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万見
- PDB-7fug: Crystal Structure of human cyclic GMP-AMP synthase in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fug
タイトルCrystal Structure of human cyclic GMP-AMP synthase in complex with 5-benzyl-2-[[2-chloro-5-(1-methylpyrazol-3-yl)phenyl]methylamino]-4H-[1,2,4]triazolo[1,5-a]pyrimidin-7-one
要素Cyclic GMP-AMP synthase
キーワードTRANSFERASE / IMMUNE RESPONSE / NTASE / DNA SENSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclic GMP-AMP synthase / 2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / STING mediated induction of host immune responses / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / cGAS/STING signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of T cell activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway ...cyclic GMP-AMP synthase / 2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / STING mediated induction of host immune responses / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / cGAS/STING signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of T cell activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / cGMP-mediated signaling / cellular response to exogenous dsRNA / positive regulation of type I interferon production / nucleosome binding / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of defense response to virus by host / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / activation of innate immune response / cAMP-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / determination of adult lifespan / positive regulation of cellular senescence / double-stranded DNA binding / site of double-strand break / defense response to virus / nuclear body / DNA repair / innate immune response / chromatin binding / DNA damage response / GTP binding / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cyclic GMP-AMP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.106 Å
データ登録者Leibrock, L. / Benz, J. / Groebke-Zbinden, K. / Rudolph, M.G.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
F. Hoffmann-La Roche LTD スイス
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of a human cyclic GMP-AMP synthase complex
著者: Groebke-Zbinden, K. / Vandemeulebroucke, A. / Hilbert, M. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2023年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic GMP-AMP synthase
B: Cyclic GMP-AMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8326
ポリマ－84,8102
非ポリマー1,0234
水84747
1
A: Cyclic GMP-AMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9163
ポリマ－42,4051
非ポリマー5112
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cyclic GMP-AMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9163
ポリマ－42,4051
非ポリマー5112
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.350, 156.610, 58.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Cyclic GMP-AMP synthase / cGAMP synthase / cGAS / h-cGAS / 2'3'-cGAMP synthase / Mab-21 domain-containing protein 1


分子量: 42404.906 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 161-522 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CGAS, C6orf150, MB21D1 / プラスミド: pET21a_cGAS(161-522_wt) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N884, cyclic GMP-AMP synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-YP8 / (8S)-5-benzyl-2-({[(5P)-2-chloro-5-(1-methyl-1H-pyrazol-3-yl)phenyl]methyl}amino)[1,2,4]triazolo[1,5-a]pyrimidin-7(4H)-one


分子量: 445.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H20ClN7O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10-12 mg/mL protein in 25 mM Tris/HCl pH7.5, 500mM NaCl, 2mM TCEP, supplemented with 10x molar excess of ligand and, if needed, with 10 mM MgCl2 and 5mM ATP, then mixed 1:1 with reservoir of ...詳細: 10-12 mg/mL protein in 25 mM Tris/HCl pH7.5, 500mM NaCl, 2mM TCEP, supplemented with 10x molar excess of ligand and, if needed, with 10 mM MgCl2 and 5mM ATP, then mixed 1:1 with reservoir of the Procomplex screen. Several conditions resulted in crystals

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00005 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00005 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→54.62 Å / Num. obs: 43600 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.429 % / Biso Wilson estimate: 67.634 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 0.832 / Net I/σ(I): 9.92 / Num. measured all: 149493 / Scaling rejects: 29
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible allCC1/2
2.11-2.163.3393.5240.3210714324732094.19898.8
2.16-2.223.5122.7290.4511041316131443.22399.50.131
2.22-2.283.5151.9550.6710566302530062.3199.40.267
2.28-2.353.4731.3890.9310440301530061.64299.70.389
2.35-2.433.3431.1561.19574287728641.3899.50.474
2.43-2.523.3190.8011.559144276627550.95999.60.609
2.52-2.613.5580.5452.459586270526940.64299.60.822
2.61-2.723.5530.3943.399104257225620.46499.60.889
2.72-2.843.4630.34.248744252825250.35599.90.936
2.84-2.983.3010.1956.147679233523260.23399.60.963
2.98-3.143.380.1368.737618226022540.16299.70.983
3.14-3.333.5670.09112.987673216421510.10799.40.992
3.33-3.563.4920.06218.337044202620170.07399.60.995
3.56-3.853.3440.04324.116250187518690.05199.70.997
3.85-4.213.3330.03528.035729173317190.04299.20.998
4.21-4.713.5580.02933.555551156315600.03599.80.999
4.71-5.443.4010.02935.44636136813630.03599.60.998
5.44-6.663.2070.02834.713720117211600.034990.998
6.66-9.423.3820.02440.3730619119050.02999.30.999
9.42-46.7533.1680.01944.1916195175110.02398.80.999

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_3488精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inhouse model

解像度: 2.106→46.753 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 39.44 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: second molecule in a.u. quite disordered. Ligands well defined by electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1431 4.77 %RANDOM
Rwork0.1985 28581 --
obs0.2012 30012 68.57 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 277.14 Å2 / Biso mean: 82.2979 Å2 / Biso min: 21.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.106→46.753 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5620 0 66 47 5733
Biso mean--54.47 56.88 -
残基数----681
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1063-2.18160.483270.29651171243
2.1816-2.26890.4682220.344561263415
2.2689-2.37220.3989850.32111526161137
2.3722-2.49720.34251030.32372426252958
2.4972-2.65370.35021560.29543341349780
2.6537-2.85860.3652130.28683999421297
2.8586-3.14620.30861910.257141494340100
3.1462-3.60130.3012140.207441544368100
3.6013-4.53660.20972330.16244124435799
4.5366-46.76490.20252070.15584133434098
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9894-0.39650.3951.25941.22885.10340.0502-0.2687-0.53960.1521-0.35060.3527-0.0396-1.20790.05710.5822-0.05510.09670.60160.03610.6583-14.664414.427613.5944
25.48790.5285-1.34937.04120.28819.7374-0.09450.2205-0.05520.21840.03960.94041.0888-0.7983-0.17550.8250.0991-0.00280.64590.08050.7377-8.243118.565726.1937
36.82481.1364-2.23555.3565-2.24896.57790.2727-0.6963-0.13091.3593-0.0547-0.52650.37430.87820.03830.87170.0344-0.23730.58760.0880.47623.942921.417133.9583
44.5781.4725-1.01168.6035-3.51136.4663-0.3526-0.2587-1.1011-0.52710.3513-0.14141.2729-1.1234-0.13491.08770.07410.05050.67570.10931.0835-8.19795.441926.6446
53.260.489-0.74946.8184-3.05445.89090.0141-0.45840.28460.5442-0.0398-0.57940.10250.37370.0450.33620.03680.02830.2673-0.01850.32611.293130.393719.8748
63.3859-1.5723-0.70295.37391.08032.07690.21260.3187-0.2274-0.4238-0.2773-0.20120.20770.29640.00160.33060.07340.09910.20950.03510.26712.581521.21961.9472
71.03940.94480.15070.7096-0.0016.36210.647-0.56330.56350.6518-0.2115-0.1361-0.09790.44870.06250.7505-0.2017-0.01650.7161-0.11210.8498-7.121869.109118.1627
86.3692-1.6673.96864.50453.44668.38190.0111-1.16620.80550.7595-0.0999-0.1714-0.5722-0.2484-0.07140.9253-0.11020.22470.8523-0.14150.6985-24.533562.400332.893
93.1633-2.0632-1.44615.19063.10726.36040.1182-0.61470.08840.823-0.34890.4442-0.3409-0.2170.22670.426-0.12610.1020.3378-0.02160.4193-22.176954.535220.2797
102.6923-0.5501-0.17896.6332-1.29293.25570.28120.24560.5206-0.3818-0.08620.7024-0.3924-0.3336-0.12230.2980.0396-0.01460.18490.0540.4759-21.653264.21473.332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 161 through 197 )A161 - 197
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 198 through 224 )A198 - 224
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 225 through 290 )A225 - 290
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 291 through 315 )A291 - 315
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 316 through 389 )A316 - 389
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 390 through 521 )A390 - 521
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 161 through 197 )B161 - 197
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 198 through 301 )B198 - 301
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 308 through 389 )B308 - 389
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 390 through 522 )B390 - 522

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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