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- PDB-7gqt: Crystal Structure of Werner helicase fragment 517-945 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7gqt
タイトルCrystal Structure of Werner helicase fragment 517-945 in complex with ATP
要素Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HELICASE (ヘリカーゼ) / WERNER SYNDROME (ウェルナー症候群) / DNA REPAIR (DNA修復)
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / G-quadruplex DNA unwinding ...3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / G-quadruplex DNA unwinding / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / Y-form DNA binding / DNA 3'-5' helicase / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / MutLalpha complex binding / bubble DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / protein localization to nucleolus / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / response to UV-C / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / exonuclease activity / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ヘイフリック限界 / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / isomerase activity / cellular response to starvation / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / telomere maintenance / DNA複製 / determination of adult lifespan / double-strand break repair via homologous recombination / 塩基除去修復 / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / 細胞老化 / double-strand break repair / 染色体 / manganese ion binding / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to oxidative stress / DNA複製 / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear speck / 中心体 / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / 核小体 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Classen, M. / Benz, J. / Brugger, D. / Rudolph, M.G.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
F. Hoffmann-La Roche LTD スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Chemoproteomic discovery of a covalent allosteric inhibitor of WRN helicase.
著者: Baltgalvis, K.A. / Lamb, K.N. / Symons, K.T. / Wu, C.C. / Hoffman, M.A. / Snead, A.N. / Song, X. / Glaza, T. / Kikuchi, S. / Green, J.C. / Rogness, D.C. / Lam, B. / Rodriguez-Aguirre, M.E. / ...著者: Baltgalvis, K.A. / Lamb, K.N. / Symons, K.T. / Wu, C.C. / Hoffman, M.A. / Snead, A.N. / Song, X. / Glaza, T. / Kikuchi, S. / Green, J.C. / Rogness, D.C. / Lam, B. / Rodriguez-Aguirre, M.E. / Woody, D.R. / Eissler, C.L. / Rodiles, S. / Negron, S.M. / Bernard, S.M. / Tran, E. / Pollock, J. / Tabatabaei, A. / Contreras, V. / Williams, H.N. / Pastuszka, M.K. / Sigler, J.J. / Pettazzoni, P. / Rudolph, M.G. / Classen, M. / Brugger, D. / Claiborne, C. / Plancher, J.M. / Cuartas, I. / Seoane, J. / Burgess, L.E. / Abraham, R.T. / Weinstein, D.S. / Simon, G.M. / Patricelli, M.P. / Kinsella, T.M.
履歴
登録2023年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7275
ポリマ－50,0651
非ポリマー6624
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, elutes as a monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.227, 90.227, 54.002
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.820, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN


分子量: 50064.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WRN / プラスミド: pFastBac1_hWRN(517-945)_C-H3CV-GFP-10His / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14191
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 5 mg/mL protein in 20mM TRIS/HCl pH7.5, 350mM NaCl, 0.25mM TCEP, 2.5% glycerol mixed 20nL with 20nL seed solution and 110nL reservoir consisting of 0.2M NaCl, 0.1M Na/K Phosphate, 10%w/v PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→52.66 Å / Num. obs: 23329 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.866 % / Biso Wilson estimate: 28.12 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.433 / Rrim(I) all: 0.469 / Χ2: 0.688 / Net I/σ(I): 4.99 / Num. measured all: 160168 / Scaling rejects: 114
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.21-2.275.4235.5260.258292174715290.156.12287.5
2.27-2.336.2923.4610.4810608170016860.153.7899.2
2.33-2.47.1243.1930.6111790166016550.3413.44499.7
2.4-2.477.242.4730.8711483159015860.4342.66499.7
2.47-2.557.212.1041.0811045154015320.5142.26899.5
2.55-2.647.141.8571.2410910153315280.5332.00499.7
2.64-2.747.0571.6571.519901140614030.6511.78999.8
2.74-2.856.8371.25729593140814030.7311.36199.6
2.85-2.986.5821.0472.438767134213320.7841.13899.3
2.98-3.137.1050.8543.299123128512840.8590.92199.9
3.13-3.297.2430.5958720121112040.9390.63699.4
3.29-3.497.1190.4766.678166114911470.9710.51399.8
3.49-3.747.0080.3938.437555108710780.9790.42599.2
3.74-4.036.7740.35110.256876101710150.9770.3899.8
4.03-4.426.5040.28512.960239259260.980.311100
4.42-4.947.2380.25615.4162398618620.9910.276100
4.94-5.717.3270.25114.9654667507460.9890.2799.5
5.71-6.997.1080.25413.3944926326320.9920.274100
6.99-9.886.460.10820.3132044984960.9950.11899.6
9.88-52.666.7190.0583119152882850.9960.06399

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_4357精密化
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inhouse model

解像度: 2.21→52.66 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 29.17 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: gamma-phosphate has higher B-values than beta-phosphate, indicating that it might be a mixture of ADPATP.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 711 5.16 %RANDOM
Rwork0.2048 13058 --
obs0.2078 13769 58.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.84 Å2 / Biso mean: 41.5418 Å2 / Biso min: 16.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→52.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3346 0 34 68 3448
Biso mean--37.6 30.54 -
残基数----421
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.21-2.380.332240.286452755112
2.38-2.620.3469960.27321571166736
2.62-30.35641570.27152685284260
3-3.780.26382050.21053900410588
3.78-52.660.22372290.17244375460497
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.30591.1516-1.05113.47090.12675.0196-0.15550.0905-0.2885-0.27890.1597-0.10930.14280.0706-0.02990.2647-0.0619-0.02110.1328-0.0040.18014.5209-12.484-25.9552
24.16120.7838-0.48934.50030.24532.86340.0312-0.01090.1335-0.10040.06760.5180.2099-0.5729-0.10950.3137-0.0321-0.0410.33230.05440.2196-11.4105-1.4013-24.8807
31.10390.39920.38412.8330.91771.89120.0719-0.08240.1596-0.1323-0.07410.031-0.0869-0.0282-0.00030.10620.02560.00920.20010.0360.13195.66477.0421-7.0736
40.8945-0.0890.42723.0862-0.563.14070.0264-0.1564-0.15150.07060.06690.0250.3428-0.1877-0.01770.1196-0.01060.02450.2074-0.00870.23878.15743.7373-1.8247
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 527 through 576 )A527 - 576
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 577 through 693 )A577 - 693
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 694 through 799 )A694 - 799
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 800 through 952 )A800 - 952

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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