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- PDB-7jtv: Structure of IMPa from Pseudomonas aeruginosa in complex with an ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jtv
タイトルStructure of IMPa from Pseudomonas aeruginosa in complex with an O-glycopeptide
要素
  • GLU-ALA-PRO-SER-ALA
  • Immunomodulating metalloprotease
キーワードPROTEIN BINDING / O-glycopeptidase / glycopeptidase / glycopeptide / Pseudomonas aeruginosa / IMPa / Peptidase_M60 / M88 peptidase / gluzincin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of leukocyte tethering or rolling / protein transport by the Sec complex / protein secretion by the type II secretion system / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / protein catabolic process / metallopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunomodulating metalloprotease N-terminal domain / Immunomodulating metalloprotease helical domain / Immunomodulating metalloprotease helical domain / Immunomodulating metalloprotease N-terminal domain / Peptidase family M60 domain / Peptidase M60, enhancin-like domain 3 / Peptidase M60, enhancin and enhancin-like / Peptidase family M60 domain profile. / Peptidase M60-like family / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunomodulating metalloprotease
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Noach, I. / Boraston, A.B.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)130305 カナダ
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2021
タイトル: Structural evidence for a proline-specific glycopeptide recognition domain in an O-glycopeptidase.
著者: Noach, I. / Boraston, A.B.
履歴
登録2020年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Immunomodulating metalloprotease
A: Immunomodulating metalloprotease
E: GLU-ALA-PRO-SER-ALA
H: GLU-ALA-PRO-SER-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,89918
ポリマ－195,3814
非ポリマー1,51814
水11,980665
1
B: Immunomodulating metalloprotease
E: GLU-ALA-PRO-SER-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,2015
ポリマ－97,6912
非ポリマー5113
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Immunomodulating metalloprotease
H: GLU-ALA-PRO-SER-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,69813
ポリマ－97,6912
非ポリマー1,00711
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.340, 156.500, 95.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 6分子 BAEH

#1: タンパク質 Immunomodulating metalloprotease / IMPa / O-glycopeptidase


分子量: 96378.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: impA, PA0572 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9I5W4, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド GLU-ALA-PRO-SER-ALA


分子量: 1312.339 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGalpb1-3DGalpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2112h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][<C8N1O3>]{[(1+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 677分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 665 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% polyethylene glycol 3350, 0.22 M NaH2PO4, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. obs: 88358 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 36.27 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.686 / Num. unique obs: 4448 / CC1/2: 0.698 / Rpim(I) all: 0.375 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSdata processing
Aimlessデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KDW

5kdw


解像度: 2.45→29.96 Å / SU ML: 0.3194 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.1573 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2341 4347 4.92 %
Rwork0.1799 83953 -
obs0.1827 88300 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→29.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13613 0 92 665 14370
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007614009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.897119058
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04862080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00532516
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.04189776
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.480.32391300.24712776X-RAY DIFFRACTION99.05
2.48-2.510.28921430.23312786X-RAY DIFFRACTION99.36
2.51-2.540.29391240.22972767X-RAY DIFFRACTION99.69
2.54-2.570.27721380.21932828X-RAY DIFFRACTION99.46
2.57-2.60.31521360.22232811X-RAY DIFFRACTION99.56
2.6-2.640.2851790.22432730X-RAY DIFFRACTION99.73
2.64-2.680.32331390.22982794X-RAY DIFFRACTION99.39
2.68-2.720.29461590.22032794X-RAY DIFFRACTION99.8
2.72-2.760.27761620.21362769X-RAY DIFFRACTION99.83
2.76-2.80.30381420.2172822X-RAY DIFFRACTION99.66
2.8-2.850.32241450.22532764X-RAY DIFFRACTION99.73
2.85-2.90.29171620.22822844X-RAY DIFFRACTION99.83
2.9-2.960.29731760.21132751X-RAY DIFFRACTION99.63
2.96-3.020.29951560.20432775X-RAY DIFFRACTION99.63
3.02-3.090.25711310.19952811X-RAY DIFFRACTION99.63
3.09-3.160.26061580.19812776X-RAY DIFFRACTION99.36
3.16-3.240.27381170.2082806X-RAY DIFFRACTION99.35
3.24-3.320.28261350.2122823X-RAY DIFFRACTION99.23
3.32-3.420.28441200.20612789X-RAY DIFFRACTION99.32
3.42-3.530.26181340.19482810X-RAY DIFFRACTION99.33
3.53-3.660.23621250.18262816X-RAY DIFFRACTION99.26
3.66-3.80.21131310.17852805X-RAY DIFFRACTION99.06
3.8-3.980.25091480.17042792X-RAY DIFFRACTION99.06
3.98-4.190.19341880.14842745X-RAY DIFFRACTION99.22
4.19-4.450.18841560.14032773X-RAY DIFFRACTION99.46
4.45-4.790.18121440.13572842X-RAY DIFFRACTION99.33
4.79-5.270.17131200.1382834X-RAY DIFFRACTION99.76
5.27-6.030.20581350.15772847X-RAY DIFFRACTION99.93
6.03-7.570.17941770.15282791X-RAY DIFFRACTION100
7.57-29.960.13271370.13052882X-RAY DIFFRACTION99.64
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.99880296753 Å / Origin y: -0.0725174671694 Å / Origin z: 19.2250634675 Å
111213212223313233
T0.220037784035 Å2-0.0349037110872 Å20.00965121391394 Å2-0.241316737406 Å2-0.0420998113449 Å2--0.245228085487 Å2
L0.150536220135 °2-0.106955706827 °2-0.0102214082544 °2-0.179151007579 °20.0889092507782 °2--0.165205839587 °2
S0.0179220851345 Å °-0.0416681235688 Å °0.00582899024355 Å °0.000282751713009 Å °-0.0401630070316 Å °0.0371294217198 Å °0.0229036709178 Å °-0.054673507407 Å °0.0199286821178 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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