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- PDB-7fg6: Crystal structure of the Tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) in Nanoa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fg6
タイトルCrystal structure of the Tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) in Nanoarchaeum equitans
要素Tyrosine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / TyrRS / tRNA synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, type 4 / Tyrosine-tRNA ligase, archaeal/eukaryotic-type / : / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Nanoarchaeum equitans Kin4-M (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Noguchi, H. / Kamata, K. / Park, S.Y. / Tamura, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)17K19210 日本
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of Nanoarchaeum equitans tyrosyl-tRNA synthetase and its aminoacylation activity toward tRNA Tyr with an extra guanosine residue at the 5'-terminus.
著者: Horikoshi, T. / Noguchi, H. / Umehara, T. / Mutsuro-Aoki, H. / Kurihara, R. / Noguchi, R. / Hashimoto, T. / Watanabe, Y. / Ando, T. / Kamata, K. / Park, S.Y. / Tamura, K.
履歴
登録2021年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2441
ポリマ－43,2441
非ポリマー00
水19811
1
A: Tyrosine--tRNA ligase

A: Tyrosine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4892
ポリマ－86,4892
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area31260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.639, 52.639, 263.631
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosyl-tRNA synthetase / TyrRS


分子量: 43244.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nanoarchaeum equitans Kin4-M (古細菌)
株: Kin4-M / 遺伝子: tyrS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q74MD3, tyrosine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.41 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Magnesium acetate, 0.1 M Sodium cacodylate pH6.5, 20% (w/v) PEG 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 93.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.59 Å / Num. obs: 11299 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 63.73 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 10.6 % / Num. unique obs: 1606 / CC1/2: 0.69 / Rpim(I) all: 0.566 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1j1u

1j1u


解像度: 2.8→45.59 Å / SU ML: 0.4082 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.2755
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3238 481 4.28 %
Rwork0.2822 10759 -
obs0.284 11240 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 67.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2932 0 0 11 2943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00592983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95634017
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0656460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043505
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2032389
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.20.39861430.3773478X-RAY DIFFRACTION100
3.21-4.040.38881790.29633538X-RAY DIFFRACTION100
4.04-45.590.26261590.24983743X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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