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- PDB-7fqq: PanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of PTP1B in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fqq
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of PTP1B in complex with FMOOA000611a
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / PanDDA / Diamond i24 fragment screening / protein tyrosine phosphatase / PTP / protein tyrosine phosphatase 1B / PTP1B / enzyme / allostery / multiconformer
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / negative regulation of MAP kinase activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / protein dephosphorylation / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JKJ / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Mehlman, T. / Biel, J. / Azeem, S.M. / Nelson, E.R. / Hossain, S. / Dunnett, L.E. / Paterson, N.G. / Douangamath, A. / Talon, R. / Axford, D. ...Mehlman, T. / Biel, J. / Azeem, S.M. / Nelson, E.R. / Hossain, S. / Dunnett, L.E. / Paterson, N.G. / Douangamath, A. / Talon, R. / Axford, D. / Orins, H. / von Delft, F. / Keedy, D.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
U.S. Department of Education Graduate Assistance in Areas of National Need (GAANN)PA200A150068 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133769 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Room-temperature crystallography reveals altered binding of small-molecule fragments to PTP1B.
著者: Skaist Mehlman, T. / Biel, J.T. / Azeem, S.M. / Nelson, E.R. / Hossain, S. / Dunnett, L. / Paterson, N.G. / Douangamath, A. / Talon, R. / Axford, D. / Orins, H. / von Delft, F. / Keedy, D.A.
履歴
登録2022年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7173
ポリマ－37,3461
非ポリマー3712
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.490, 89.490, 106.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 37345.562 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: C32S/C92V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-JKJ / (1R,3R,4S)-3-(methoxymethyl)-2-(methylsulfonyl)-2-azabicyclo[2.2.2]octan-4-ol


分子量: 249.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H19NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 0.3 M magnesium acetate, 13.5% PEG 8000, 2% ethanol, and 1 mM BME

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→62.64 Å / Num. obs: 40544 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 41.435 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 11.28 / Num. measured all: 322640
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.88-1.931.2481.1720403293729370.5351.35100
1.93-1.981.0661.5622142290829070.7291.145100
1.98-2.040.8432.2223631281628150.7870.899100
2.04-2.10.7072.7822142271027100.8630.755100
2.1-2.170.5763.5522349266726670.9010.615100
2.17-2.250.4254.8121067255725550.9470.45499.9
2.25-2.330.3715.419365245624540.9520.39799.9
2.33-2.430.2886.8219186242024190.9740.309100
2.43-2.530.2478.0117819230423010.9790.26599.9
2.53-2.660.2059.8617655216821670.9850.219100
2.66-2.80.17311.817015211521140.9880.185100
2.8-2.970.1514.2615741197919780.9910.1699.9
2.97-3.180.12117.6615372185918590.9950.129100
3.18-3.430.09322.2314639175717570.9960.099100
3.43-3.760.07326.7913393163216310.9970.07899.9
3.76-4.20.05930.3911336145514520.9970.06499.8
4.2-4.850.05133.9910156130613050.9980.05599.9
4.85-5.950.05134.138941112311220.9980.05499.9
5.95-8.410.04833.2965398748730.9990.05299.9
8.410.03737.9937495265210.9990.0499

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0267精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
DIMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.88→44.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 3.322 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2043 1596 3.9 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.1713 38948 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 130.48 Å2 / Biso mean: 42.047 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.88→44.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2297 0 55 176 2528
Biso mean--64.62 56.4 -
残基数----281
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0244027
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0152846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6411.6474288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.411.5976638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2085424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4822.299174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.48415562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0631523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023823
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02771
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8834.0392016
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.7714.0251980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.8745.8411990
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.929 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 116 -
Rwork0.328 2815 -
all-2931 -
obs--99.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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