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万見
- PDB-7fhq: Solution structure of the pathogenic mutant G131V of Human prion ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fhq
タイトルSolution structure of the pathogenic mutant G131V of Human prion protein (91-231)
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / ATP-dependent protein binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / negative regulation of dendritic spine maintenance / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / response to amyloid-beta / cuprous ion binding / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / inclusion body / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to copper ion / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to amyloid-beta / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / response to oxidative stress / protease binding / nuclear membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, H. / Lin, D.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670741 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Solution structure of the pathogenic mutant G131V of Human prion protein
著者: Zhang, H. / Lin, D.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2851
ポリマ－16,2851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 16285.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, ALTPRP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
113isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
1111isotropic12D (HB)CB(CGCD)HD
1121isotropic12D (HB)CB(CGCDCE)HE
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HNCA
161isotropic13D HN(CO)CA
171isotropic13D HNCO
181isotropic13D HN(CA)CO
1151isotropic13D HBHA(CO)NH
1161isotropic13D H(CCO)NH
191isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1141isotropic13D C(CO)NH
1131isotropic13D 1H-15N TOCSY
1101isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1183isotropic13D 1H-15N NOESY
1172isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution110 % v/v [U-100% 2H] D2O, 90 % v/v H2O, 20 mM sodium acetate, 0.02 % w/v sodium azide, 0.65 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] HuPrP G131V, 90% H2O/10% D2O15N/13C_sample90% H2O/10% D2O
solution310 % v/v [U-100% 2H] D2O, 90 % v/v H2O, 20 mM sodium acetate, 0.02 % w/v sodium azide, 0.65 mM [U-99% 15N] HuPrP G131V, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution2100 % v/v [U-100% 2H] D2O, 20 mM sodium acetate, 0.02 % w/v sodium azide, 0.65 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] HuPrP G131V, 100% D2O15N/13C_sample_100%D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 % v/vD2O[U-100% 2H]1
90 % v/vH2Onatural abundance1
20 mMsodium acetatenatural abundance1
0.02 % w/vsodium azidenatural abundance1
0.65 mMHuPrP G131V[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 % v/vD2O[U-100% 2H]3
90 % v/vH2Onatural abundance3
20 mMsodium acetatenatural abundance3
0.02 % w/vsodium azidenatural abundance3
0.65 mMHuPrP G131V[U-99% 15N]3
100 % v/vD2O[U-100% 2H]2
20 mMsodium acetatenatural abundance2
0.02 % w/vsodium azidenatural abundance2
0.65 mMHuPrP G131V[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 20 mM / Label: NMR_condition / pH: 4.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRFAM-SPARKY1.4.7Lee W., Tonelli M., Markley J. L.chemical shift assignment
CNSAria2.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
CNSAria2.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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