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- PDB-7fgm: The complex crystals structure of the FAF1 UBL1_L-Hsp70 NBD with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fgm
タイトルThe complex crystals structure of the FAF1 UBL1_L-Hsp70 NBD with ADP and phosphate
要素
  • FAS-associated factor 1
  • Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / CHAPERONE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ooplasm / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / CD95 death-inducing signaling complex / : / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding ...ooplasm / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / CD95 death-inducing signaling complex / : / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / protein kinase regulator activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / regulation of protein catabolic process / mRNA catabolic process / : / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of protein ubiquitination / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / cellular response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / NF-kappaB binding / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of cell adhesion / transcription regulator inhibitor activity / ATP metabolic process / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / inclusion body / ERAD pathway / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / ubiquitin binding / positive regulation of DNA replication / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / vesicle / blood microparticle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / protein domain specific binding / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / apoptotic process / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding
類似検索 - 分子機能
FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / : / Fas-associated factor 1 / UAS / : / UAS / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain ...FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / : / Fas-associated factor 1 / UAS / : / UAS / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Thioredoxin-like superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1A / FAS-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kim, E.E. / ParK, J.K. / Shin, S.C.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2022
タイトル: The complex of Fas-associated factor 1 with Hsp70 stabilizes the adherens junction integrity by suppressing RhoA activation
著者: Song, S. / Park, J.K. / Shin, S.C. / Lee, J.J. / Hong, S.K. / Song, I.K. / Kim, B. / Song, E.J. / Lee, K.J. / Kim, E.E.
履歴
登録2021年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
B: FAS-associated factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0995
ポリマ－51,5532
非ポリマー5463
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.335, 103.335, 127.093
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70-1 / HSP70.1


分子量: 42084.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSP72, HSPA1, HSX70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DMV8
#2: タンパク質 FAS-associated factor 1 / hFAF1 / UBX domain-containing protein 12 / UBX domain-containing protein 3A


分子量: 9467.923 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAF1, UBXD12, UBXN3A, CGI-03 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNN5

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非ポリマー , 4種, 357分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM Imidazole-malate pH 8.5 12 % PEG 10,000

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 40339 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 16.3 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 0.776 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 656487
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.2813.10.32239570.46199.9
2.28-2.3713.70.29139810.4741100
2.37-2.4814.10.25839960.495199.9
2.48-2.6114.80.22439960.5261100
2.61-2.7715.50.17840020.5611100
2.77-2.9916.50.14440200.6161100
2.99-3.2917.70.10340100.689199.9
3.29-3.7618.90.07340460.8621100
3.76-4.7419.30.07540951.7441100
4.74-5018.90.04742360.888199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S3X

1s3x


解像度: 2.2→30.763 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 17.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2057 2010 4.99 %
Rwork0.1745 38304 -
obs0.176 40314 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 66.22 Å2 / Biso mean: 24.6049 Å2 / Biso min: 9.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→30.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3603 0 33 354 3990
Biso mean--20.69 29.44 -
残基数----460
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.2003-2.25530.23771390.19552676
2.2553-2.31630.24341440.18732716
2.3163-2.38440.22491400.18762688
2.3844-2.46130.24391460.18562715
2.4613-2.54920.20661410.17592715
2.5492-2.65130.21791430.17542720
2.6513-2.77180.21281430.17232700
2.7718-2.91790.19581420.17632710
2.9179-3.10050.23151410.1892738
3.1005-3.33970.19981470.18112742
3.3397-3.67530.22931440.17872724
3.6753-4.20590.20581470.16232756
4.2059-5.29460.16051440.1532798
5.2946-30.7630.1731490.17162906

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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