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万見
- PDB-7ffu: Osmium-bound human serum transferrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ffu
タイトルOsmium-bound human serum transferrin
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / osmium / tranferrin / iron transport
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / cellular response to iron ion ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Iron uptake and transport / regulation of iron ion transport / ferrous iron binding / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / regulation of protein stability / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / antibacterial humoral response / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / vesicle / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / MALONATE ION / OSMIUM ION / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Wang, M. / Sun, H.
資金援助 香港, 中国, 2件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)1733616P 香港
National Science Foundation (NSF, China)21671203 中国
引用ジャーナル: J.Inorg.Biochem. / 年: 2022
タイトル: Binding of ruthenium and osmium at non‐iron sites of transferrin accounts for their iron-independent cellular uptake.
著者: Wang, M. / Wang, H. / Xu, X. / Lai, T.P. / Zhou, Y. / Hao, Q. / Li, H. / Sun, H.
履歴
登録2021年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6334
ポリマ－75,2841
非ポリマー3483
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The peak at 45-50mL retention volume on a superdex-75 column.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area28170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.831, 156.729, 107.313
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75284.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Plasmid details: Commercial / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-OS / OSMIUM ION


分子量: 190.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Os / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PIPES-NaOH 0.1M pH 6.6, disodium malonate 8mM, glycerol 18%, PEG 3350 17%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen gas flow / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.14026 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月12日
放射モノクロメーター: Graphite monochromer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.14026 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 35884 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.8 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.66150.8523440.9090.2260.880.903100
2.66-2.73150.6923810.9310.1840.7140.917100
2.73-2.814.90.53523590.960.1430.5530.934100
2.8-2.88150.39523450.980.1050.4090.943100
2.88-2.9814.90.31623770.9850.0840.3270.951100
2.98-3.08150.25123610.9880.0670.260.996100
3.08-3.21150.18323750.9930.0490.1891.005100
3.21-3.3514.90.13723970.9960.0370.1420.995100
3.35-3.5314.90.11123590.9960.030.1151.004100
3.53-3.7514.90.09123990.9980.0240.0940.991100
3.75-4.0414.80.08424010.9970.0230.0870.989100
4.04-4.4514.80.08623820.9970.0230.0891.217100
4.45-5.0914.60.09524260.9970.0260.0981.502100
5.09-6.4114.30.07324420.9970.020.0760.945100
6.41-100140.04825360.9980.0130.050.55699.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.14_3260:000精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-20001データ削減
PHASER2.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X1B

4x1b


解像度: 2.601→48.852 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2286 1878 5.29 %
Rwork0.1972 --
obs0.1989 35513 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 132.29 Å2 / Biso mean: 54.2353 Å2 / Biso min: 20.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.601→48.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4957 0 9 28 4994
Biso mean--53.48 47.72 -
残基数----649
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6015-2.67180.311260.2521220385
2.6718-2.75040.27221370.2428254298
2.7504-2.83920.26041540.22632562100
2.8392-2.94060.2541200.2312617100
2.9406-3.05840.28861530.22862606100
3.0584-3.19750.28011280.21952602100
3.1975-3.36610.23871370.2052636100
3.3661-3.57690.24361520.19392592100
3.5769-3.8530.19061540.18742618100
3.853-4.24050.19741400.16862612100
4.2405-4.85370.18971580.15682638100
4.8537-6.11320.21871610.19312652100
6.1132-48.8520.22651580.2025275599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.34860.2430.35951.50030.42513.13170.00440.4150.1507-0.3193-0.0610.0501-0.09260.01150.01820.35290.0737-0.01240.473-0.00560.084713.00686.5043-17.7094
20.42460.0740.01790.71940.19181.55380.1321-0.08160.10010.133-0.13490.089-0.2234-0.0976-0.03420.3842-0.07530.0650.5318-0.05180.075415.322717.808912.2955
36.55431.07650.61574.5174-0.0066.6368-0.29030.2210.1688-0.31780.03650.544-0.2732-0.60270.21860.46740.1247-0.0240.4078-0.01270.14845.035514.8103-15.5641
40.7210.7536-0.64641.8992-0.88381.21280.2184-0.11420.13350.2746-0.2987-0.3525-0.50660.61180.10440.5721-0.21350.07250.68110.02110.243633.288134.7218-1.9116
51.68910.6689-1.57361.614-2.00342.99820.2846-0.06290.30940.5446-0.07240.3178-0.4089-0.1474-0.24780.7597-0.22140.08770.57690.03270.257835.750853.7983-13.6183
63.07240.48090.16962.1553-0.771.28690.2863-0.22080.46920.6178-0.2269-0.1697-0.66880.5079-0.02330.9326-0.38380.10750.87740.02550.388933.355141.24573.012
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 53 )A3 - 53
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 54 through 259 )A54 - 259
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 260 through 294 )A260 - 294
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 295 through 447 )A295 - 447
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 448 through 590 )A448 - 590
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 591 through 679 )A591 - 679

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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