[日本語] English
万見
- PDB-7ffm: Human serum transferrin with five osmium binding sites -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ffm
タイトルHuman serum transferrin with five osmium binding sites
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / Transferrin / osmium / titanium
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / endocytic vesicle / basal plasma membrane / clathrin-coated pit ...iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / endocytic vesicle / basal plasma membrane / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / actin filament organization / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / regulation of protein stability / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome / Platelet degranulation / iron ion transport / antibacterial humoral response / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / blood microparticle / endosome membrane / early endosome / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin
類似検索 - ドメイン・相同性
TITANIUM ION / MALONATE ION / NITRILOTRIACETIC ACID / OSMIUM ION / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Wang, M. / Sun, H.
資金援助 香港, 中国, 2件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)1733616P 香港
National Science Foundation (NSF, China)21671203 中国
引用ジャーナル: J.Inorg.Biochem. / 年: 2022
タイトル: Binding of ruthenium and osmium at non‐iron sites of transferrin accounts for their iron-independent cellular uptake.
著者: Wang, M. / Wang, H. / Xu, X. / Lai, T.P. / Zhou, Y. / Hao, Q. / Li, H. / Sun, H.
履歴
登録2021年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id
改定 2.12023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5779
ポリマ－75,2841
非ポリマー1,2928
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Peak near 45mL retention volume on a superdex-75 column
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area120 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area28180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.954, 158.211, 107.102
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75284.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787

-
非ポリマー , 5種, 20分子

#2: 化合物 ChemComp-4TI / TITANIUM ION


分子量: 47.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ti
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-NTA / NITRILOTRIACETIC ACID / ニトリロ三酢酸


分子量: 191.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H9NO6
#5: 化合物
ChemComp-OS / OSMIUM ION


分子量: 190.230 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Os / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細The I429V mutation is inherit from the MR model and ultimately from 2HAV

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PIPES-Na 100mM pH 6.5, di-sodium malonate 8mM, PEG3350 17%, glycerol 18%
PH範囲: 6.4-7.2 / Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cold nitrogen gas flow / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1.14026 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月12日
放射モノクロメーター: graphite filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.14026 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.06→100 Å / Num. obs: 26385 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.085 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.06-3.128.20.44312880.9520.1640.4730.942100
3.12-3.198.20.34613160.9690.1280.3690.931100
3.19-3.278.30.26612830.9830.0980.2840.952100
3.27-3.358.20.22513100.9820.0830.240.948100
3.35-3.448.20.17612890.9890.0650.1880.909100
3.44-3.548.20.15113170.9920.0560.1610.939100
3.54-3.658.20.11413100.9950.0420.1220.86199.9
3.65-3.788.20.10212960.9960.0380.1080.966100
3.78-3.948.20.08213350.9970.0310.0880.823100
3.94-4.118.20.06513050.9980.0240.070.726100
4.11-4.338.20.05813190.9980.0220.0620.691100
4.33-4.68.10.05813230.9970.0220.0620.761100
4.6-4.968.10.06913340.9970.0250.0741.056100
4.96-5.468.10.08613240.9940.0320.0911.532100
5.46-6.2580.08913480.9920.0330.0951.645100
6.25-7.877.70.05313530.9970.020.0570.81100
7.87-1007.70.03814210.9980.0150.0410.46499.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.14_3260:000精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER2.7.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X1B

4x1b


解像度: 3.06→46.77 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2117 1156 5.17 %
Rwork0.1795 --
obs0.1801 22374 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 141.3 Å2 / Biso mean: 53.0017 Å2 / Biso min: 13.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.06→46.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4998 0 26 12 5036
Biso mean--79.22 60.22 -
残基数----649
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.0601-3.19930.26071430.2253254398
3.1993-3.36790.23291390.19172641100
3.3679-3.57890.22181370.18182636100
3.5789-3.85510.19221560.16282626100
3.8551-4.24280.18011320.14872640100
4.2428-4.85620.17821460.14782666100
4.8562-6.11610.20691560.18882678100
6.1161-46.770.24071470.20562788100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.00450.3606-0.42730.6338-0.01852.97280.01250.2684-0.0675-0.133-0.0265-0.0510.0721-0.0495-0.04130.50530.07220.00990.1562-0.02020.0717-15.3946-10.3907-13.1841
20.55750.1481-0.14050.6816-0.64792.46650.1147-0.1551-0.14720.1908-0.1989-0.12290.31730.2158-0.01690.5511-0.0854-0.05280.20830.06170.1036-14.5064-18.458316.6155
34.98150.7002-0.31344.9591.54394.6683-0.07530.1944-0.2219-0.27390.1331-0.5835-0.02330.4439-0.23370.5820.13890.01920.15250.00740.1616-5.0185-14.8301-15.6619
40.90781.19470.78542.54191.14281.03650.2998-0.1286-0.11230.2965-0.35020.29240.4898-0.54170.26590.719-0.1961-0.07670.3486-0.03940.2541-32.5898-37.636-3.6335
52.19250.95261.00022.13871.67062.91310.217-0.0409-0.31620.40290.0433-0.30370.21240.0988-0.09680.8061-0.1921-0.06420.3018-0.04790.2615-37.9395-54.732-16.5809
60.72470.74220.71423.12431.29861.32980.2771-0.429-0.18260.7785-0.24430.11450.7114-0.4224-0.01371.0651-0.3702-0.06690.6378-0.02840.3563-33.5549-43.72752.5169
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 93 )A3 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 94 through 259 )A94 - 259
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 260 through 294 )A260 - 294
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 295 through 471 )A295 - 471
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 472 through 573 )A472 - 573
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 574 through 679 )A574 - 679

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る