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- PDB-7hay: PanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of HSP90N i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7hay
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of HSP90N in complex with Fr14271
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / Crystallographic Fragment Screening / Fragment-Based Drug Discovery (FBDD) / Heat shock protein 90 (HSP90)
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / ESR-mediated signaling / response to cold / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of necroptotic cell death / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Chaperone Mediated Autophagy / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / tau protein binding / Aggrephagy / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Huang, L. / Wang, W. / Zhu, Z. / Li, Q. / Li, M. / Zhou, H. / Xu, Q. / Wen, W. / Wang, Q. / Yu, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2021YFC2301405 中国
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2025
タイトル: Novel starting points for fragment-based drug design against human heat-shock protein 90 identified using crystallographic fragment screening.
著者: Huang, L. / Wang, W. / Zhu, Z. / Li, Q. / Li, M. / Zhou, H. / Xu, Q. / Wen, W. / Wang, Q. / Yu, F.
履歴
登録2024年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1552
ポリマ－26,8591
非ポリマー2961
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.817, 90.264, 99.383
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide- ...Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 26859.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-A1AYH / N-(2-{[(4-chlorophenyl)methyl]sulfanyl}ethyl)furan-2-carboxamide


分子量: 295.784 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H14ClNO2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100mM Tris-HCl pH 8.5, 22% PEG4000, 200mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月22日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→56.58 Å / Num. obs: 14339 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 108037 / Scaling rejects: 316
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.27-2.397.70.4711601120790.9520.1780.5055.197.9
7.16-56.587.10.05635645020.9960.0220.0625.597.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
DIMPLE位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→28.8 Å / SU ML: 0.2637 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.278
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 720 5.1 %
Rwork0.1952 13396 -
obs0.1975 14116 96.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→28.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1644 0 19 150 1813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00171690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.41762276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5931229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.27-2.450.33361450.23912629X-RAY DIFFRACTION96.89
2.45-2.690.29571190.23232503X-RAY DIFFRACTION90.01
2.69-3.080.27941440.21952733X-RAY DIFFRACTION99.55
3.08-3.880.27221440.2122704X-RAY DIFFRACTION97.33
3.88-28.80.17211680.15612827X-RAY DIFFRACTION97.84
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.58446986983-1.33637283442-3.707265459852.415403437960.9561766295718.12324310862-0.0966756642208-0.386316994734-0.06525278120940.211912035815-0.145888877818-0.1112228914910.05406819768870.6630038679080.1427698617380.2820924455710.0518320116717-0.06497037351020.2842789071930.009127160731760.35543632210413.606147967427.243319056731.7135143089
21.78541901004-2.012253738172.21259018524.10038629632-4.777326123158.17953656147-0.1210499439910.1152759309280.2690487369230.16378421093-0.105578164047-0.0482421378374-0.492954554557-0.09912924982830.09674803348370.231690525910.0129160227238-0.01614582985350.256032977276-0.018291495620.301126261197-6.6026950842838.50340835623.9661730154
32.63440735081-0.690959472839-1.940901516562.58983620801-2.481728609735.45713708399-0.058086912-0.0594764920387-0.0528924425402-0.2719446774450.2547415623280.2161059895250.472958958414-0.151821154462-0.1736105912590.310140409089-0.058811876792-0.06476088830620.230904034138-0.06075713160840.258118630987-3.391107320126.648696407125.9271339554
42.12246575367-0.106966503177-2.169688968843.87062209521.511314917345.85963784573-0.437403377396-0.1811777495390.2000396849110.190028376046-0.134662708716-0.263649988138-0.3536765602841.107037465070.3353781117860.255079927717-0.0165004759878-0.05865607914410.3512315616960.05974414625880.51835394049215.258210274438.691607757631.2902762969
55.320588713670.435667217219-1.483455407796.453837770451.093576727795.45609842390.00954780879973-0.8119337904510.9441092600780.807417567093-0.2691779701820.236659107394-0.293631622472-0.339997420620.4827450096640.353344882379-0.0593653936391-0.02987105695430.377017400683-0.1106331110210.4189323423879.2963616780139.607278721939.1789325157
63.62517278651-0.3860819648572.63987127982.423113200920.2899966174146.461869596870.0855808935591-0.159365699543-0.419997268889-0.0314763725667-0.00288439944394-0.008694709849910.483327775370.0355068478677-0.08365313025880.223128923350.00648791390130.02334950610940.2496062881150.0009441566274770.2795784063834.0665750876125.984193985829.4808132091
74.18114066318-3.008301742493.84849039055.86944242029-2.05427083073.77821966470.2530937055450.544260013955-0.654912201291-0.3791961597880.03263666528680.05882036913410.2318945232790.391281096383-0.3288388608150.308698108712-0.00820690380663-0.0008891680294240.344333763792-0.009419263005860.2806641583511.534941032827.769346533915.7138205162
83.12078218942-2.752031184150.3021111130183.65962896839-2.278946511544.013127312140.03404378639030.16367659446-0.513001418059-0.3677694328070.007294583513330.3464053875830.501602092223-0.253438666469-0.1325074907360.309688025211-0.0233348869741-0.01346481314330.258819660812-0.04432515290750.3484310267121.1348817474423.112755795121.9724450918
97.51532085411-2.86051282349-0.247798252768.04702572084-0.3538022898186.61192225948-0.0818774571272-0.719002645203-0.4959953570270.2597030599410.06108954723980.6493317945420.338790191133-0.2702573931710.02249766891010.271518702037-0.0461034632426-0.003279288110190.3788887170790.045347868490.232667864039-5.8780849626725.537273293742.7271694249
104.316262646720.2134205057690.7727560311338.13132427993-1.126331102213.565298164350.144643819012-0.507647529192-0.1131728448570.761725572688-0.07294158108290.2396040586080.0486867278517-0.319992715705-0.1611762594380.199768134559-0.002908399538670.02302591555460.3237755971450.02282123866740.228367667699-13.197442618231.607053191633.7995563346
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 16 through 40 )16 - 401 - 25
22chain 'A' and (resid 41 through 76 )41 - 7626 - 61
33chain 'A' and (resid 77 through 105 )77 - 10562 - 90
44chain 'A' and (resid 106 through 123 )106 - 12391 - 108
55chain 'A' and (resid 124 through 136 )124 - 136109 - 121
66chain 'A' and (resid 137 through 153 )137 - 153122 - 138
77chain 'A' and (resid 154 through 164 )154 - 164139 - 149
88chain 'A' and (resid 165 through 190 )165 - 190150 - 175
99chain 'A' and (resid 191 through 210 )191 - 210176 - 195
1010chain 'A' and (resid 211 through 224 )211 - 224196 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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