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- PDB-7fh9: chlorovirus PBCV-1 bi-functional dCMP/dCTP deaminase bi-DCD with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fh9
タイトルchlorovirus PBCV-1 bi-functional dCMP/dCTP deaminase bi-DCD with dTTP/dTMP bound
要素CMP/dCMP-type deaminase domain-containing protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / deaminase / bi-function / dTTP / dTMP
機能・相同性
機能・相同性情報


dCMP deaminase activity / pyrimidine nucleotide metabolic process / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxycytidylate deaminase domain / Deoxycytidylate deaminase-related / Deoxycytidylate deaminase / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / CMP/dCMP-type deaminase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Paramecium bursaria Chlorella virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者She, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504900 中国
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2022
タイトル: Structural basis of a multi-functional deaminase in chlorovirus PBCV-1.
著者: Li, Y.H. / Hou, H.F. / Geng, Z. / Zhang, H. / She, Z. / Dong, Y.H.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CMP/dCMP-type deaminase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8035
ポリマ－15,9091
非ポリマー8944
水2,036113
1
A: CMP/dCMP-type deaminase domain-containing protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,81930
ポリマ－95,4556
非ポリマー5,36524
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-y+2,x-y,z1
crystal symmetry operation3_775-x+y+2,-x+2,z1
crystal symmetry operation10_775-y+2,-x+2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_755-x+y+2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area19700 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area34020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.239, 87.239, 87.747
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-357-

HOH

21A-381-

HOH

31A-387-

HOH

41A-407-

HOH

51A-409-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CMP/dCMP-type deaminase domain-containing protein / bi-DCD


分子量: 15909.087 Da / 分子数: 1 / 変異: E69Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paramecium bursaria Chlorella virus 1 (ウイルス)
遺伝子: A596R / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O41078

-
非ポリマー , 5種, 117分子

#2: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Tris pH 7.2, 50% MPD, 2.5mM MgCl2, 2.5mM dTTP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1.2797 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→43.873 Å / Num. obs: 29462 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.8 % / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.9307 Å / Num. unique obs: 1235 / CC1/2: 0.931 / Rpim(I) all: 0.159 / Rrim(I) all: 0.711

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→43.873 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1916 2946 10 %
Rwork0.1682 26516 -
obs0.1706 29462 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 64.75 Å2 / Biso mean: 26.2425 Å2 / Biso min: 11.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→43.873 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1099 0 52 113 1264
Biso mean--23.29 36.57 -
残基数----140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.981596
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.96691
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-1.93070.25021330.1999123598
1.9307-1.96390.25541400.18331257100
1.9639-1.99970.19391430.17981277100
1.9997-2.03810.20351380.16151261100
2.0381-2.07970.1881420.15831267100
2.0797-2.12490.20721390.1611262100
2.1249-2.17440.20671370.16591259100
2.1744-2.22870.17211380.16011259100
2.2287-2.2890.1761390.15871282100
2.289-2.35640.2211410.16331255100
2.3564-2.43240.24541360.17561270100
2.4324-2.51930.18481400.16521268100
2.5193-2.62020.22591390.1731248100
2.6202-2.73940.18411420.17271267100
2.7394-2.88380.2141370.18431264100
2.8838-3.06450.18551440.16491248100
3.0645-3.3010.18941440.17241274100
3.301-3.63310.17961410.15561281100
3.6331-4.15840.14871440.14741255100
4.1584-5.23780.15971430.15771250100
5.2378-43.8730.2181460.20321277100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 101.7307 Å / Origin y: 70.6589 Å / Origin z: 19.4302 Å
111213212223313233
T0.1217 Å2-0.0046 Å20.0267 Å2-0.1347 Å2-0.0188 Å2--0.1573 Å2
L1.4226 °2-0.1652 °2-0.2771 °2-1.0889 °20.1491 °2--1.8444 °2
S0.0752 Å °0.11 Å °0.1348 Å °-0.0465 Å °-0.0352 Å °-0.0191 Å °-0.1556 Å °-0.0329 Å °-0.0384 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 142
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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