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- PDB-7fyw: Crystal Structure of apo mouse FABP5, twinned in P21 with beta=90deg -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7fyw | ||||||
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Title | Crystal Structure of apo mouse FABP5, twinned in P21 with beta=90deg | ||||||
![]() | Fatty acid-binding protein 5 | ||||||
![]() | LIPID BINDING PROTEIN / FATTY ACID BINDING PROTEIN / CYTOPLASM / LIPID-BINDING / TRANSPORT / PROTEIN BINDING | ||||||
Function / homology | ![]() Signaling by Retinoic Acid / regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of retrograde trans-synaptic signaling by endocanabinoid / Triglyceride catabolism / lipid transport across blood-brain barrier / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of glucose transmembrane transport / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine biosynthetic process / retinoic acid binding ...Signaling by Retinoic Acid / regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of retrograde trans-synaptic signaling by endocanabinoid / Triglyceride catabolism / lipid transport across blood-brain barrier / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of glucose transmembrane transport / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine biosynthetic process / retinoic acid binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / fatty acid transport / Neutrophil degranulation / fatty acid binding / lipid metabolic process / glucose metabolic process / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic density / synapse / extracellular space / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ehler, A. / Benz, J. / Obst, U. / Rudolph, M.G. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal Structure of apo mouse FABP5 Authors: Obst, U. / Magnone, C. / Kuhn, B. / Rudolph, M.G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 228.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 186.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 459.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 475.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 24.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 32.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Group deposition
ID | G_1002264 (222 entries) |
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Title | To be published |
Type | undefined |
Description | A set of fabp crystal structures |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 15440.711 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-K / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: protein in 25mM Tris/HCl pH 7.5 100mM NaCl, see also PMID 27658368 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 9, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.473 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.83→42.98 Å / Num. obs: 25292 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 6.36 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rrim(I) all: 0.09 / Rsym value: 0.083 / Χ2: 0.872 / Net I/σ(I): 10.02 / Num. measured all: 167736 / Scaling rejects: 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: inhouse model Resolution: 1.81→42.977 Å / FOM work R set: 0.7319 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 33.02 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F Details: beautiful example of almost perfectly merohedrally twinned monoclinic form with beta=90deg, emulating orthorhombic symmetry. molecular replacement in 2mmm clashes for all space groups. ...Details: beautiful example of almost perfectly merohedrally twinned monoclinic form with beta=90deg, emulating orthorhombic symmetry. molecular replacement in 2mmm clashes for all space groups. pseudo-translation and anisotropy mask twinning statistics. effective resolution about 2.2A. extra residues at N-terminus engage in intermolecular beta-sheet to form non-native dimer.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.61 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.29 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 158.28 Å2 / Biso mean: 46.76 Å2 / Biso min: 17.27 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.81→42.977 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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