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- PDB-7hal: PanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of HSP90N i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7hal
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of HSP90N in complex with Fr12580
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / Crystallographic Fragment Screening / Fragment-Based Drug Discovery (FBDD) / Heat shock protein 90 (HSP90)
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein insertion into mitochondrial outer membrane / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / positive regulation of cell size / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / nitric-oxide synthase regulator activity / activation of innate immune response / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / lysosomal lumen / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Downregulation of ERBB2 signaling / response to estrogen / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / neuron migration / Aggrephagy / MHC class II protein complex binding / disordered domain specific binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Huang, L. / Wang, W. / Zhu, Z. / Li, Q. / Li, M. / Zhou, H. / Xu, Q. / Wen, W. / Wang, Q. / Yu, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2021YFC2301405 中国
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2025
タイトル: Novel starting points for fragment-based drug design against human heat-shock protein 90 identified using crystallographic fragment screening.
著者: Huang, L. / Wang, W. / Zhu, Z. / Li, Q. / Li, M. / Zhou, H. / Xu, Q. / Wen, W. / Wang, Q. / Yu, F.
履歴
登録2024年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0462
ポリマ－26,8591
非ポリマー1871
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.890, 91.420, 99.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-678-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide- ...Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 26859.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-A1AX4 / 2-(piperidin-1-yl)pyridine-4-carbonitrile


分子量: 187.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H13N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100mM Tris-HCl pH 8.5, 22% PEG4000, 200mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月3日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→31.14 Å / Num. obs: 37011 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 461950 / Scaling rejects: 4514
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.65-1.6910.21.382779527140.5840.4531.4541.7100
7.38-31.1411.60.06354534700.9960.0190.06622.598.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
DIMPLE位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.65→31.14 Å / SU ML: 0.2076 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.4638
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1939 1889 5.11 %
Rwork0.1759 35104 -
obs0.1768 36993 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→31.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1644 0 14 286 1944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00891685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95872270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0602259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073289
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.039230
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.690.35661320.31442698X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.740.34791380.25832668X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.80.22831540.21762657X-RAY DIFFRACTION99.93
1.8-1.870.23931560.22282644X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.940.24181710.21382651X-RAY DIFFRACTION99.79
1.94-2.030.20661410.20222694X-RAY DIFFRACTION99.96
2.03-2.130.18181450.18112667X-RAY DIFFRACTION99.96
2.14-2.270.17831390.18382676X-RAY DIFFRACTION99.68
2.27-2.440.20811680.17992673X-RAY DIFFRACTION99.93
2.44-2.690.22341350.18262737X-RAY DIFFRACTION100
2.69-3.080.1911340.17612697X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.880.18841260.15442776X-RAY DIFFRACTION100
3.88-31.140.14851500.14962866X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.98312540475-1.30843570702-2.755371355421.620210933522.001852297388.761389614910.0105343789172-0.202485164831-0.06665928226450.08586732001210.06887685740980.003495659895270.004211725707480.280711951459-0.1536822644410.1592804738640.0048148568648-0.01584523250130.161789132218-0.01384030296430.17798929981913.1465090106-18.2255666438-18.2541868487
22.44469350037-1.664351920362.588013274783.22758435256-3.33032433627.27375801703-0.08928856555020.1751675462020.235824322596-0.0188242186575-0.1056005326280.0248132417065-0.3482246227660.05400216663870.1974160595310.1570594192260.00478762338159-0.008113300204720.159401846242-0.01581937264450.203272650988-6.69285335492-6.4650177522-25.7078183077
32.92665552115-0.329420191107-1.601765657881.94641076293-0.7403909344142.85950130932-0.02659544170010.0429772270611-0.127770611822-0.07985241608840.03435298317850.05701521115610.194824405091-0.0671139453833-0.001323605755490.205328018361-0.0128014417777-0.03756239329790.15191114604-0.04463756088630.184952238519-3.83108351065-18.4396819539-23.6850732248
43.678009011520.450641820346-2.355047108943.804921859080.8703182774612.237423085510.152445390329-0.4190910752810.3306687466820.259532110612-0.051438388732-0.0751141052268-0.141854242690.556351546191-0.06550307808590.197100556196-0.0252607219396-0.006574959486770.270207993128-0.03263653059170.29026073391312.8000730995-6.3133492004-15.1708826515
53.10851246038-1.211244945970.8580411767711.86986857988-0.06731237901113.016436151530.1483883719180.284517040657-0.208433451711-0.211156257102-0.09023783064390.1308197832170.2212868454960.0703956743712-0.09068642501520.181518295767-0.00937851302604-0.001795571710090.167998554439-0.02200307317520.2078698130652.0553468595-19.886597112-27.777967728
62.83283703078-0.586329937484-0.7166968826293.108502248220.0268206770745.31547047035-0.121725845447-0.309048373628-0.1795231586210.337668151493-0.01748323357810.06254225190720.307293027161-0.1250789795240.1333875553760.134432554413-0.0273821179104-0.008586144514030.1673020385350.007065532576470.168170138365-5.11573913317-19.9145471038-10.4496972239
74.776595889062.39389524776-0.4612500023357.32417737708-0.07663039780583.760998291680.0447967078995-0.2598495244460.02787263498130.403385804271-0.0953252293853-0.0608146750447-0.0856457017904-0.1588596460430.01793046193980.1473088719350.02865425598550.004260001905550.186691802231-0.01341595245150.148107898315-13.2786305191-13.2099412913-15.5992863589
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 16 through 40 )16 - 401 - 25
22chain 'A' and (resid 41 through 76 )41 - 7626 - 61
33chain 'A' and (resid 77 through 105 )77 - 10562 - 90
44chain 'A' and (resid 106 through 136 )106 - 13691 - 121
55chain 'A' and (resid 137 through 182 )137 - 182122 - 167
66chain 'A' and (resid 183 through 210 )183 - 210168 - 195
77chain 'A' and (resid 211 through 224 )211 - 224196 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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