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- PDB-7gyj: Crystal Structure of HSP72 in complex with ligand 11 at 1.43 MGy ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7gyj
タイトルCrystal Structure of HSP72 in complex with ligand 11 at 1.43 MGy X-ray dose
要素Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードCHAPERONE / HSP70 / HSP72 / HEAT SHOCK PROTEIN / radiation damage / ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity ...: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / : / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to unfolded protein / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / transcription regulator inhibitor activity / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / disordered domain specific binding / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / blood microparticle / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Cabry, M. / Rodrigues, M.J. / Le Bihan, Y.V. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2024
タイトル: Specific radiation damage to halogenated inhibitors and ligands in protein-ligand crystal structures.
著者: Rodrigues, M.J. / Cabry, M. / Collie, G. / Carter, M. / McAndrew, C. / Owen, R.L. / Bellenie, B.R. / Le Bihan, Y.V. / van Montfort, R.L.M.
履歴
登録2024年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,73016
ポリマ－43,1961
非ポリマー1,53415
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.068, 82.108, 93.312
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70-1 / HSP70.1


分子量: 43195.902 Da / 分子数: 1 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 1-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSP72, HSPA1, HSX70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-AI / 参照: UniProt: P0DMV8

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非ポリマー , 7種, 325分子

#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-1PS / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1-(3-SULFOPROPYL) PYRIDINIUM / PPS


分子量: 201.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11NO3S
#7: 化合物 ChemComp-A1ACZ / 8-chloroadenosine


分子量: 301.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12ClN5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 18-28% PEG 3350, 2 mM MgCL2, 2 mM NAH2PO4, 5 mM 8-CHLOROADENOSINE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9192 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9192 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→39.78 Å / Num. obs: 22462 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 30.28 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 18.4 / Num. measured all: 141292 / Scaling rejects: 641
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.15-2.226.30.1821200619130.9830.0780.1988100
8.86-39.785.30.02919903760.9980.0140.03232.799.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.94 Å39.78 Å
Translation5.94 Å39.78 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.3精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→23.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.247 / SU Rfree Blow DPI: 0.177 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1092 4.88 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.163 22393 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 112.34 Å2 / Biso mean: 32.13 Å2 / Biso min: 11.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.6027 Å20 Å20 Å2
2---0.187 Å20 Å2
3---5.7896 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→23.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2932 0 92 319 3343
Biso mean--44.73 41.22 -
残基数----385
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1087SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes556HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3118HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion415SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3942SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3118HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4215HARMONIC20.99
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.06
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.17 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2681 16 3.57 %
Rwork0.1526 432 -
all0.1565 448 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.86620.18260.08912.67040.03112.99610.06440.16370.2296-0.0879-0.0358-0.2334-0.47780.3582-0.0286-0.0159-0.05950.0123-0.04270.0239-0.068419.34566.1777-8.9257
21.6826-0.35420.31193.5303-0.79982.8905-0.0391-0.2370.07110.10860.03860.3054-0.287-0.54420.0005-0.0780.03230.00440.0234-0.0011-0.0476-1.54316.20331.4514
30.8538-0.07490.52610.96350.10892.0245-0.03830.04110.038-0.04080.06430.1623-0.0716-0.1655-0.026-0.0065-0.0299-0.024-0.04820.0122-0.05238.71483.0684-9.9052
40.0128-0.24530.6380.94960.36321.90390.18160.1157-0.1265-0.0752-0.04470.09790.42190.0077-0.1370.0072-0.0054-0.0184-0.0040.0043-0.05212.349-6.7916-8.5033
52.0637-0.19390.08743.05330.21822.93270.1820.2683-0.2832-0.2001-0.0896-0.17160.48310.3327-0.09240.03610.0676-0.0681-0.0332-0.0183-0.072822.7153-10.58884.1941
60.5001-2.02080.66412.11561.25510.11930.0159-0.01960.02180.1131-0.11210.18670.1036-0.23070.09630.0212-0.04650.0844-0.01340.02530.042713.371815.60922.819
72.6689-1.1766-0.45663.23041.41573.1151-0.08490.13020.245-0.1911-0.04540.3899-0.2892-0.38380.13030.0318-0.0350.019-0.0890.0184-0.008914.397820.648816.7512
81.4329-0.3111-0.03653.14330.32291.41370.1371-0.10170.00290.1030.0496-0.02240.08610.2067-0.1867-0.0277-0.0154-0.0147-0.0280.0174-0.082223.357-1.145716.6199
91.97432.35121.71052.0387-0.21114.66320.1456-0.0677-0.15950.2144-0.1627-0.3629-0.03950.49640.0171-0.07140.0099-0.02050.0313-0.0125-0.032830.2107-1.9611.3445
101.6632-1.5192-2.91043.645-1.56872.72830.06070.1845-0.2383-0.32050.0786-0.07350.37450.1985-0.1393-0.0338-0.02160.00570.0659-0.0259-0.01123.5982-5.3455-14.0566
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 41}A1 - 41
2X-RAY DIFFRACTION2{A|42 - 109}A42 - 109
3X-RAY DIFFRACTION3{A|110 - 151}A110 - 151
4X-RAY DIFFRACTION4{A|152 - 182}A152 - 182
5X-RAY DIFFRACTION5{A|183 - 229}A183 - 229
6X-RAY DIFFRACTION6{A|230 - 249}A230 - 249
7X-RAY DIFFRACTION7{A|250 - 292}A250 - 292
8X-RAY DIFFRACTION8{A|293 - 343}A293 - 343
9X-RAY DIFFRACTION9{A|344 - 367}A344 - 367
10X-RAY DIFFRACTION10{A|368 - 385}A368 - 385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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