.834 Å | ||||||
Authors | Fanning, S.W. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2022 Title: Stereospecific lasofoxifene derivatives reveal the interplay between estrogen receptor alpha stability and antagonistic activity in ESR1 mutant breast cancer cells. Authors: Hosfield, D.J. / Weber, S. / Li, N.S. / Suavage, M. / Joiner, C.F. / Hancock, G.R. / Sullivan, E.A. / Ndukwe, E. / Han, R. / Cush, S. / Laine, M. / Mader, S.C. / Greene, G.L. / Fanning, S.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7kbs.cif.gz | 209.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7kbs.ent.gz | 167.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7kbs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kb/7kbs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kb/7kbs | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6psjC 6v8tC 6vpfC 7uj7C 7uj8C 7ujcC 7ujfC 7ujmC 7ujoC 7ujwC 7ujyC 5ufxS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30171.119 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Alpha Ligand Binding Domain, residues 307-554 / Mutation: L536S, C381S, C417S, C530S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ESR1, ESR, NR3A1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P03372 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG 8,000, MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.997 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Jun 19, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.997 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.834→30.864 Å / Num. obs: 39139 / % possible obs: 89.2 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 3.01 |
Reflection shell | Resolution: 1.834→1.9 Å / Num. unique obs: 7108 / CC1/2: 0.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5UFX Resolution: 1.834→30.864 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.89 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 78.99 Å2 / Biso mean: 23.226 Å2 / Biso min: 3.72 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.834→30.864 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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